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- PDB-7f49: von Willebrand factor (VWF) A1 domain with BT-100 aptamer RNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f49
タイトルvon Willebrand factor (VWF) A1 domain with BT-100 aptamer RNA
要素
  • BT-100
  • von Willebrand factor
キーワードBLOOD CLOTTING / aptamers / arterial thrombosis / platelets / primates / von Willebrand factor
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective VWF binding to collagen type I / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / Defective F8 binding to von Willebrand factor / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / Weibel-Palade body / hemostasis / platelet alpha granule / Platelet Adhesion to exposed collagen ...Defective VWF binding to collagen type I / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / Defective F8 binding to von Willebrand factor / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / Weibel-Palade body / hemostasis / platelet alpha granule / Platelet Adhesion to exposed collagen / GP1b-IX-V activation signalling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / cell-substrate adhesion / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / immunoglobulin binding / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of intracellular signal transduction / Integrin cell surface interactions / collagen binding / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Integrin signaling / extracellular matrix / platelet alpha granule lumen / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / platelet activation / response to wounding / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / blood coagulation / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / integrin binding / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / protease binding / : / cell adhesion / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
von Willebrand factor, VWA N-terminal domain / Von Willebrand factor / VWA N-terminal / Von Willebrand factor-like domain / : / C8 domain / Uncharacterised domain, cysteine-rich / C8 / von Willebrand factor, type D domain / von Willebrand factor type D domain ...von Willebrand factor, VWA N-terminal domain / Von Willebrand factor / VWA N-terminal / Von Willebrand factor-like domain / : / C8 domain / Uncharacterised domain, cysteine-rich / C8 / von Willebrand factor, type D domain / von Willebrand factor type D domain / VWFD domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type D domain / C-terminal cystine knot signature. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / Trypsin Inhibitor-like, cysteine rich domain / Serine protease inhibitor-like superfamily / Trypsin Inhibitor like cysteine rich domain / C-terminal cystine knot domain profile. / von Willebrand factor type C domain / Cystine knot, C-terminal / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / von Willebrand factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Zhu, S.
引用ジャーナル: J Thromb Haemost. / 年: 2020
タイトル: The development and characterization of a long acting anti-thrombotic von Willebrand factor (VWF) aptamer
著者: Zhu, S. / Gilbert, C.J.
履歴
登録2021年6月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: von Willebrand factor
B: BT-100
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1213
ポリマ－34,0292
非ポリマー921
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.980, 122.404, 42.330
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-879-

HOH

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要素

#1: タンパク質 von Willebrand factor / vWF


分子量: 24020.826 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VWF, F8VWF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04275
#2: DNA鎖 BT-100


分子量: 10008.569 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.2 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M Sodium Acetate pH 4.6, 18% w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97894 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97894 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→44.59 Å / Num. obs: 19318 / % possible obs: 92.5 % / 冗長度: 6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.052 / Net I/σ(I): 21.3
反射 シェル解像度: 2.09→2.2 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.391 / Num. unique obs: 2840 / CC1/2: 0.884 / Rpim(I) all: 0.219 / Rrim(I) all: 0.452 / % possible all: 95.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SQ0

1sq0


解像度: 2.09→44.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 10.92 / SU ML: 0.144 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.238 / ESU R Free: 0.189 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2388 973 5.1 %RANDOM
Rwork0.2074 ---
obs0.209 18243 92.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 103.62 Å2 / Biso mean: 46.071 Å2 / Biso min: 26.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.75 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.82 Å20 Å2
3---1.57 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.09→44.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1596 668 6 124 2394
Biso mean--53.11 47.34 -
残基数----228
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0152379
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0182010
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9452.0233344
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0711.8564632
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1925199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.8620.76991
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.89415311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.7111516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022170
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02545
LS精密化 シェル解像度: 2.09→2.14 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 67 -
Rwork0.32 1304 -
obs--91.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1025-0.2287-0.89542.83710.05653.42960.10790.19490.426-0.07540.02040.2163-0.2167-0.4054-0.12830.02370.02450.020.05160.02770.0965-17.39658.9438-19.2627
20.65330.444-0.09893.9441.92591.2573-0.26280.0824-0.40880.14750.2413-0.17690.4270.13360.02150.42720.02210.03250.1641-0.0080.3472-9.0011-18.5784-18.8855
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A505 - 702
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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