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万見
- PDB-7eq1: GPR114-Gs-scFv16 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7eq1
タイトルGPR114-Gs-scFv16 complex
要素
  • Adhesion G-protein coupled receptor G5
  • Gs protein alpha subunit
  • Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
  • Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
  • scFv16
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / aGPCR-G protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


G-protein activation / Activation of the phototransduction cascade / Glucagon-type ligand receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / G beta:gamma signalling through CDC42 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits ...G-protein activation / Activation of the phototransduction cascade / Glucagon-type ligand receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / G beta:gamma signalling through CDC42 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Ca2+ pathway / G alpha (z) signalling events / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (q) signalling events / G alpha (i) signalling events / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (12/13) signalling events / Glucagon-type ligand receptors / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Ca2+ pathway / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (z) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (s) signalling events / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (q) signalling events / G alpha (i) signalling events / spectrin binding / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / photoreceptor outer segment / photoreceptor inner segment / cardiac muscle cell apoptotic process / G protein-coupled receptor activity / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cellular response to catecholamine stimulus / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / sensory perception of taste / signaling receptor complex adaptor activity / cell body / GTPase binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / retina development in camera-type eye / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cellular response to hypoxia / cell population proliferation / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, orphan receptor, GPR1/GPR3/GPR5 / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. ...GPCR, family 2, orphan receptor, GPR1/GPR3/GPR5 / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Adhesion G-protein coupled receptor G5
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Ping, Y.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Structural basis for the tethered peptide activation of adhesion GPCRs.
著者: Yu-Qi Ping / Peng Xiao / Fan Yang / Ru-Jia Zhao / Sheng-Chao Guo / Xu Yan / Xiang Wu / Chao Zhang / Yan Lu / Fenghui Zhao / Fulai Zhou / Yue-Tong Xi / Wanchao Yin / Feng-Zhen Liu / Dong-Fang ...著者: Yu-Qi Ping / Peng Xiao / Fan Yang / Ru-Jia Zhao / Sheng-Chao Guo / Xu Yan / Xiang Wu / Chao Zhang / Yan Lu / Fenghui Zhao / Fulai Zhou / Yue-Tong Xi / Wanchao Yin / Feng-Zhen Liu / Dong-Fang He / Dao-Lai Zhang / Zhong-Liang Zhu / Yi Jiang / Lutao Du / Shi-Qing Feng / Torsten Schöneberg / Ines Liebscher / H Eric Xu / Jin-Peng Sun /
要旨: Adhesion G-protein-coupled receptors (aGPCRs) are important for organogenesis, neurodevelopment, reproduction and other processes. Many aGPCRs are activated by a conserved internal (tethered) agonist ...Adhesion G-protein-coupled receptors (aGPCRs) are important for organogenesis, neurodevelopment, reproduction and other processes. Many aGPCRs are activated by a conserved internal (tethered) agonist sequence known as the Stachel sequence. Here, we report the cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures of two aGPCRs in complex with G: GPR133 and GPR114. The structures indicate that the Stachel sequences of both receptors assume an α-helical-bulge-β-sheet structure and insert into a binding site formed by the transmembrane domain (TMD). A hydrophobic interaction motif (HIM) within the Stachel sequence mediates most of the intramolecular interactions with the TMD. Combined with the cryo-EM structures, biochemical characterization of the HIM motif provides insight into the cross-reactivity and selectivity of the Stachel sequences. Two interconnected mechanisms, the sensing of Stachel sequences by the conserved 'toggle switch' W and the constitution of a hydrogen-bond network formed by Q/Y and the P/VφφG motif (φ indicates a hydrophobic residue), are important in Stachel sequence-mediated receptor activation and G coupling. Notably, this network stabilizes kink formation in TM helices 6 and 7 (TM6 and TM7, respectively). A common G-binding interface is observed between the two aGPCRs, and GPR114 has an extended TM7 that forms unique interactions with G. Our structures reveal the detailed mechanisms of aGPCR activation by Stachel sequences and their G coupling.
履歴
登録2021年4月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gs protein alpha subunit
R: Adhesion G-protein coupled receptor G5
S: scFv16
Y: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,3065
ポリマ－147,3065
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area12000 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area49490 Å2

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要素

#1: タンパク質 Gs protein alpha subunit


分子量: 41879.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#2: タンパク質 Adhesion G-protein coupled receptor G5 / GPR114 / GPR114G-protein coupled receptor 114 / G-protein coupled receptor PGR27


分子量: 33372.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADGRG5, GPR114, PGR27, UNQ2524/PRO6017
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8IZF4
#3: 抗体 scFv16


分子量: 26277.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物)
発現宿主: Spodoptera frugiperda ascovirus 1a (ウイルス)
#4: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 7861.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNG2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63212
#5: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 37915.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gnb1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P54311
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GPR114beta-Gs-scFv16 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 70 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 299210 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0039197
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.56712475
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.5771251
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0421411
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041581

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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