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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7ea0 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human pyruvate dehydrogenase kinase 2 in complex with compound 1 | ||||||
要素 | [Pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase isozyme 2, mitochondrial | ||||||
キーワード | TRANSFERASE/INHIBITOR / PDHK / KINASE INHIBITORS / FRAGMENT SCREENING / PDK1 / PDK2 / PDK3 / PDK4 / TRANSFERASE-INHIBITOR complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 [pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase / regulation of acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) kinase activity / : / regulation of cellular ketone metabolic process / regulation of pH / cellular response to nutrient / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Signaling by Retinoic Acid / regulation of gluconeogenesis ...[pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase / regulation of acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) kinase activity / : / regulation of cellular ketone metabolic process / regulation of pH / cellular response to nutrient / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Signaling by Retinoic Acid / regulation of gluconeogenesis / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / regulation of glucose metabolic process / regulation of calcium-mediated signaling / cellular response to reactive oxygen species / glucose metabolic process / glucose homeostasis / insulin receptor signaling pathway / ミトコンドリアマトリックス / protein kinase activity / リン酸化 / protein homodimerization activity / ミトコンドリア / 核質 / ATP binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å | ||||||
データ登録者 | Orita, T. / Doi, S. / Iwanaga, T. / Adachi, T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2021 タイトル: Fragment-based lead discovery to identify novel inhibitors that target the ATP binding site of pyruvate dehydrogenase kinases. 著者: Akaki, T. / Bessho, Y. / Ito, T. / Fujioka, S. / Ubukata, M. / Mori, G. / Yamanaka, K. / Orita, T. / Doi, S. / Iwanaga, T. / Ikegashira, K. / Hantani, Y. / Nakanishi, I. / Adachi, T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7ea0.cif.gz | 176.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7ea0.ent.gz | 124.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7ea0.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ea/7ea0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ea/7ea0 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | [ 分子量: 44647.730 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDK2, PDHK2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: Q15119, [pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase |
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-非ポリマー , 5種, 63分子
#2: 化合物 | ChemComp-CL / | ||||||
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#3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-W6P / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.2 % |
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結晶化 | 温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: 50 mM Na acetate pH 5.5, 100 mM magnesium chloride and 8% (v/v) isopropanol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.34→93.57 Å / Num. obs: 23574 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.5 % / Biso Wilson estimate: 44.66 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.085 / Net I/σ(I): 19.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.34→2.4 Å / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.892 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique obs: 1765 / CC1/2: 0.826 / Rpim(I) all: 0.274 / Rrim(I) all: 0.933 / % possible all: 99.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2btz 解像度: 2.34→93.57 Å / SU ML: 0.2462 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 24.6886 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 59.04 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.34→93.57 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 46.3096128929 Å / Origin y: 45.2441701514 Å / Origin z: 72.2149420506 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: all |