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- PDB-7djo: The co-crystal structure of DYRK2 with a small molecule inhibitor 17 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7djo
タイトルThe co-crystal structure of DYRK2 with a small molecule inhibitor 17
要素Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
キーワードCELL CYCLE / kinase / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


dual-specificity kinase / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / smoothened signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / ubiquitin ligase complex / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / manganese ion binding / protein tyrosine kinase activity ...dual-specificity kinase / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / smoothened signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / ubiquitin ligase complex / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / manganese ion binding / protein tyrosine kinase activity / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cytoskeleton / ribonucleoprotein complex / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / magnesium ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-H80 / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.499 Å
データ登録者Wei, T. / Xiao, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Selective inhibition reveals the regulatory function of DYRK2 in protein synthesis and calcium entry.
著者: Wei, T. / Wang, J. / Liang, R. / Chen, W. / Chen, Y. / Ma, M. / He, A. / Du, Y. / Zhou, W. / Zhang, Z. / Zeng, X. / Wang, C. / Lu, J. / Guo, X. / Chen, X.W. / Wang, Y. / Tian, R. / Xiao, J. / Lei, X.
履歴
登録2020年11月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0602
ポリマ－37,6761
非ポリマー3841
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area15900 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)64.955, 128.929, 133.548
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2


分子量: 37675.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYRK2 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: Q92630, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-H80 / [2,7-dimethoxy-9-[[(3S)-pyrrolidin-3-yl]methylsulfanyl]acridin-4-yl]methanol


分子量: 384.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H24N2O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.61 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.36 M-0.5 M sodium citrate tribasic dehydrate, 0.01 M sodium borate, pH 7.5-9.5

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.492→50 Å / Num. obs: 27095 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.9 % / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.038 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / Num. unique obs: 1083 / CC1/2: 0.81 / Rpim(I) all: 0.225

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K2L

3k2l


解像度: 2.499→46.378 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2339 1829 10 %
Rwork0.1779 16458 -
obs0.1836 18287 92.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 117.5 Å2 / Biso mean: 40.8046 Å2 / Biso min: 11.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.499→46.378 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2639 0 27 108 2774
Biso mean--41.79 42.5 -
残基数----322
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.5-2.56630.3248780.246970052
2.5663-2.64180.3221060.228495271
2.6418-2.72710.34111310.2172118587
2.7271-2.82450.27311470.2059132297
2.8245-2.93760.271480.2102133299
2.9376-3.07120.29641520.21891361100
3.0712-3.23310.30011520.21321375100
3.2331-3.43560.22731530.19191376100
3.4356-3.70080.22131500.16551342100
3.7008-4.0730.2261530.15511380100
4.073-4.66190.18041530.13751385100
4.6619-5.87170.22341530.1564136898
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 77.6387 Å / Origin y: 145.3943 Å / Origin z: 3.7584 Å
111213212223313233
T0.1333 Å20.0111 Å2-0.0329 Å2-0.1461 Å2-0.0046 Å2--0.1421 Å2
L0.4708 °20.3272 °20.2125 °2-0.8437 °20.2971 °2--0.6584 °2
S0.0545 Å °0.0397 Å °0.006 Å °0.0657 Å °0.0653 Å °-0.0161 Å °0.0154 Å °0.0957 Å °0.0067 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA215 - 538
2X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 116
3X-RAY DIFFRACTION1allS117
4X-RAY DIFFRACTION1allB1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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