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万見
- PDB-7ewt: The crystal structure of Lysophospholipid acyltransferase LPCAT3 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ewt
タイトルThe crystal structure of Lysophospholipid acyltransferase LPCAT3 (MOBAT5) in its monomeric and apo form
要素Lysophospholipid acyltransferase 5
キーワードTRANSFERASE / Lysophospholipid Acyltransferase / membrane bound O-acyltransferase / phospholipid remodeling / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / lysophospholipid acyltransferase activity / 1-acylglycerophosphocholine O-acyltransferase activity / lipid modification / phosphatidylcholine biosynthetic process / acyltransferase activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Membrane bound O-acyl transferase, MBOAT / MBOAT, membrane-bound O-acyltransferase family
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysophosphatidylcholine acyltransferase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Zhang, Q. / Yao, D. / Rao, B. / Li, S. / Jian, L. / Chen, Y. / Hu, K. / Xia, Y. / Cao, Y.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2018YFC1004704 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)8212500015 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: The structural basis for the phospholipid remodeling by lysophosphatidylcholine acyltransferase 3.
著者: Qing Zhang / Deqiang Yao / Bing Rao / Liyan Jian / Yang Chen / Kexin Hu / Ying Xia / Shaobai Li / Yafeng Shen / An Qin / Jie Zhao / Lu Zhou / Ming Lei / Xian-Cheng Jiang / Yu Cao /
要旨: As the major component of cell membranes, phosphatidylcholine (PC) is synthesized de novo in the Kennedy pathway and then undergoes extensive deacylation-reacylation remodeling via Lands' cycle. The ...As the major component of cell membranes, phosphatidylcholine (PC) is synthesized de novo in the Kennedy pathway and then undergoes extensive deacylation-reacylation remodeling via Lands' cycle. The re-acylation is catalyzed by lysophosphatidylcholine acyltransferase (LPCAT) and among the four LPCAT members in human, the LPCAT3 preferentially introduces polyunsaturated acyl onto the sn-2 position of lysophosphatidylcholine, thereby modulating the membrane fluidity and membrane protein functions therein. Combining the x-ray crystallography and the cryo-electron microscopy, we determined the structures of LPCAT3 in apo-, acyl donor-bound, and acyl receptor-bound states. A reaction chamber was revealed in the LPCAT3 structure where the lysophosphatidylcholine and arachidonoyl-CoA were positioned in two tunnels connected near to the catalytic center. A side pocket was found expanding the tunnel for the arachidonoyl CoA and holding the main body of arachidonoyl. The structural and functional analysis provides the basis for the re-acylation of lysophosphatidylcholine and the substrate preference during the reactions.
履歴
登録2021年5月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月8日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / citation_author / struct
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _struct.title
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysophospholipid acyltransferase 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8821
ポリマ－51,8821
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area21890 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)76.789, 82.261, 116.925
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Lysophospholipid acyltransferase 5


分子量: 51881.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: LPCAT3 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0A1L1RNG8

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.8 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6
詳細: PEG 400, 4-Morpholineethanesulfonic acid (MES), Magnesium Acetate, Formamide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→47.65 Å / Num. obs: 10597 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 191.62 Å2 / CC1/2: 0.572 / Net I/σ(I): 21.84
反射 シェル解像度: 3.4→3.45 Å / Num. unique obs: 1663 / CC1/2: 0.572

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.4→47.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.839 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.854 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.654
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.345 553 5.22 %RANDOM
Rwork0.343 ---
obs0.343 10597 99.8 %-
原子変位パラメータBiso max: 257.17 Å2 / Biso mean: 158.01 Å2 / Biso min: 114.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.2078 Å20 Å20 Å2
2--4.9205 Å20 Å2
3----11.1283 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.82 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.4→47.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3430 0 0 0 3430
残基数----417
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1158SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes557HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3528HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion442SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4161SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3528HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4785HARMONIC21.02
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.13
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion23.99
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.45 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3062 21 5.34 %
Rwork0.2428 372 -
all0.2462 393 -
obs--97.52 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.8098 Å / Origin y: 8.9243 Å / Origin z: 28.9186 Å
111213212223313233
T-0.1993 Å20.0719 Å2-0.0624 Å2--0.1985 Å2-0.0632 Å2---0.3044 Å2
L2.2319 °21.1687 °2-0.9349 °2-3.0343 °2-0.8427 °2--2.0997 °2
S0.0215 Å °-0.0631 Å °-0.0199 Å °0.0132 Å °-0.0881 Å °-0.1355 Å °0.0122 Å °0.1781 Å °0.0666 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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