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万見
- PDB-7f2i: Arabidopsis thaliana protease-associated domain of vacuolar-sorti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f2i
タイトルArabidopsis thaliana protease-associated domain of vacuolar-sorting receptor 1 in complex with cruciferin 1 C-terminal pentapeptide RVAAA (pH6.5)
要素
  • Cruciferin 1 C-terminal peptide
  • Vacuolar-sorting receptor 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Ligand-binding domain Receptor-cargo interaction Cruciferin peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


amino-terminal vacuolar sorting propeptide binding / cellular response to abscisic acid stimulus / seed maturation / protein storage vacuole / Golgi to vacuole transport / nutrient reservoir activity / clathrin-coated vesicle membrane / vacuolar transport / protein targeting to vacuole / response to abscisic acid ...amino-terminal vacuolar sorting propeptide binding / cellular response to abscisic acid stimulus / seed maturation / protein storage vacuole / Golgi to vacuole transport / nutrient reservoir activity / clathrin-coated vesicle membrane / vacuolar transport / protein targeting to vacuole / response to abscisic acid / trans-Golgi network / late endosome / Golgi membrane / calcium ion binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
11-S seed storage protein, conserved site / 11-S plant seed storage proteins signature. / 11-S seed storage protein, plant / Cupin / Cupin 1 / Cupin / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / RmlC-like cupin domain superfamily ...11-S seed storage protein, conserved site / 11-S plant seed storage proteins signature. / 11-S seed storage protein, plant / Cupin / Cupin 1 / Cupin / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / RmlC-like cupin domain superfamily / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / EGF-like domain signature 2. / RmlC-like jelly roll fold
類似検索 - ドメイン・相同性
12S seed storage protein CRA1 / Vacuolar-sorting receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Lui, S.N. / Wong, K.B.
資金援助 香港, 3件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)CUHK 14151416 香港
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)C4041-18EF 香港
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)AoE/M-05/12 香港
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: Structural insights into how vacuolar sorting receptors recognize the sorting determinants of seed storage proteins.
著者: Tsao, H.E. / Lui, S.N. / Lo, A.H. / Chen, S. / Wong, H.Y. / Wong, C.K. / Jiang, L. / Wong, K.B.
履歴
登録2021年6月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar-sorting receptor 1
B: Cruciferin 1 C-terminal peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3192
ポリマ－18,3192
非ポリマー00
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area620 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area7510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.689, 60.724, 40.444
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.660, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar-sorting receptor 1 / AtVSR1 / BP80-like protein b / AtBP80b / Epidermal growth factor receptor-like protein 1 / AtELP / ...AtVSR1 / BP80-like protein b / AtBP80b / Epidermal growth factor receptor-like protein 1 / AtELP / AtELP1 / Spot 3 protein


分子量: 17831.242 Da / 分子数: 1 / 断片: Protease associated domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: VSR1, BP80B, ELP, ELP1, At3g52850, F8J2.20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P93026
#2: タンパク質・ペプチド Cruciferin 1 C-terminal peptide


分子量: 487.573 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
参照: UniProt: P15455
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.6 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris, 28% w/v Polyethylene glycol monomethyl ether 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5419 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2018年11月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5419 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→37.59 Å / Num. obs: 6122 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 28.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / Rmerge(I) obs: 0.208 / Num. unique obs: 561

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TJX

4tjx


解像度: 2.35→30.38 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2559 326 5.35 %
Rwork0.1848 5771 -
obs0.1888 6097 98.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 138.54 Å2 / Biso mean: 37.2995 Å2 / Biso min: 15.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→30.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1091 0 0 52 1143
Biso mean---36.96 -
残基数----151
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.35-2.470.2549320.225678081294
2.47-2.630.2588410.2025838879100
2.63-2.830.3378440.195183187599
2.83-3.120.2456510.2034825876100
3.12-3.570.3179490.204683588499
3.57-4.490.2489450.169182386899
4.49-30.380.2041640.156483990399
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.3869 Å / Origin y: 32.2481 Å / Origin z: 8.3542 Å
111213212223313233
T0.1697 Å20.0025 Å20.014 Å2-0.1874 Å2-0.0021 Å2--0.2297 Å2
L0.6695 °2-0.2605 °20.5361 °2-0.6502 °20.1781 °2--0.7642 °2
S-0.0809 Å °-0.0523 Å °-0.0779 Å °-0.0286 Å °0.049 Å °0.0533 Å °-0.0217 Å °-0.0052 Å °0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA25 - 175
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 5
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 67

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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