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- PDB-7ev5: Crystal structure of BLEG-1 B3 metallo-beta-lactamase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ev5
タイトルCrystal structure of BLEG-1 B3 metallo-beta-lactamase
要素Lactamase_B domain-containing protein
キーワードHYDROLASE / B3 metallo-beta-lactamase / glyoxalase II / Metallo-hydrolase-like_MBL-fold protein
機能・相同性: / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / metal ion binding / IODIDE ION / Metallo-beta-lactamase domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Bacillus lehensis G1 (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者Au, S.X. / Muhd Noor, N.D. / Matsumura, H. / Rahman, R.N.Z.R.A. / Normi, Y.M.
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2021
タイトル: Dual Activity BLEG-1 from Bacillus lehensis G1 Revealed Structural Resemblance to B3 Metallo-beta-Lactamase and Glyoxalase II: An Insight into Its Enzyme Promiscuity and Evolutionary Divergence.
著者: Au, S.X. / Dzulkifly, N.S. / Muhd Noor, N.D. / Matsumura, H. / Raja Abdul Rahman, R.N.Z. / Normi, Y.M.
履歴
登録2021年5月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lactamase_B domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,65113
ポリマ－23,2511
非ポリマー1,40012
水4,414245
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area200 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area9260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.356, 55.356, 143.094
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Lactamase_B domain-containing protein / BLEG-1


分子量: 23251.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus lehensis G1 (バクテリア)
プラスミド: pET-28(b) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A060M4R1
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: Tetragonal
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: NaI, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: CCD / 日付: 2019年7月19日
放射モノクロメーター: Copper / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→50 Å / Num. obs: 40528 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 28.5
反射 シェル解像度: 1.44→1.46 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.254 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique obs: 1991 / CC1/2: 0.899 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549-000精密化
PHENIX1.16_3549-000位相決定
HKL-3000v714nデータ削減
HKL-3000v714nデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XF4

2xf4


解像度: 1.44→30.26 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2085 2087 5.16 %
Rwork0.1844 --
obs0.1856 40457 98 %
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 17.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→30.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1632 0 12 244 1888
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051723
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8042360
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.085994
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088269
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006306
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.44-1.490.25321950.23433772X-RAY DIFFRACTION98
1.49-1.550.25062290.19813808X-RAY DIFFRACTION100
1.55-1.620.21392170.19153817X-RAY DIFFRACTION100
1.62-1.710.22251830.18553819X-RAY DIFFRACTION99
1.71-1.810.22641940.18523777X-RAY DIFFRACTION98
1.81-1.950.20322070.1963752X-RAY DIFFRACTION97
1.95-2.150.19651940.18543768X-RAY DIFFRACTION96
2.15-2.460.24052270.18793712X-RAY DIFFRACTION95
2.46-3.10.18972190.19153956X-RAY DIFFRACTION99
3.1-30.260.19312220.16664189X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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