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万見
- PDB-7d97: Crystal structure of N109P mutant of GATase subunit of Methanocal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d97
タイトルCrystal structure of N109P mutant of GATase subunit of Methanocaldococcus jannaschii GMP synthetase
要素GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A
キーワードLIGASE / hyperthermostable glutamine amidotransferase / GATase_N109P
機能・相同性
機能・相同性情報


GMP synthase activity / GMP synthase (glutamine-hydrolysing) / glutamine metabolic process / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GMP synthase (glutamine-hydrolyzing) subunit A / GMP synthase, glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii DSM 2661 (メタン生成菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Bellur, A. / Dongre, A. / Kavya, J. / Balaram, H.
資金援助 インド, 2件
組織認可番号国
Science and Engineering Research Board (SERB) インド
Department of Biotechnology (DBT, India) インド
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2021
タイトル: Structural basis for the hyperthermostability of an archaeal enzyme induced by succinimide formation.
著者: Dongre, A.V. / Das, S. / Bellur, A. / Kumar, S. / Chandrashekarmath, A. / Karmakar, T. / Balaram, P. / Balasubramanian, S. / Balaram, H.
履歴
登録2020年10月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A
B: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A
C: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A
D: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,1374
ポリマ－84,1374
非ポリマー00
水10,539585
1
A: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0341
ポリマ－21,0341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0341
ポリマ－21,0341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0341
ポリマ－21,0341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0341
ポリマ－21,0341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.500, 68.050, 75.350
Angle α, β, γ (deg.)90.950, 90.470, 91.450
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A / Glutamine amidotransferase


分子量: 21034.262 Da / 分子数: 4 / 変異: N109P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii DSM 2661 (メタン生成菌)
株: DSM 2661 / 遺伝子: guaAA, MJ1575 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q58970, GMP synthase (glutamine-hydrolysing)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 585 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.12 %
結晶化温度: 277 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.6 / 詳細: 100 mM Sodium acetate, pH 5.6, 20 % PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2020年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.773
11-h,-k,l20.089
11h,-k,-l30.059
11-H, K, -L40.08
反射解像度: 1.89→35.49 Å / Num. obs: 48293 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 2.1 % / CC1/2: 0.861 / Net I/σ(I): 1.28
反射 シェル解像度: 1.89→2.03 Å / Num. unique obs: 5717 / CC1/2: 0.702

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7D40

7d40


解像度: 1.89→35.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.873 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.821 / SU B: 4.223 / SU ML: 0.126 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.048 / ESU R Free: 0.042 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 2345 4.9 %RANDOM
Rwork0.2041 ---
obs0.207 45947 85.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 47.12 Å2 / Biso mean: 12.344 Å2 / Biso min: 2.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.34 Å20.63 Å23.66 Å2
2--3.82 Å2-0.35 Å2
3----3.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.89→35.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5668 0 0 585 6253
Biso mean---18.76 -
残基数----748
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0135790
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175333
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6241.6327861
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.271.5712388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7055743
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.55324.919246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.55615946
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.603159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2780
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.026479
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021076
LS精密化 シェル解像度: 1.89→1.937 Å / Rfactor Rfree error: 0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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