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万見
- PDB-7e76: The structure of chloroplastic TaPGI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7.0E+76
タイトルThe structure of chloroplastic TaPGI
要素Glucose-6-phosphate isomerase
キーワードISOMERASE / starch / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / glucose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate derivative binding / monosaccharide binding / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. / Glucose-6-phosphate isomerase family profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold ...Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. / Glucose-6-phosphate isomerase family profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Triticum aestivum (コムギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Gao, F. / Liu, C.M.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China)32070280 中国
引用ジャーナル: New Phytol. / 年: 2021
タイトル: Engineering of the cytosolic form of phosphoglucose isomerase into chloroplasts improves plant photosynthesis and biomass.
著者: Gao, F. / Zhang, H. / Zhang, W. / Wang, N. / Zhang, S. / Chu, C. / Liu, C.
履歴
登録2021年2月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate isomerase
B: Glucose-6-phosphate isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,2432
ポリマ－122,2432
非ポリマー00
水2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11350 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area36890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.387, 73.387, 360.262
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Space group name HallP61
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate isomerase


分子量: 61121.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Triticum aestivum (コムギ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A3B6LNA8, glucose-6-phosphate isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.31 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: MES, PEG MME 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→47.66 Å / Num. obs: 29248 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 14.2 % / Biso Wilson estimate: 36.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.134 / Net I/σ(I): 14.53
反射 シェル解像度: 2.65→2.7 Å / Num. unique obs: 8 / CC1/2: 0.46

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UJH

3ujh


解像度: 2.65→47.66 Å / SU ML: 0.2966 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.0715
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2379 1846 6.31 %
Rwork0.2051 27402 -
obs0.2072 29248 92.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→47.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8010 0 0 135 8145
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00418172
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.69911086
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05061242
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00421450
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.99883022
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.65-2.720.2801890.26321270X-RAY DIFFRACTION55.36
2.72-2.80.23431010.25311479X-RAY DIFFRACTION65.72
2.8-2.890.28291270.25061874X-RAY DIFFRACTION82.55
2.89-30.28931470.24992207X-RAY DIFFRACTION97.03
3-3.120.27941520.25152290X-RAY DIFFRACTION99.75
3.12-3.260.28931570.23742280X-RAY DIFFRACTION99.96
3.26-3.430.27481460.22012280X-RAY DIFFRACTION100
3.43-3.640.25961520.20232304X-RAY DIFFRACTION100
3.64-3.920.22291550.1922252X-RAY DIFFRACTION99.96
3.93-4.320.18911550.18462330X-RAY DIFFRACTION100
4.32-4.940.20671490.17142259X-RAY DIFFRACTION99.96
4.95-6.230.24951560.20212287X-RAY DIFFRACTION99.96
6.23-47.660.20441600.17782290X-RAY DIFFRACTION99.67
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.74139404198 Å / Origin y: 27.771080981 Å / Origin z: 173.114318946 Å
111213212223313233
T0.159935320189 Å20.0575762316186 Å20.0216718162542 Å2-0.275845194601 Å20.0124108933324 Å2--0.213218894846 Å2
L0.622865228214 °20.0299296478358 °2-0.217776931937 °2-0.564436891413 °2-0.135207381112 °2--1.32710041375 °2
S-0.0126822691165 Å °-0.0680341325695 Å °0.0514517858207 Å °-0.0967602508237 Å °0.00548478664704 Å °-0.032350162126 Å °0.024844959908 Å °0.108434091098 Å °7.56653438645E-5 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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