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- PDB-7d8p: CRTC1 pSer151 peptide in complex with 14-3-3 zeta -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d8p
タイトルCRTC1 pSer151 peptide in complex with 14-3-3 zeta
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • CRTC1 pSer151 peptide
キーワードPROTEIN BINDING / 14-3-3 / CRTC1 / protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of CREB transcription factor activity / negative regulation of membrane hyperpolarization / cAMP response element binding protein binding / synaptic target recognition / Golgi reassembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation ...positive regulation of CREB transcription factor activity / negative regulation of membrane hyperpolarization / cAMP response element binding protein binding / synaptic target recognition / Golgi reassembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / entrainment of circadian clock by photoperiod / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / energy homeostasis / negative regulation of TORC1 signaling / cellular response to cAMP / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / ERK1 and ERK2 cascade / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / lung development / Heme signaling / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / regulation of protein stability / memory / rhythmic process / : / intracellular protein localization / melanosome / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / protein homotetramerization / vesicle / blood microparticle / transmembrane transporter binding / transcription coactivator activity / nuclear body / protein phosphorylation / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transducer of regulated CREB activity, N-terminal / Transducer of regulated CREB activity, middle domain / Transducer of regulated CREB activity, C-terminal / CREB-regulated transcription coactivator / Transducer of regulated CREB activity, N terminus / Transducer of regulated CREB activity middle domain / Transducer of regulated CREB activity, C terminus / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. ...Transducer of regulated CREB activity, N-terminal / Transducer of regulated CREB activity, middle domain / Transducer of regulated CREB activity, C-terminal / CREB-regulated transcription coactivator / Transducer of regulated CREB activity, N terminus / Transducer of regulated CREB activity middle domain / Transducer of regulated CREB activity, C terminus / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein zeta/delta / CREB-regulated transcription coactivator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chen, H. / Zhang, H. / Xiang, S.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071205 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870769 中国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2021
タイトル: Structural Insights into the Interaction Between CRTCs and 14-3-3.
著者: Chen, H. / Zhang, H. / Chen, P. / Xiang, S.
履歴
登録2020年10月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
C: CRTC1 pSer151 peptide
D: CRTC1 pSer151 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,8405
ポリマ－62,7484
非ポリマー921
水5,963331
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area23070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.466, 83.533, 112.077
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 2 through 14 or resid 16 through 41 or resid 43 through 230))
21(chain B and (resid 2 through 14 or resid 16...
12(chain C and resid 147 through 155)
22chain D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASPASPGLUGLU(chain A and (resid 2 through 14 or resid 16 through 41 or resid 43 through 230))AA2 - 1422 - 34
121ALAALAARGARG(chain A and (resid 2 through 14 or resid 16 through 41 or resid 43 through 230))AA16 - 4136 - 61
131LEULEUSERSER(chain A and (resid 2 through 14 or resid 16 through 41 or resid 43 through 230))AA43 - 23063 - 250
211ASPASPGLUGLU(chain B and (resid 2 through 14 or resid 16...BB2 - 1422 - 34
221ALAALAARGARG(chain B and (resid 2 through 14 or resid 16...BB16 - 4136 - 61
231LEULEUGLUGLU(chain B and (resid 2 through 14 or resid 16...BB43 - 7063 - 90
241LYSLYSSERSER(chain B and (resid 2 through 14 or resid 16...BB74 - 20794 - 227
251SERSERSERSER(chain B and (resid 2 through 14 or resid 16...BB210 - 230230 - 250
112ARGARGLEULEU(chain C and resid 147 through 155)CC147 - 1552 - 10
212ARGARGLEULEUchain DDD147 - 1552 - 10

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 29948.459 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド CRTC1 pSer151 peptide / CREB-regulated transcription coactivator 1 / Mucoepidermoid carcinoma translocated protein 1 / ...CREB-regulated transcription coactivator 1 / Mucoepidermoid carcinoma translocated protein 1 / Transducer of regulated cAMP response element-binding protein 1 / Transducer of CREB protein 1


分子量: 1425.424 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6UUV9
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 331 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.86 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 200mM Ammonium acetate, 100mM Bis-Tris (pH6.5), 25% (w/v) Polyethylene glycol 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年1月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 44934 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rpim(I) all: 0.015 / Rrim(I) all: 0.051 / Χ2: 1.099 / Net I/σ(I): 17.8 / Num. measured all: 459367
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.038.40.99319720.650.3481.0550.4987.1
2.03-2.078.80.84320090.7410.2870.8940.5988.8
2.07-2.1190.67820490.8340.2280.7170.63189.6
2.11-2.158.90.58620980.8540.1990.6210.7491.3
2.15-2.28.70.47920940.9270.1620.5070.57692.6
2.2-2.258.50.43521900.920.1490.4621.16995.6
2.25-2.318.10.34122380.9660.1210.3630.73997.8
2.31-2.378.80.23322770.9810.080.2470.55499.5
2.37-2.449.50.19622800.9880.0650.2080.60299.8
2.44-2.529.90.16722930.9910.0550.1760.596100
2.52-2.6110.20.12823170.9950.0420.1350.638100
2.61-2.7110.20.10722840.9960.0350.1120.714100
2.71-2.8410.60.08422990.9970.0270.0880.749100
2.84-2.99120.0723320.9980.0210.0730.926100
2.99-3.1712.40.05622900.9990.0170.0591.163100
3.17-3.4211.80.04623450.9990.0140.0481.522100
3.42-3.7612.20.04123310.9990.0120.0432.009100
3.76-4.3112.60.034234710.010.0352.07100
4.31-5.4311.80.03123850.9990.0090.0321.953100
5.43-5010.90.025250410.0080.0261.83399.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1qjb

1qjb


解像度: 2→24.43 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2287 2007 4.49 %
Rwork0.2009 42678 -
obs0.2022 44685 97.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 147.71 Å2 / Biso mean: 48.4658 Å2 / Biso min: 22.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→24.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3798 0 6 331 4135
Biso mean--40.53 50.33 -
残基数----473
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1318X-RAY DIFFRACTION3.618TORSIONAL
12B1318X-RAY DIFFRACTION3.618TORSIONAL
21C50X-RAY DIFFRACTION3.618TORSIONAL
22D50X-RAY DIFFRACTION3.618TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.050.36041210.31952694281588
2.05-2.110.34521210.27212774289589
2.11-2.170.2851360.26832832296892
2.17-2.240.28751470.25442908305594
2.24-2.320.34111310.26583032316398
2.32-2.410.27451550.22230933248100
2.41-2.520.25211630.225330973260100
2.52-2.650.2831660.220131173283100
2.65-2.820.27171260.223831443270100
2.82-3.040.23881230.229831573280100
3.04-3.340.22711550.212931623317100
3.34-3.820.22471350.183231643299100
3.82-4.810.18941600.158532003360100
4.81-24.430.18591680.17713304347299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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