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万見
- PDB-7dnz: Cryo-EM structure of the human ABCB6 (Hemin and GSH-bound) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dnz
タイトルCryo-EM structure of the human ABCB6 (Hemin and GSH-bound)
要素ATP-binding cassette sub-family B member 6, mitochondrial
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ABCB6 / heme transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective ABCB6 causes MCOPCB7 / cellular detoxification of cadmium ion / Mitochondrial ABC transporters / tetrapyrrole metabolic process / ABC-type heme transporter / porphyrin-containing compound metabolic process / tetrapyrrole binding / heme metabolic process / heme transport / porphyrin-containing compound biosynthetic process ...Defective ABCB6 causes MCOPCB7 / cellular detoxification of cadmium ion / Mitochondrial ABC transporters / tetrapyrrole metabolic process / ABC-type heme transporter / porphyrin-containing compound metabolic process / tetrapyrrole binding / heme metabolic process / heme transport / porphyrin-containing compound biosynthetic process / melanosome assembly / ABC-type heme transporter activity / heme transmembrane transport / melanosome membrane / multivesicular body membrane / mitochondrial envelope / endolysosome membrane / vacuolar membrane / skin development / efflux transmembrane transporter activity / intracellular copper ion homeostasis / ABC-type transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / brain development / transmembrane transport / sperm principal piece / early endosome membrane / sperm midpiece / intracellular iron ion homeostasis / mitochondrial outer membrane / endosome / Golgi membrane / lysosomal membrane / heme binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial ABC-transporter, N-terminal five TM domain / Mitochondrial ABC-transporter N-terminal five TM region / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter ...Mitochondrial ABC-transporter, N-terminal five TM domain / Mitochondrial ABC-transporter N-terminal five TM region / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / ATP-binding cassette sub-family B member 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Kim, S. / Lee, S.S. / Park, J.G. / Kim, J.W. / Kim, S. / Kim, N.J. / Hong, S. / Kang, J.Y. / Jin, M.S.
資金援助 韓国, 4件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2017M3A9F6029753 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2020R1I1A1A01072077 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2019M3E5D6066058 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2019R1A6A1A10073887 韓国
引用ジャーナル: Mol Cells / 年: 2022
タイトル: Structural Insights into Porphyrin Recognition by the Human ATP-Binding Cassette Transporter ABCB6.
著者: Songwon Kim / Sang Soo Lee / Jun Gyou Park / Ji Won Kim / Seulgi Ju / Seung Hun Choi / Subin Kim / Na Jin Kim / Semi Hong / Jin Young Kang / Mi Sun Jin /
要旨: Human ABCB6 is an ATP-binding cassette transporter that regulates heme biosynthesis by translocating various porphyrins from the cytoplasm into the mitochondria. Here we report the cryo-electron ...Human ABCB6 is an ATP-binding cassette transporter that regulates heme biosynthesis by translocating various porphyrins from the cytoplasm into the mitochondria. Here we report the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human ABCB6 with its substrates, coproporphyrin III (CPIII) and hemin, at 3.5 and 3.7 Å resolution, respectively. Metalfree porphyrin CPIII binds to ABCB6 within the central cavity, where its propionic acids form hydrogen bonds with the highly conserved Y550. The resulting structure has an overall fold similar to the inward-facing apo structure, but the two nucleotide-binding domains (NBDs) are slightly closer to each other. In contrast, when ABCB6 binds a metal-centered porphyrin hemin in complex with two glutathione molecules (1 hemin: 2 glutathione), the two NBDs end up much closer together, aligning them to bind and hydrolyze ATP more efficiently. In our structures, a glycine-rich and highly flexible "bulge" loop on TM helix 7 undergoes significant conformational changes associated with substrate binding. Our findings suggest that ABCB6 utilizes at least two distinct mechanisms to fine-tune substrate specificity and transport efficiency.
履歴
登録2020年12月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月22日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月22日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月22日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02022年6月22日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月22日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年6月5日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.32025年7月2日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-binding cassette sub-family B member 6, mitochondrial
B: ATP-binding cassette sub-family B member 6, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,71413
ポリマ－187,9482
非ポリマー4,76611
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ATP-binding cassette sub-family B member 6, mitochondrial / Mitochondrial ABC transporter 3 / Mt-ABC transporter 3 / P-glycoprotein-related protein / ...Mitochondrial ABC transporter 3 / Mt-ABC transporter 3 / P-glycoprotein-related protein / Ubiquitously-expressed mammalian ABC half transporter


分子量: 93974.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABCB6, MTABC3, PRP, UMAT / 細胞株 (発現宿主): BTI-Tn-5B1-4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9NP58
#2: 化合物
ChemComp-GSH / GLUTATHIONE


分子量: 307.323 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 化合物
ChemComp-Y01 / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE


分子量: 486.726 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H50O4
#4: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ABCB6 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 細胞: BTI-Tn-5B1-4
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1200 mMsodium chlorideNaCl1
20.056 %CYMAL-6C24H44O111
30.056 %Cholesteryl Hemisuccinate Tris SaltC31H50O4C4H11NO31
試料濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse.
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
9PHENIXモデル精密化
10RELION3.1初期オイラー角割当
11cryoSPARC2.15.0最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 283866 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0089874
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.09713432
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.6191540
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0581554
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061674

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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