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- PDB-7dzk: Fabp protein after hv -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dzk
タイトルFabp protein after hv
要素Fatty acid-binding protein, liver
キーワードRECOMBINATION / FABP
機能・相同性
機能・相同性情報


response to vitamin B3 / oleic acid binding / apical cortex / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / bile acid binding / intestinal absorption / Heme degradation / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / heterocyclic compound binding / Triglyceride catabolism ...response to vitamin B3 / oleic acid binding / apical cortex / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / bile acid binding / intestinal absorption / Heme degradation / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / heterocyclic compound binding / Triglyceride catabolism / antioxidant activity / peroxisomal matrix / fatty acid transport / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / : / fatty acid binding / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / phospholipid binding / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to hypoxia / chromatin binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin
類似検索 - ドメイン・相同性
PALMITIC ACID / Fatty acid-binding protein, liver
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Li, H. / Yu, L.-J. / Liu, X. / Shen, J.-R. / Wang, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat.Chem. / 年: 2022
タイトル: Excited-state intermediates in a designer protein encoding a phototrigger caught by an X-ray free-electron laser.
著者: Liu, X. / Liu, P. / Li, H. / Xu, Z. / Jia, L. / Xia, Y. / Yu, M. / Tang, W. / Zhu, X. / Chen, C. / Zhang, Y. / Nango, E. / Tanaka, R. / Luo, F. / Kato, K. / Nakajima, Y. / Kishi, S. / Yu, H. ...著者: Liu, X. / Liu, P. / Li, H. / Xu, Z. / Jia, L. / Xia, Y. / Yu, M. / Tang, W. / Zhu, X. / Chen, C. / Zhang, Y. / Nango, E. / Tanaka, R. / Luo, F. / Kato, K. / Nakajima, Y. / Kishi, S. / Yu, H. / Matsubara, N. / Owada, S. / Tono, K. / Iwata, S. / Yu, L.J. / Shen, J.R. / Wang, J.
履歴
登録2021年1月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年9月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty acid-binding protein, liver
B: Fatty acid-binding protein, liver
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7854
ポリマ－31,2722
非ポリマー5132
水6,017334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2940 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area12030 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)56.922, 66.157, 68.136
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Fatty acid-binding protein, liver / Fatty acid-binding protein 1 / Liver-type fatty acid-binding protein / L-FABP


分子量: 15635.829 Da / 分子数: 2 / 変異: C69A, L71M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FABP1, FABPL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07148
#2: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 334 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M potassium thiocyanate, pH 7.0, 30% PEG 2000 monomethyl ether

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.53→47.46 Å / Num. obs: 38767 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 23.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.011 / Net I/σ(I): 25.3
反射 シェル解像度: 1.53→1.62 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.252 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LKK

1lkk


解像度: 1.54→19.69 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 23.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 1770 4.61 %
Rwork0.191 --
obs0.192 38384 99.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 31.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→19.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2038 0 36 334 2408
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.54-1.580.31031330.26052810X-RAY DIFFRACTION100
1.58-1.630.23191340.24322791X-RAY DIFFRACTION100
1.63-1.680.25081370.2272801X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.740.24821380.21152792X-RAY DIFFRACTION100
1.74-1.810.24961330.20812800X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.890.25761350.2082839X-RAY DIFFRACTION100
1.89-1.990.21761240.19662480X-RAY DIFFRACTION89
1.99-2.120.20771340.19952837X-RAY DIFFRACTION100
2.12-2.280.23641370.20182847X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.510.23841390.20572828X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.870.27571380.21692875X-RAY DIFFRACTION100
2.87-3.610.21451410.18162892X-RAY DIFFRACTION100
3.61-19.690.18611470.16153022X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.1962 Å / Origin y: -8.0686 Å / Origin z: -20.9025 Å
111213212223313233
T0.2002 Å20.0016 Å2-0.018 Å2-0.181 Å2-0.0082 Å2--0.1562 Å2
L1.5317 °2-0.3032 °2-0.423 °2-0.5833 °2-0.0189 °2--0.8963 °2
S0.0297 Å °-0.1046 Å °-0.0345 Å °0.036 Å °0.0054 Å °0.004 Å °0.0357 Å °0.1117 Å °-0.0343 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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