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- PDB-7d6c: Crystal structure of CcmM N-terminal domain in complex with CcmN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d6c
タイトルCrystal structure of CcmM N-terminal domain in complex with CcmN
要素
  • Carbon dioxide concentrating mechanism protein CcmM
  • Carboxysome assembly protein CcmN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CO2-concentrating mechanism / carboxysome / scaffolding protein / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of carboxysome shell / carboxysome / carbon fixation / photosynthesis
類似検索 - 分子機能
Carboxysome assembly protein CcmM / : / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Trimeric LpxA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxysome assembly protein CcmN / Carboxysome assembly protein CcmM
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus elongatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Sun, H. / Cui, N. / Han, S.J. / Chen, Z.P. / Xia, L.Y. / Chen, Y. / Jiang, Y.L. / Zhou, C.Z.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31630001 and 31621002 中国
Chinese Academy of SciencesXDB37020301 and XDA24020302 中国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2021
タイトル: Complex structure reveals CcmM and CcmN form a heterotrimeric adaptor in beta-carboxysome.
著者: Sun, H. / Cui, N. / Han, S.J. / Chen, Z.P. / Xia, L.Y. / Chen, Y. / Jiang, Y.L. / Zhou, C.Z.
履歴
登録2020年9月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Carbon dioxide concentrating mechanism protein CcmM
2: Carbon dioxide concentrating mechanism protein CcmM
3: Carboxysome assembly protein CcmN
4: Carboxysome assembly protein CcmN
5: Carboxysome assembly protein CcmN
F: Carboxysome assembly protein CcmN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,8526
ポリマ－94,8526
非ポリマー00
水1,18966
1
1: Carbon dioxide concentrating mechanism protein CcmM
4: Carboxysome assembly protein CcmN
F: Carboxysome assembly protein CcmN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4263
ポリマ－47,4263
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4090 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area15320 Å2
手法PISA
2
2: Carbon dioxide concentrating mechanism protein CcmM
3: Carboxysome assembly protein CcmN
5: Carboxysome assembly protein CcmN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4263
ポリマ－47,4263
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4060 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area15720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.180, 92.330, 125.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Carbon dioxide concentrating mechanism protein CcmM


分子量: 23250.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus (strain PCC 7942 / FACHB-805) (バクテリア)
遺伝子: ccmM, Synpcc7942_1423 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q03513
#2: タンパク質
Carboxysome assembly protein CcmN / Carbon dioxide concentrating mechanism protein CcmN / ORF I


分子量: 12087.866 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus (strain PCC 7942 / FACHB-805) (バクテリア)
遺伝子: ccmN, Synpcc7942_1424 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46204
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細The protein was expressed with sequence ...The protein was expressed with sequence MGSSHHHHHHMASMSDSEVNQEAKPEVKPEVKPETHINLKVSDGSSEIFFKIKKTTPLRRLMEAFAKRQGKEMDSLRFLYDGIRIQADQTPEDLDMEDNDIIEAHREQIGGIEENLYFQSNMHLPPLEPPISDRYFASGEVTIAADVVIAPGVLLIAEADSRIEIASGVCIGLGSVIHARGGAIIIQAGALLAAGVLIVGQSIVGRQACLGASTTLVNTSIEAGGVTAPGSLLSAETPPTTATVSSSEPAGRSPQSSAIAHPTKVYGKEQFLRMRQSMFPDR. However, N terminal SUMO-tag, the tag and the C terminal of the target protein were degraded during 4-month crystallization. FQSN were linker residues between the SUMO tag and the target protein.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.11 %
結晶化温度: 287.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 8000, N-(2-acetamido) iminodiacetic acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→44.16 Å / Num. obs: 22669 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 63.28 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.89→3.06 Å / Num. unique obs: 3594 / CC1/2: 0.858

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KWC

3kwc


解像度: 2.89→44.16 Å / SU ML: 0.3787 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.6777
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 1104 4.89 %
Rwork0.2086 21477 -
obs0.2117 22581 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 63.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→44.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5630 0 0 66 5696
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01055714
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23877788
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0697949
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00741023
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.6572836
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.89-3.020.33181470.28392628X-RAY DIFFRACTION99.64
3.02-3.180.32211360.25012631X-RAY DIFFRACTION99.82
3.18-3.370.30181300.23562666X-RAY DIFFRACTION99.86
3.37-3.630.3261190.2292667X-RAY DIFFRACTION99.89
3.63-40.2491210.20442691X-RAY DIFFRACTION99.96
4-4.580.23761520.17712663X-RAY DIFFRACTION99.89
4.58-5.770.23511530.1882696X-RAY DIFFRACTION99.79
5.77-44.160.2911460.20632835X-RAY DIFFRACTION99.47

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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