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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7em4 | ||||||
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Title | Crystal structure of the PI5P4Kbeta F205L-ITP complex | ||||||
![]() | Phosphatidylinositol 5-phosphate 4-kinase type-2 beta | ||||||
![]() | TRANSFERASE / Lipid Kinase / Phosphoinositide signaling | ||||||
Function / homology | ![]() 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase / 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase activity / 1-phosphatidyl-1D-myo-inositol 4,5-bisphosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs in the nucleus / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase activity / autophagosome-lysosome fusion / positive regulation of autophagosome assembly / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process ...1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase / 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase activity / 1-phosphatidyl-1D-myo-inositol 4,5-bisphosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs in the nucleus / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase activity / autophagosome-lysosome fusion / positive regulation of autophagosome assembly / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / autophagosome / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / regulation of autophagy / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / cell surface receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / protein homodimerization activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Senda, M. / Senda, T. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The GTP responsiveness of PI5P4K beta evolved from a compromised trade-off between activity and specificity. Authors: Takeuchi, K. / Ikeda, Y. / Senda, M. / Harada, A. / Okuwaki, K. / Fukuzawa, K. / Nakagawa, S. / Yu, H.Y. / Nagase, L. / Imai, M. / Sasaki, M. / Lo, Y.H. / Ito, D. / Osaka, N. / Fujii, Y. / ...Authors: Takeuchi, K. / Ikeda, Y. / Senda, M. / Harada, A. / Okuwaki, K. / Fukuzawa, K. / Nakagawa, S. / Yu, H.Y. / Nagase, L. / Imai, M. / Sasaki, M. / Lo, Y.H. / Ito, D. / Osaka, N. / Fujii, Y. / Sasaki, A.T. / Senda, T. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 261.9 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 208.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6k4gC ![]() 6k4hSC ![]() 7em1C ![]() 7em2C ![]() 7em3C ![]() 7em5C ![]() 7em6C ![]() 7em7C ![]() 7em8C S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 44894.887 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: F205L Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P78356, 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-CZU / [[( | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.99 Å3/Da / Density % sol: 58.8 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.1 Details: 9%(w/v) PEG4000, 0.1 M sodium citrate pH 6.0, 0.1 M magnesium acetate, 0.1 M lithium acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Dec 9, 2018 |
Radiation | Monochromator: Si111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→48.55 Å / Num. obs: 26836 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 28.86 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.95 Å / Redundancy: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.89 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 3817 / % possible all: 99.7 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 6K4H Resolution: 2.8→45.935 Å / SU ML: 0.46 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 30.18 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→45.935 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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