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- PDB-7d8d: The crystal structure of ScNTM1 in complex with SAH and Rps25a he... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d8d
タイトルThe crystal structure of ScNTM1 in complex with SAH and Rps25a hexapeptide
要素
  • Alpha N-terminal protein methyltransferase 1
  • Rps25A-peptide
キーワードTRANSFERASE / ScNTM1 / N-terminal methylation / methyltransferase / Saccharomyces cerevisiae / substrate binding pocket
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal protein amino acid methylation / protein N-terminal methyltransferase / N-terminal peptidyl-proline dimethylation / N-terminal protein N-methyltransferase activity / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits ...N-terminal protein amino acid methylation / protein N-terminal methyltransferase / N-terminal peptidyl-proline dimethylation / N-terminal protein N-methyltransferase activity / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / methyltransferase activity / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / structural constituent of ribosome / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha-N-methyltransferase NTM1 / AdoMet dependent proline di-methyltransferase / Ribosomal protein S25 / S25 ribosomal protein / Winged helix DNA-binding domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Alpha N-terminal protein methyltransferase 1 / Small ribosomal subunit protein eS25A
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Zhang, H.Y. / Yue, J.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)U1632124 to L.N. 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0503600 to L.N. 中国
引用ジャーナル: Crystallography Reports / 年: 2021
タイトル: Structural Basis for Peptide Binding of Alpha-N Terminal Methyltransferase from Saccharomyces cerevisiae
著者: Zhang, H.Y. / Kuang, Z. / Xue, L. / Yue, J. / Khan, M.H. / Zhu, Z. / Niu, L.
履歴
登録2020年10月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha N-terminal protein methyltransferase 1
D: Rps25A-peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1943
ポリマ－26,8102
非ポリマー3841
水5,891327
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1050 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area10780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.692, 52.014, 127.723
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Alpha N-terminal protein methyltransferase 1 / Translation associated element 1 / X-Pro-Lys N-terminal protein methyltransferase 1 / NTM1


分子量: 26098.775 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TAE1, NTM1, YBR261C, YBR1729 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P38340, protein N-terminal methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Rps25A-peptide


分子量: 710.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q3E792
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 327 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M magnesium chloride hexahydrate,0.1M Bis-Tris(pH 6.5) and 25% PEG3350
PH範囲: 6.0-7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97891 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2020年1月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97891 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.999→50 Å / Num. obs: 130264 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 6.32 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 38.8
反射 シェル解像度: 1→1.02 Å / Num. unique obs: 3404 / CC1/2: 0.032 / % possible all: 49

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-20001.18.2_3874データ収集
PHENIX1.18.2_3874精密化
HKL-20001.18.2_3874, 1.10.1_2155データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2EX4

2ex4


解像度: 1.05→27.21 Å / SU ML: 0.0649 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 10.4271
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1357 6044 5.09 %
Rwork0.1177 112714 -
obs0.1187 118874 98.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 10.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.05→27.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1880 0 26 327 2233
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00662034
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.11032777
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0803304
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0077362
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.828797
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.05-1.070.23472380.20944595X-RAY DIFFRACTION80.81
1.07-1.090.18262890.17785002X-RAY DIFFRACTION88.83
1.09-1.110.17752900.14765373X-RAY DIFFRACTION93.8
1.11-1.130.13962930.12045621X-RAY DIFFRACTION99.19
1.13-1.160.12563140.10925681X-RAY DIFFRACTION100
1.16-1.180.12593200.1025684X-RAY DIFFRACTION100
1.18-1.210.12082780.09975728X-RAY DIFFRACTION100
1.21-1.240.12193120.09955705X-RAY DIFFRACTION100
1.24-1.280.1143200.10015623X-RAY DIFFRACTION100
1.28-1.320.13342810.1035748X-RAY DIFFRACTION100
1.32-1.370.11552930.09765747X-RAY DIFFRACTION100
1.37-1.420.10882780.09945731X-RAY DIFFRACTION100
1.42-1.490.11142950.09715770X-RAY DIFFRACTION100
1.49-1.570.11412980.09275740X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.670.11033430.09825719X-RAY DIFFRACTION100
1.67-1.790.13383140.10975770X-RAY DIFFRACTION100
1.8-1.980.13213340.1155724X-RAY DIFFRACTION99.62
1.98-2.260.13133350.11125833X-RAY DIFFRACTION99.9
2.26-2.850.13323050.12385854X-RAY DIFFRACTION99.82
2.85-27.210.1643140.14316066X-RAY DIFFRACTION98.76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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