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- PDB-7f0m: Crystal Structure of human Pin1 complexed with a potent covalent ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f0m
タイトルCrystal Structure of human Pin1 complexed with a potent covalent inhibitor
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
キーワードISOMERASE / covalent / inhibitor / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of SMAD protein signal transduction / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / phosphoserine residue binding / postsynaptic cytosol / negative regulation of protein binding / Rho protein signal transduction / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / regulation of cytokinesis / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / phosphoprotein binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ISG15 antiviral mechanism / synapse organization / negative regulation of protein catabolic process / beta-catenin binding / regulation of protein stability / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / tau protein binding / positive regulation of protein phosphorylation / neuron differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of gene expression / midbody / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cellular response to hypoxia / response to hypoxia / protein stabilization / nuclear speck / ciliary basal body / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. ...: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0BF / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Liu, L. / Li, J.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2022
タイトル: Computational and Structure-Based Development of High Potent Cell-Active Covalent Inhibitor Targeting the Peptidyl-Prolyl Isomerase NIMA-Interacting-1 (Pin1).
著者: Liu, L. / Zhu, R. / Li, J. / Pei, Y. / Wang, S. / Xu, P. / Wang, M. / Wen, Y. / Zhang, H. / Du, D. / Ding, H. / Jiang, H. / Chen, K. / Zhou, B. / Yu, L. / Luo, C.
履歴
登録2021年6月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
C: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,55212
ポリマ－81,4264
非ポリマー3,1258
水8,611478
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1383
ポリマ－20,3571
非ポリマー7812
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area140 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area8760 Å2
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1383
ポリマ－20,3571
非ポリマー7812
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area140 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area8770 Å2
3
C: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1383
ポリマ－20,3571
非ポリマー7812
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8370 Å2
4
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1383
ポリマ－20,3571
非ポリマー7812
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area140 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area8750 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)54.259, 73.685, 87.885
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.050, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Pin1 / PPIase Pin1 / Rotamase Pin1


分子量: 20356.572 Da / 分子数: 4 / 変異: R14A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13526, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物
ChemComp-0BF / 8-(2-chloranylethanoyl)-4-[(5-naphthalen-1-ylfuran-2-yl)methyl]-1-thia-4,8-diazaspiro[4.5]decan-3-one


分子量: 454.969 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H23ClN2O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-P33 / 3,6,9,12,15,18-HEXAOXAICOSANE-1,20-DIOL / HEPTAETHYLENE GLYCOL / PEG330 / ヘプタエチレングリコ-ル


分子量: 326.383 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H30O8 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 478 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.92 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 30% PEG400, 100mM Tris, pH 8.0 / PH範囲: 7.6-8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→29.61 Å / Num. obs: 53567 / % possible obs: 99.58 % / 冗長度: 5.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06213 / Net I/σ(I): 16.83
反射 シェル解像度: 1.9→1.968 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.2783 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique obs: 5323

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NTP

3ntp


解像度: 1.9→29.61 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2475 1998 3.74 %
Rwork0.2152 51453 -
obs0.2164 53451 99.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 60.69 Å2 / Biso mean: 23.7461 Å2 / Biso min: 9.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→29.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4660 0 208 478 5346
Biso mean--20.44 30.57 -
残基数----584
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.970.25821990.223551095308100
1.97-2.050.291990.211651275326100
2.05-2.140.22321980.207151175315100
2.14-2.250.25332010.207251655366100
2.25-2.390.24561980.218251035301100
2.39-2.580.27012000.227951505350100
2.58-2.840.28691990.222451515350100
2.84-3.250.24312000.2151435343100
3.25-4.090.23762010.196951755376100
4.09-29.610.22532030.23055213541699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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