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万見
- PDB-7doj: Solution structure of TGS domain of the Mycobacterium tuberculosi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7doj
タイトルSolution structure of TGS domain of the Mycobacterium tuberculosis Rel protein
要素GTP pyrophosphokinase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Mycobacterium tuberculosis (結核菌) / Rel / TGS domain / tRNA binding (転移RNA) / stringent response / RNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


GTP diphosphokinase activity / guanosine tetraphosphate biosynthetic process / GTP diphosphokinase / kinase activity
類似検索 - 分子機能
RelA/SpoT family / RelA/SpoT, TGS domain / ACT domain / Region found in RelA / SpoT proteins / RelA/SpoT / Region found in RelA / SpoT proteins / TGS domain / ACT domain profile. / ACT domain / HD domain profile. ...RelA/SpoT family / RelA/SpoT, TGS domain / ACT domain / Region found in RelA / SpoT proteins / RelA/SpoT / Region found in RelA / SpoT proteins / TGS domain / ACT domain profile. / ACT domain / HD domain profile. / TGS domain profile. / TGS / TGS-like / HD domain / Beta-grasp domain superfamily / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / Nucleotidyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GTP pyrophosphokinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Joon, S. / Singal, B. / Grueber, G.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2021
タイトル: Atomic structure of the regulatory TGS domain of Rel protein from Mycobacterium tuberculosis and its interaction with deacylated tRNA.
著者: Shin, J. / Singal, B. / Gruber, A. / Wong, D.M.K. / Ragunathan, P. / Gruber, G.
履歴
登録2020年12月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP pyrophosphokinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6081
ポリマ－8,6081
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area4930 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)19 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 GTP pyrophosphokinase


分子量: 8607.881 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: relA, ERS007661_01112, ERS007688_02630 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: A0A655DL01, GTP diphosphokinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic12D 1H-15N HSQC
123isotropic13D HNCA
133isotropic13D HN(CO)CA
143isotropic13D (H)CCH-TOCSY
153isotropic13D 1H-15N NOESY
163isotropic13D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution20.3 mM [U-15N] TGS domain of Rel protein, 50 mM TRIS, 350 mM sodium chloride, 1 mM DTT, 5 % v/v na glycerol, 90 % v/v H2O, 10 % v/v [U-2H] D2O, 90% H2O/10% D2OUniformly 15N labeled ~0.3mM of protein in a buffer containing 50mM Tris (pH8.5), 350mM NaCl, 1mM DTT 5% glycerol and 10% D2O.15N_sample90% H2O/10% D2O
solution30.3 mM [U-13C; U-15N] TGS domain of Rel protein, 50 mM TRIS, 350 mM sodium chloride, 1 mM DTT, 5 % v/v na glycerol, 90 % v/v H2O, 10 % v/v [U-2H] D2O, 90% H2O/10% D2OUniformly 13C/15N labeled ~0.3mM of protein in a buffer containing 50mM Tris (pH8.5), 350mM NaCl, 1mM DTT 5% glycerol and 10% D2O.13C/15N_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMTGS domain of Rel protein[U-15N]2
50 mMTRISnatural abundance2
350 mMsodium chloridenatural abundance2
1 mMDTTnatural abundance2
5 % v/vglycerolna2
90 % v/vH2Onatural abundance2
10 % v/vD2O[U-2H]2
0.3 mMTGS domain of Rel protein[U-13C; U-15N]3
50 mMTRISnatural abundance3
350 mMsodium chloridenatural abundance3
1 mMDTTnatural abundance3
5 % v/vglycerolna3
90 % v/vH2Onatural abundance3
10 % v/vD2O[U-2H]3
試料状態イオン強度: 350 mM / Label: conditions_1 / pH: 8.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.2Bruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 6
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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