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- PDB-7dia: Falcilysin in complex with mefloquine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dia
タイトルFalcilysin in complex with mefloquine
要素Falcilysin
キーワードPROTEIN BINDING/INHIBITOR / PROTEIN BINDING-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


hemoglobin catabolic process / apicoplast / food vacuole / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / vacuolar membrane / chloroplast / protein processing / metalloendopeptidase activity / mitochondrial matrix / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16C associated / Peptidase M16C associated / Peptidase M16C associated / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-H8O / Mefloquine / Falcilysin
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Lin, J.Q. / El Sahili, A. / Lescar, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2024
タイトル: Identification of an inhibitory pocket in falcilysin provides a new avenue for malaria drug development.
著者: Wirjanata, G. / Lin, J. / Dziekan, J.M. / El Sahili, A. / Chung, Z. / Tjia, S. / Binte Zulkifli, N.E. / Boentoro, J. / Tham, R. / Jia, L.S. / Go, K.D. / Yu, H. / Partridge, A. / Olsen, D. / ...著者: Wirjanata, G. / Lin, J. / Dziekan, J.M. / El Sahili, A. / Chung, Z. / Tjia, S. / Binte Zulkifli, N.E. / Boentoro, J. / Tham, R. / Jia, L.S. / Go, K.D. / Yu, H. / Partridge, A. / Olsen, D. / Prabhu, N. / Sobota, R.M. / Nordlund, P. / Lescar, J. / Bozdech, Z.
履歴
登録2020年11月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.02024年5月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / diffrn / entity / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_contact_author / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / struct_conn / struct_keywords / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _diffrn.ambient_temp / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _struct_keywords.pdbx_keywords / _struct_keywords.text / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code
解説: Ligand geometry / 詳細: To improve the coordination of zinc ion / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Falcilysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,37912
ポリマ－135,0391
非ポリマー1,34011
水23,6361312
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area100 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area43240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.460, 105.740, 126.350
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Falcilysin


分子量: 135039.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
遺伝子: FLN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q76NL8, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ

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非ポリマー , 7種, 1323分子

#2: 化合物 ChemComp-H8O / (S)-[2,8-bis(trifluoromethyl)quinolin-4-yl]-[(2S)-piperidin-2-yl]methanol / (+)-anti-メフロキン


分子量: 378.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H16F6N2O
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-YMZ / Mefloquine / (+)-メフロキン


分子量: 378.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H16F6N2O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤*YM
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.79 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M sodium acetate trihydrate pH 7.0, 20% w/v PEG 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→48.77 Å / Num. obs: 180861 / % possible obs: 99.96 % / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 20.01 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.07683 / Rpim(I) all: 0.02176 / Rrim(I) all: 0.07989 / Net I/σ(I): 23.27
反射 シェル解像度: 1.551→1.606 Å / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 1.397 / Num. unique obs: 17886 / CC1/2: 0.706 / CC star: 0.91 / Rpim(I) all: 0.4002 / % possible all: 99.68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3S5M

3s5m


解像度: 1.55→48.77 Å / SU ML: 0.1789 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.15 / 位相誤差: 20.3313
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.197 9043 5 %
Rwork0.1742 332768 -
obs0.1753 180852 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→48.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8826 0 87 1312 10225
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00639229
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.893212454
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05351350
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051593
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.56243498
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.570.32625760.301410958X-RAY DIFFRACTION98.53
1.57-1.590.30175870.278411193X-RAY DIFFRACTION99.97
1.59-1.610.29225860.270411011X-RAY DIFFRACTION99.97
1.61-1.630.28945820.260511098X-RAY DIFFRACTION99.98
1.63-1.650.2785800.252111052X-RAY DIFFRACTION100
1.65-1.670.27275840.247111154X-RAY DIFFRACTION100
1.67-1.690.24645800.237611090X-RAY DIFFRACTION99.99
1.69-1.720.25175820.228611116X-RAY DIFFRACTION99.99
1.72-1.750.25685850.22411051X-RAY DIFFRACTION99.99
1.75-1.780.26775810.229911116X-RAY DIFFRACTION100
1.78-1.810.24575920.215711162X-RAY DIFFRACTION99.99
1.81-1.840.2375820.206511020X-RAY DIFFRACTION99.98
1.84-1.870.22595790.195311129X-RAY DIFFRACTION100
1.87-1.910.20765850.186311096X-RAY DIFFRACTION100
1.91-1.950.22445880.180711074X-RAY DIFFRACTION99.99
1.95-20.21235850.168911059X-RAY DIFFRACTION99.99
2-2.050.20145870.171111122X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.10.18375900.169711171X-RAY DIFFRACTION99.98
2.1-2.170.20635800.167211050X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.240.19335890.166211076X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.320.19035840.165111092X-RAY DIFFRACTION100
2.32-2.410.19095850.166411082X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.520.19375960.167411147X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.650.19255800.167911058X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.820.19715820.160311088X-RAY DIFFRACTION100
2.82-3.040.16765860.162411113X-RAY DIFFRACTION99.99
3.04-3.340.17765760.157611112X-RAY DIFFRACTION99.99
3.34-3.820.16755850.149211088X-RAY DIFFRACTION100
3.82-4.820.17025870.146811093X-RAY DIFFRACTION100
4.82-48.770.1845870.178511097X-RAY DIFFRACTION99.96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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