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- PDB-7ejw: Crystal structure of FleN in complex with FleQ AAA+ doamain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ejw
タイトルCrystal structure of FleN in complex with FleQ AAA+ doamain
要素(Transcriptional ...) x 2
キーワードTRANSCRIPTION / Antiactivator / Activator / ATPase / FleQ / FleN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cilium-dependent cell motility / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / cyclic-di-GMP binding / positive regulation of cell-substrate adhesion / negative regulation of extracellular matrix assembly / DNA-binding transcription repressor activity / DNA-binding transcription activator activity / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein-DNA complex / cytoplasmic side of plasma membrane ...positive regulation of cilium-dependent cell motility / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / cyclic-di-GMP binding / positive regulation of cell-substrate adhesion / negative regulation of extracellular matrix assembly / DNA-binding transcription repressor activity / DNA-binding transcription activator activity / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein-DNA complex / cytoplasmic side of plasma membrane / transcription cis-regulatory region binding / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Flagellum site-determining protein FlhG / Flagellar regulatory FleQ / Flagellar regulatory protein FleQ / Flagellum site-determining protein YlxH/ Fe-S cluster assembling factor NBP35 / NUBPL iron-transfer P-loop NTPase / ATP binding protein MinD/FleN / : / Sigma-54 interaction domain ATP-binding region A signature. / Sigma-54 interaction domain, conserved site / Sigma-54 interaction domain C-terminal part signature. ...Flagellum site-determining protein FlhG / Flagellar regulatory FleQ / Flagellar regulatory protein FleQ / Flagellum site-determining protein YlxH/ Fe-S cluster assembling factor NBP35 / NUBPL iron-transfer P-loop NTPase / ATP binding protein MinD/FleN / : / Sigma-54 interaction domain ATP-binding region A signature. / Sigma-54 interaction domain, conserved site / Sigma-54 interaction domain C-terminal part signature. / Sigma-54 interaction domain, ATP-binding site 1 / Sigma-54 interaction domain, ATP-binding site 2 / Sigma-54 interaction domain ATP-binding region B signature. / Sigma-54 interaction domain profile. / Sigma-54 interaction domain / RNA polymerase sigma factor 54 interaction domain / DNA binding HTH domain, Fis-type / Bacterial regulatory protein, Fis family / CheY-like superfamily / Homeobox-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Transcriptional regulator FleQ / Antiactivator FleN
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Chanchal / Banerjee, P. / Raghav, S. / Jain, D.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Biotechnology (DBT, India)BT/PR23844/BRB/10/1598/2017 インド
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: The antiactivator FleN uses an allosteric mechanism to regulate sigma 54 -dependent expression of flagellar genes in Pseudomonas aeruginosa .
著者: Banerjee, P. / Raghav, S. / Goswami, H.N. / Jain, D.
履歴
登録2021年4月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcriptional antiactivator FleN
B: Transcriptional antiactivator FleN
C: Transcriptional regulator FleQ
D: Transcriptional regulator FleQ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,40111
ポリマ－119,1664
非ポリマー1,2367
水19,0061055
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10980 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area40540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.218, 153.926, 64.568
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.030, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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Transcriptional ... , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Transcriptional antiactivator FleN / Site-determining protein


分子量: 30484.309 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
遺伝子: fleN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G3XD64
#2: タンパク質 Transcriptional regulator FleQ


分子量: 29098.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
遺伝子: fleQ, PA1097 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G3XCV0

-
非ポリマー , 4種, 1062分子

#3: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1055 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.62 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 10% PEG 8000, 0.1M imidazole, 0.2M calcium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.97951 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97951 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→77 Å / Num. obs: 86189 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 1.9 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 24.4 Å2 / CC1/2: 0.984 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.062 / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 1.98→2.02 Å / Rmerge(I) obs: 0.564 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 4574 / CC1/2: 0.556 / Rpim(I) all: 0.386 / Rrim(I) all: 0.686 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
DIALSデータ削減
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.98→64.319 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.218 4361 5.06 %
Rwork0.1788 81748 -
obs0.1808 86109 99.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 118 Å2 / Biso mean: 31.1883 Å2 / Biso min: 3.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.98→64.319 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8077 0 72 1055 9204
Biso mean--20.37 40.43 -
残基数----1045
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088292
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03411234
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061303
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061456
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7713103
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.98-2.00250.31981470.283271699
2.0025-2.02610.29161240.25942745100
2.0261-2.05080.30881170.24862691100
2.0508-2.07670.26471440.2355278099
2.0767-2.10410.28081700.2234266199
2.1041-2.13290.28251460.223271599
2.1329-2.16340.26011990.2235267899
2.1634-2.19570.31761270.2147268699
2.1957-2.230.2731530.2121276399
2.23-2.26650.26061520.2119265799
2.2665-2.30560.24691670.1995271599
2.3056-2.34750.28211250.1996271799
2.3475-2.39270.22691290.2048275799
2.3927-2.44150.22461410.18662717100
2.4415-2.49460.19761250.17532756100
2.4946-2.55270.24681200.17492725100
2.5527-2.61650.23251490.1771270899
2.6165-2.68720.21571510.18142737100
2.6872-2.76630.22521370.18172692100
2.7663-2.85560.25431630.18292726100
2.8556-2.95770.22621730.17792721100
2.9577-3.07610.22371570.1832741100
3.0761-3.21610.2215960.18072791100
3.2161-3.38560.22091510.1658272499
3.3856-3.59770.18631540.1562713100
3.5977-3.87550.17951630.14792703100
3.8755-4.26540.17251470.14182767100
4.2654-4.88250.15851630.1402271399
4.8825-6.15060.19411230.1734275499
6.1506-64.3190.20221480.1709277999
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 25.9829 Å / Origin y: 76.0525 Å / Origin z: 1.24 Å
111213212223313233
T0.0293 Å2-0.0067 Å20.0119 Å2-0.0389 Å20.0005 Å2--0.0333 Å2
L0.1553 °20.0431 °20.0835 °2-0.1819 °20.074 °2--0.1687 °2
S-0.0024 Å °0.0027 Å °0.0271 Å °0.0101 Å °-0.0134 Å °-0.0003 Å °-0.0047 Å °-0.0305 Å °-0.0007 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allG312
2X-RAY DIFFRACTION1allA7 - 280
3X-RAY DIFFRACTION1allB8 - 272
4X-RAY DIFFRACTION1allC142 - 393
5X-RAY DIFFRACTION1allD142 - 395
6X-RAY DIFFRACTION1allE501
7X-RAY DIFFRACTION1allF502
8X-RAY DIFFRACTION1allM1 - 2
9X-RAY DIFFRACTION1allM3 - 4
10X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 1083

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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