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万見
- PDB-7djj: Structure of four truncated and mutated forms of quenching protei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7djj
タイトルStructure of four truncated and mutated forms of quenching protein lumenal domains
要素Protein SUPPRESSOR OF QUENCHING 1, chloroplastic
キーワードPLANT PROTEIN / Suppressor / Quenching
機能・相同性
機能・相同性情報


nonphotochemical quenching / thylakoid membrane / chloroplast thylakoid / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / chloroplast stroma / chloroplast thylakoid membrane / chloroplast / hydrolase activity / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
NHL2, NHL repeat domain / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Thioredoxin-like / NHL repeat / NHL repeat / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Thioredoxin-like fold / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 ...NHL2, NHL repeat domain / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Thioredoxin-like / NHL repeat / NHL repeat / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Thioredoxin-like fold / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein SUPPRESSOR OF QUENCHING 1, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.69806436563 Å
データ登録者Yu, G.M. / Pan, X.W. / Li, M.
資金援助 中国, 6件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31600609 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31770778 中国
Chinese Academy of SciencesXDB27020106 中国
Chinese Academy of Sciences2018128 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2016YFA0502900 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0503702 中国
引用ジャーナル: Nat.Plants / 年: 2022
タイトル: Structure of Arabidopsis SOQ1 lumenal region unveils C-terminal domain essential for negative regulation of photoprotective qH.
著者: Yu, G. / Hao, J. / Pan, X. / Shi, L. / Zhang, Y. / Wang, J. / Fan, H. / Xiao, Y. / Yang, F. / Lou, J. / Chang, W. / Malnoe, A. / Li, M.
履歴
登録2020年11月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein SUPPRESSOR OF QUENCHING 1, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3913
ポリマ－73,2721
非ポリマー1192
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area380 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area14070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.540, 80.540, 172.438
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Protein SUPPRESSOR OF QUENCHING 1, chloroplastic


分子量: 73272.367 Da / 分子数: 1 / 断片: NHL domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SOQ1, At1g56500, F13N6.21 / 発現宿主: Komagataella phaffii GS115 (菌類)
参照: UniProt: Q8VZ10, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.7 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 1.2 M NaH2PO4, 0.8 MK2HPO4, 0.2 M Li2SO4. 0.1 M Capso, pH 9.5

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97861 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97861 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69806436563→50 Å / Num. obs: 16265 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 54.2982342093 Å2 / Rpim(I) all: 0.031 / Net I/σ(I): 24.75
反射 シェル解像度: 2.69806436563→2.75 Å / Num. unique obs: 792 / CC1/2: 0.957 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.69806436563→47.519704511 Å / SU ML: 0.266161352112 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34350293645 / 位相誤差: 26.2325478047
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233744942523 812 4.99231478635 %
Rwork0.193887041726 15453 -
obs0.195938430209 16265 99.5775682625 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 60.685119756 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.69806436563→47.519704511 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2685 0 6 26 2717
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01128318918892739
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.323041281413711
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0719387817459408
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0114962628001497
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.23328500591634
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6981-2.86710.3506056260571230.2511283523392505X-RAY DIFFRACTION99.2072480181
2.8671-3.08840.3026634376061250.2508414620272533X-RAY DIFFRACTION99.6251874063
3.0884-3.39910.2787713687011250.2241144926352535X-RAY DIFFRACTION99.7375328084
3.3991-3.89080.2208242224041510.1947537172432537X-RAY DIFFRACTION99.7402597403
3.8908-4.90120.193309892571430.1546090853852598X-RAY DIFFRACTION99.8179169701
4.9012-47.5190.2312843240041450.1918825443042745X-RAY DIFFRACTION99.3468545892

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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