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万見
- PDB-7do4: Crystal structure of CD97-CD55 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7do4
タイトルCrystal structure of CD97-CD55 complex
要素
  • Complement decay-accelerating factor
  • Isoform 2 of Adhesion G protein-coupled receptor E5
キーワードIMMUNE SYSTEM / ligand-receptor / signalling / IMMUNE disorder
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / COPI-mediated anterograde transport ...regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / COPI-mediated anterograde transport / complement activation, classical pathway / side of membrane / transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / G protein-coupled receptor activity / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of T cell cytokine production / transmembrane signaling receptor activity / cell-cell signaling / virus receptor activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / inflammatory response / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / membrane raft / Golgi membrane / innate immune response / focal adhesion / lipid binding / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, ADGRE2/ADGRE5 / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / : / : / Calcium-binding EGF domain / Sushi repeat (SCR repeat) ...GPCR, family 2, ADGRE2/ADGRE5 / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / : / : / Calcium-binding EGF domain / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement decay-accelerating factor / Adhesion G protein-coupled receptor E5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Niu, M. / Song, G.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31770898 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Structural basis for CD97 recognition of the decay-accelerating factor CD55 suggests mechanosensitive activation of adhesion GPCRs.
著者: Niu, M. / Xu, S. / Yang, J. / Yao, D. / Li, N. / Yan, J. / Zhong, G. / Song, G.
履歴
登録2020年12月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 2 of Adhesion G protein-coupled receptor E5
B: Complement decay-accelerating factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5787
ポリマ－43,6312
非ポリマー9475
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS, the 1:1 binding model fits well with the SAXS envelop of the protein complex in solution.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.800, 44.250, 116.530
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.700, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Isoform 2 of Adhesion G protein-coupled receptor E5 / Leukocyte antigen CD97


分子量: 15789.192 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADGRE5, CD97 / 器官: KIDENY / Variant: EGF1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P48960
#2: タンパク質 Complement decay-accelerating factor


分子量: 27842.225 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD55, CR, DAF / Variant: 2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08174

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糖 , 2種, 3分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 21分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
配列の詳細THIS SEQUENCE CORRESPONDS TO THE ISOFORM-2 FOUND IN UNP P08174.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.45 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M MES pH 5.9 and 10% PEG20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年5月1日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.19→33.23 Å / Num. obs: 8903 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 80.35 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Χ2: 0.88 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 3.19→3.27 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.765 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 641 / CC1/2: 0.895 / Χ2: 0.89 / % possible all: 98.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BOU, 1OJV

2bou

1ojv


解像度: 3.2→33.226 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 37.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3044 882 10.05 %
Rwork0.267 7896 -
obs0.2708 8778 98.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 193.38 Å2 / Biso mean: 80.35 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→33.226 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2947 0 58 19 3024
Biso mean--130.37 54.81 -
残基数----391
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043100
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8994242
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057458
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006561
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8711888
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.2002-3.40050.41461460.382128998
3.4005-3.66270.36271400.3458130399
3.6627-4.03080.34281460.2943131699
4.0308-4.61270.26221440.2616130299
4.6127-5.80650.28131500.24711330100
5.8065-33.220.28531560.2212135698
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.59010.33530.59631.22490.512.48930.0933-0.2121-0.30740.06480.0917-0.08130.0281-0.3039-0.16551.07480.0513-0.16790.6314-0.0070.7698-9.2128-24.277236.6598
20.39450.29250.47730.80650.57361.9284-0.02570.0156-0.09050.00160.1548-0.0879-0.28690.5455-0.22930.5848-0.00880.00990.6206-0.04140.60885.0848-2.72262.4133
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 25 through 164 )A25 - 164
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 34 through 284 )B34 - 284

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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