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- PDB-7ewf: Selenomethionine-substituted structure of S. cerevisiae Csn12 in ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7ewf | |||||||||
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Title | Selenomethionine-substituted structure of S. cerevisiae Csn12 in complex with Thp3 and Sem1 | |||||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / Complex / Nucleic acid binding / mRNA splicing | |||||||||
Function / homology | ![]() adaptation of signaling pathway by response to pheromone involved in conjugation with cellular fusion / cellular response to pheromone / conjugation with cellular fusion / SAGA complex localization to transcription regulatory region / transcription export complex 2 / regulation of protein neddylation / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / COP9 signalosome / proteasome regulatory particle, lid subcomplex ...adaptation of signaling pathway by response to pheromone involved in conjugation with cellular fusion / cellular response to pheromone / conjugation with cellular fusion / SAGA complex localization to transcription regulatory region / transcription export complex 2 / regulation of protein neddylation / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / COP9 signalosome / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / proteasome storage granule / proteasome assembly / mRNA export from nucleus / protein folding chaperone / proteasome complex / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / mRNA splicing, via spliceosome / double-stranded DNA binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of cell cycle / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Kuang, Z. / Niu, L. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural assembly of the nucleic-acid-binding Thp3-Csn12-Sem1 complex functioning in mRNA splicing. Authors: Kuang, Z. / Ke, J. / Hong, J. / Zhu, Z. / Niu, L. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 379.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 258.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 451.1 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 464.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 27 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 36.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7ewmC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 34475.164 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 49980.445 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#3: Protein | Mass: 10443.997 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
Has ligand of interest | Y |
Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.62 Å3/Da / Density % sol: 53.06 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 12% PEG3350, 100 mM Sodium malonate buffer (pH 5.0) and 3% Methanol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 25, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97852 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.85→50 Å / Num. obs: 23736 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 16.6 % / Biso Wilson estimate: 64.94 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.147 / Net I/σ(I): 23.44 |
Reflection shell | Resolution: 2.85→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.895 / Mean I/σ(I) obs: 2.62 / Num. unique obs: 1168 / CC1/2: 0.897 / % possible all: 97.3 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 87.95 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.85→33.58 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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