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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7d8d | |||||||||
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タイトル | The crystal structure of ScNTM1 in complex with SAH and Rps25a hexapeptide | |||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / ScNTM1 / N-terminal methylation / methyltransferase (メチルトランスフェラーゼ) / Saccharomyces cerevisiae (出芽酵母) / substrate binding pocket | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 N-terminal protein amino acid methylation / protein N-terminal methyltransferase / N-terminal peptidyl-proline dimethylation / N-terminal protein N-methyltransferase activity / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits ...N-terminal protein amino acid methylation / protein N-terminal methyltransferase / N-terminal peptidyl-proline dimethylation / N-terminal protein N-methyltransferase activity / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / methyltransferase activity / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / structural constituent of ribosome / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.05 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhang, H.Y. / Yue, J. | |||||||||
資金援助 | 中国, 2件
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引用 | ジャーナル: Crystallography Reports / 年: 2021 タイトル: Structural Basis for Peptide Binding of Alpha-N Terminal Methyltransferase from Saccharomyces cerevisiae 著者: Zhang, H.Y. / Kuang, Z. / Xue, L. / Yue, J. / Khan, M.H. / Zhu, Z. / Niu, L. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7d8d.cif.gz | 199.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7d8d.ent.gz | 131.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7d8d.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d8/7d8d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d8/7d8d | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26098.775 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 遺伝子: TAE1, NTM1, YBR261C, YBR1729 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: P38340, protein N-terminal methyltransferase |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 710.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q3E792 |
#3: 化合物 | ChemComp-SAH / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 0.2M magnesium chloride hexahydrate,0.1M Bis-Tris(pH 6.5) and 25% PEG3350 PH範囲: 6.0-7.0 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97891 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2020年1月16日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97891 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 0.999→50 Å / Num. obs: 130264 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 6.32 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 38.8 |
反射 シェル | 解像度: 1→1.02 Å / Num. unique obs: 3404 / CC1/2: 0.032 / % possible all: 49 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2EX4 解像度: 1.05→27.21 Å / SU ML: 0.0649 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 10.4271 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 10.37 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.05→27.21 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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