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- PDB-7f45: Structure of an Anti-CRISPR protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f45
タイトルStructure of an Anti-CRISPR protein
要素AcrIF5
キーワードIMMUNE SYSTEM / monomer / mixed alpha-beta structure
機能・相同性:
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.52 Å
データ登録者Feng, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China)31822012 中国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2022
タイトル: AcrIF5 specifically targets DNA-bound CRISPR-Cas surveillance complex for inhibition.
著者: Yongchao Xie / Laixing Zhang / Zhengyu Gao / Peipei Yin / Hao Wang / Hang Li / Zeliang Chen / Yi Zhang / Maojun Yang / Yue Feng /
要旨: CRISPR-Cas systems are prokaryotic antiviral systems, and phages use anti-CRISPR proteins (Acrs) to inactivate these systems. Here we present structural and functional analyses of AcrIF5, exploring ...CRISPR-Cas systems are prokaryotic antiviral systems, and phages use anti-CRISPR proteins (Acrs) to inactivate these systems. Here we present structural and functional analyses of AcrIF5, exploring its unique anti-CRISPR mechanism. AcrIF5 shows binding specificity only for the target DNA-bound form of the crRNA-guided surveillance (Csy) complex, but not the apo Csy complex from the type I-F CRISPR-Cas system. We solved the structure of the Csy-dsDNA-AcrIF5 complex, revealing that the conformational changes of the Csy complex caused by dsDNA binding dictate the binding specificity for the Csy-dsDNA complex by AcrIF5. Mechanistically, five AcrIF5 molecules bind one Csy-dsDNA complex, which destabilizes the helical bundle domain of Cas8f, thus preventing subsequent Cas2/3 recruitment. AcrIF5 exists in symbiosis with AcrIF3, which blocks Cas2/3 recruitment. This attack on the recruitment event stands in contrast to the conventional mechanisms of blocking binding of target DNA. Overall, our study reveals an unprecedented mechanism of CRISPR-Cas inhibition by AcrIF5.
履歴
登録2021年6月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年6月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AcrIF5
P: AcrIF5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0642
ポリマ－17,0642
非ポリマー00
水00
1
A: AcrIF5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5321
ポリマ－8,5321
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
P: AcrIF5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5321
ポリマ－8,5321
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.741, 66.741, 120.980
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 3 through 45 or (resid 46...
21(chain P and (resid 3 through 32 or (resid 33...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ARGARGALAALA(chain A and (resid 3 through 45 or (resid 46...AA3 - 453 - 45
12LYSLYSALAALA(chain A and (resid 3 through 45 or (resid 46...AA46 - 4746 - 47
13ARGARGMETMET(chain A and (resid 3 through 45 or (resid 46...AA3 - 793 - 79
14ARGARGMETMET(chain A and (resid 3 through 45 or (resid 46...AA3 - 793 - 79
15ARGARGMETMET(chain A and (resid 3 through 45 or (resid 46...AA3 - 793 - 79
16ARGARGMETMET(chain A and (resid 3 through 45 or (resid 46...AA3 - 793 - 79
21ARGARGGLYGLY(chain P and (resid 3 through 32 or (resid 33...PB3 - 323 - 32
22ARGARGALAALA(chain P and (resid 3 through 32 or (resid 33...PB33 - 3633 - 36
23ARGARGVALVAL(chain P and (resid 3 through 32 or (resid 33...PB3 - 773 - 77
24ARGARGVALVAL(chain P and (resid 3 through 32 or (resid 33...PB3 - 773 - 77
25ARGARGVALVAL(chain P and (resid 3 through 32 or (resid 33...PB3 - 773 - 77
26ARGARGVALVAL(chain P and (resid 3 through 32 or (resid 33...PB3 - 773 - 77

-
要素

#1: タンパク質 AcrIF5


分子量: 8531.865 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: IPC1164_31450 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7M3A7R4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.52→43.97 Å / Num. obs: 3096 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 22.9 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 8.25
反射 シェル解像度: 3.52→3.65 Å / Num. unique obs: 133 / CC1/2: 0.838

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7EQG

7eqg


解像度: 3.52→43.97 Å / SU ML: 0.66 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 22.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 144 4.68 %
Rwork0.2551 2931 -
obs0.2574 3075 82.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 161.49 Å2 / Biso mean: 71.1147 Å2 / Biso min: 27.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.52→43.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1107 0 0 0 1107
残基数----152
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A446X-RAY DIFFRACTION11.772TORSIONAL
12P446X-RAY DIFFRACTION11.772TORSIONAL
LS精密化 シェル解像度: 3.52→3.65 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 144 -
Rwork0.2551 2931 -
all-3075 -
obs--83 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -6.0604 Å / Origin y: -26.6438 Å / Origin z: -8.5743 Å
111213212223313233
T0.4116 Å2-0.134 Å20.0435 Å2-0.3167 Å20.028 Å2--0.3841 Å2
L4.7412 °2-1.6709 °2-1.76 °2-0.8668 °21.4278 °2--4.5297 °2
S-0.1611 Å °0.6197 Å °0.1644 Å °0.2946 Å °0.1815 Å °0.1135 Å °0.3167 Å °-0.6267 Å °-0.1251 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 79
2X-RAY DIFFRACTION1allP3 - 77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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