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- PDB-7e9f: Cryo-EM structure of the 2:1 Orc1 BAH domain in complex with nucl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7e9f
タイトルCryo-EM structure of the 2:1 Orc1 BAH domain in complex with nucleosome
要素
  • (DNA (147-mer)) x 2
  • Histone H2A.2
  • Histone H2B.2
  • Histone H3
  • Histone H4
  • Origin recognition complex subunit 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / nucleosome / transcriptional silencing / chromatin
機能・相同性
機能・相同性情報


CDC6 association with the ORC:origin complex / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / HATs acetylate histones / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / maintenance of rDNA / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 ...CDC6 association with the ORC:origin complex / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / HATs acetylate histones / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / maintenance of rDNA / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / nuclear origin of replication recognition complex / pre-replicative complex assembly involved in nuclear cell cycle DNA replication / Activation of the pre-replicative complex / nuclear pre-replicative complex / Activation of ATR in response to replication stress / nucleosome organization / DNA replication preinitiation complex / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / mitotic DNA replication checkpoint signaling / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / silent mating-type cassette heterochromatin formation / Orc1 removal from chromatin / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / rRNA transcription / DNA replication origin binding / intracellular copper ion homeostasis / DNA replication initiation / Ub-specific processing proteases / nucleosome binding / CENP-A containing nucleosome / aerobic respiration / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromatin organization / protein heterodimerization activity / DNA repair / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Origin recognition complex subunit 1 C-terminal winged HTH domain / AAA lid domain / AAA lid domain / : / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. ...: / Origin recognition complex subunit 1 C-terminal winged HTH domain / AAA lid domain / AAA lid domain / : / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B.2 / Histone H4 / Histone H2A.2 / Origin recognition complex subunit 1 / Histone H3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Jiang, H. / Yu, C. / Liu, C.P. / Han, X. / Yu, Z. / Xu, R.M.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2019YFA0508900, 2018YFE0203300 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31991162, 91853204, 31521002 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Nucleosome binding relinquishes the association of the BAH domain of Orc1 with Sir1
著者: Jiang, H. / Yu, C. / Liu, C.P. / Han, X. / Yu, Z. / Xu, R.M.
履歴
登録2021年3月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A.2
D: Histone H2B.2
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A.2
H: Histone H2B.2
I: DNA (147-mer)
J: DNA (147-mer)
K: Origin recognition complex subunit 1
L: Origin recognition complex subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)251,23712
ポリマ－251,23712
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 10分子 AEBFCGDHKL

#1: タンパク質 Histone H3


分子量: 15146.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: HHT1, YBR010W, YBR0201, HHT2, SIN2, YNL031C, N2749
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61830
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11395.390 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HHF1, YBR009C, YBR0122, HHF2, YNL030W, N2752 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02309
#3: タンパク質 Histone H2A.2


分子量: 14013.177 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HTA2, H2A2, YBL003C, YBL0103 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04912
#4: タンパク質 Histone H2B.2


分子量: 14264.341 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HTB2, H2B2, YBL002W, YBL0104 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02294
#7: タンパク質 Origin recognition complex subunit 1 / Origin recognition complex 120 kDa subunit


分子量: 25423.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ORC1, YML065W
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P54784

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (147-mer)


分子量: 45145.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (147-mer)


分子量: 45604.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Yeast Orc1 BAH domain in complex with 147-bp nucleosomeCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2HistoneRIBOSOME#1-#41RECOMBINANT
3DNARIBOSOME#5-#61NATURAL
4Origin recognition complex subunit 1RIBOSOME#71RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)559292
32Escherichia coli (大腸菌)562
43Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)559292
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
42Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3247: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4GctfCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
12RELION3３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 119206 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
16OM3

6om3

16OM31PDBexperimental model
21M4Z

1m4z

11M4Z2PDBexperimental model
33LZ0

3lz0

13LZ03PDBexperimental model
41ID3

1id3

11ID34PDBexperimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00414005
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.71620007
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d22.9857526
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0442316
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051668

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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