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- PDB-7f4c: The crystal structure of the immature holo-enzyme of homoserine d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f4c
タイトルThe crystal structure of the immature holo-enzyme of homoserine dehydrogenase complexed with NADP and 1,4-butandiol from the hyperthermophilic archaeon Sulfurisphaera tokodaii.
要素Homoserine dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / heat-induced activation
機能・相同性
機能・相同性情報


homoserine dehydrogenase / homoserine dehydrogenase activity / threonine biosynthetic process / methionine biosynthetic process / NADP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Homoserine dehydrogenase lacking ACT domain / Homoserine dehydrogenase, conserved site / Homoserine dehydrogenase signature. / Homoserine dehydrogenase, catalytic / Homoserine dehydrogenase / Aspartate/homoserine dehydrogenase, NAD-binding / Homoserine dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-BUTANEDIOL / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Homoserine dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfurisphaera tokodaii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ogata, K. / Kaneko, R. / Kubota, T. / Watanabe, K. / Kurihara, E. / Oshima, T. / Yoshimune, K. / Goto, M.
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2022
タイトル: Conformational changes in the catalytic region are responsible for heat-induced activation of hyperthermophilic homoserine dehydrogenase.
著者: Kubota, T. / Kurihara, E. / Watanabe, K. / Ogata, K. / Kaneko, R. / Goto, M. / Ohshima, T. / Yoshimune, K.
履歴
登録2021年6月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homoserine dehydrogenase
B: Homoserine dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4906
ポリマ－66,8232
非ポリマー1,6674
水4,288238
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6140 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area20920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.328, 79.052, 65.914
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.510, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Homoserine dehydrogenase


分子量: 33411.496 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfurisphaera tokodaii (strain DSM 16993 / JCM 10545 / NBRC 100140 / 7) (古細菌)
株: DSM 16993 / JCM 10545 / NBRC 100140 / 7 / 遺伝子: hom, ST1519, STK_15190 / プラスミド: pET101 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: F9VNG5, homoserine dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-BU1 / 1,4-BUTANEDIOL / 1,4-ブタンジオ-ル


分子量: 90.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.53 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG2000, magnesium chloride, PEG400, 1,4-butandiol

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→63.196 Å / Num. obs: 42219 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 3.9 % / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.077 / Rsym value: 0.067 / Net I/av σ(I): 7.2 / Net I/σ(I): 11.8 / Num. measured all: 165834
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.9-23.30.2812.61861256600.1840.3380.2813.491.3
2-2.124.10.18542446459180.1040.2130.1855.9100
2.12-2.274.10.1415.12291955370.0790.1620.1417.799.9
2.27-2.454.10.1146.32137151830.0640.1310.1149.399.9
2.45-2.694.10.0947.51937947550.0530.1090.09411.299.9
2.69-340.0739.21710042990.0410.0840.07314.599.5
3-3.473.90.06110.21494738260.0340.070.06118.599.7
3.47-4.253.80.05211.71213431910.030.060.05222.899.4
4.25-6.013.90.04712.5986925140.0260.0530.04724.499.5
6.01-40.9543.80.04113.7503913360.0240.0480.04123.195.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.22データスケーリング
REFMAC5.8.0131精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5AVO

5avo


解像度: 1.9→44.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 4.257 / SU ML: 0.126 / SU R Cruickshank DPI: 0.1943 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.194 / ESU R Free: 0.172 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2572 2070 4.9 %RANDOM
Rwork0.2108 ---
obs0.2132 40077 98.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 61.61 Å2 / Biso mean: 29.357 Å2 / Biso min: 16.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20.01 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→44.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4395 0 108 238 4741
Biso mean--33.18 38.12 -
残基数----587
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0194577
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3882.0146219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9845582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.98125.233172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.41215758
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1851519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2737
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213336
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 115 -
Rwork0.262 2612 -
all-2727 -
obs--86.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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