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- PDB-7ejv: The co-crystal structure of DYRK2 with YK-2-69 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ejv
タイトルThe co-crystal structure of DYRK2 with YK-2-69
要素(Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2) x 2
キーワードTRANSFERASE / Phosphorylase Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


dual-specificity kinase / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / smoothened signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / ubiquitin ligase complex / positive regulation of glycogen biosynthetic process / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / manganese ion binding / protein tyrosine kinase activity ...dual-specificity kinase / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / smoothened signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / ubiquitin ligase complex / positive regulation of glycogen biosynthetic process / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / manganese ion binding / protein tyrosine kinase activity / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cytoskeleton / protein phosphorylation / ribonucleoprotein complex / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / magnesium ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-YK2 / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Li, Z. / Xiao, Y. / Yuan, K. / Kuang, W. / Xiuquan, Y. / Yang, P.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Targeting dual-specificity tyrosine phosphorylation-regulated kinase 2 with a highly selective inhibitor for the treatment of prostate cancer.
著者: Yuan, K. / Li, Z. / Kuang, W. / Wang, X. / Ji, M. / Chen, W. / Ding, J. / Li, J. / Min, W. / Sun, C. / Ye, X. / Lu, M. / Wang, L. / Ge, H. / Jiang, Y. / Hao, H. / Xiao, Y. / Yang, P.
履歴
登録2021年4月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
B: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,8434
ポリマ－89,8302
非ポリマー1,0132
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.860, 129.387, 291.733
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 80 through 87 or (resid 88...
21(chain B and (resid 80 through 215 or resid 217...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROMETMET(chain A and (resid 80 through 87 or (resid 88...AA80 - 873 - 10
12LYSLYSLYSLYS(chain A and (resid 80 through 87 or (resid 88...AA8811
13ALAALAARGARG(chain A and (resid 80 through 87 or (resid 88...AA78 - 4641 - 387
14ALAALAARGARG(chain A and (resid 80 through 87 or (resid 88...AA78 - 4641 - 387
15ALAALAARGARG(chain A and (resid 80 through 87 or (resid 88...AA78 - 4641 - 387
16ALAALAARGARG(chain A and (resid 80 through 87 or (resid 88...AA78 - 4641 - 387
21PROPROLEULEU(chain B and (resid 80 through 215 or resid 217...BB80 - 2151 - 136
22ASNASNLYSLYS(chain B and (resid 80 through 215 or resid 217...BB217 - 371138 - 292
23LEULEUTHRTHR(chain B and (resid 80 through 215 or resid 217...BB373 - 396294 - 317
24ASPASPLEULEU(chain B and (resid 80 through 215 or resid 217...BB399 - 443320 - 364
25TRPTRPARGARG(chain B and (resid 80 through 215 or resid 217...BB445 - 464366 - 385

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2


分子量: 44655.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYRK2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92630, dual-specificity kinase
#2: タンパク質 Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2


分子量: 45174.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYRK2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92630, dual-specificity kinase
#3: 化合物 ChemComp-YK2 / [6-[[4-[2-(dimethylamino)-1,3-benzothiazol-6-yl]-5-fluoranyl-pyrimidin-2-yl]amino]pyridin-3-yl]-(4-ethylpiperazin-1-yl)methanone


分子量: 506.598 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H27FN8OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1 M sodium citrate pH 5.5, 8% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→19.86 Å / Num. obs: 40357 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 14.02
反射 シェル解像度: 2.5→2.589 Å / Num. unique obs: 3967 / CC1/2: 0.696 / % possible all: 99.97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
Cootモデル構築
XDSデータスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LXD

5lxd


解像度: 2.5→19.86 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 2477 3.22 %
Rwork0.2007 74359 -
obs0.2021 40357 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 156.3 Å2 / Biso mean: 72.87 Å2 / Biso min: 29.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→19.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6261 0 72 35 6368
Biso mean--65.81 55.22 -
残基数----774
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016519
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3028801
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069909
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091135
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.0435506
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3571X-RAY DIFFRACTION13TORSIONAL
12B3571X-RAY DIFFRACTION13TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.5-2.5480.39221380.36364210
2.5999-2.65630.3571390.29994194
2.6563-2.71790.29281360.29164049
2.7179-2.78570.3371400.28024164
2.7857-2.86080.31061370.28294154
2.8608-2.94480.35411410.26314115
2.9448-3.03950.27091390.25194104
3.0395-3.14770.30311370.24364105
3.1477-3.27320.30961410.22634170
3.2732-3.42150.21551390.20014139
3.4215-3.60090.24781420.18664139
3.6009-3.8250.21011330.1824113
3.825-4.1180.25141390.17624134
4.118-4.5280.21511360.1574122
4.528-5.17320.19431400.15544146
5.1732-6.48030.2611350.19144136
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.54 Å / Origin y: -11.1025 Å / Origin z: 41.7861 Å
111213212223313233
T0.3904 Å20.0213 Å20.0137 Å2-0.3908 Å20.1018 Å2--0.4626 Å2
L0.6919 °2-0.0628 °2-0.2115 °2-2.5322 °20.5169 °2--0.6782 °2
S0.0289 Å °0.0802 Å °0.1786 Å °-0.5714 Å °-0.0073 Å °0.069 Å °-0.1364 Å °0.0024 Å °-0.0041 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA78 - 464
2X-RAY DIFFRACTION1allB80 - 470
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 2
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 42

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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