[日本語] English
万見
- PDB-7d5z: Crystal structure of EBV gH/gL bound with neutralizing antibody 1D8 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d5z
タイトルCrystal structure of EBV gH/gL bound with neutralizing antibody 1D8
要素
  • Envelope glycoprotein H
  • Envelope glycoprotein L
  • heavy chain of 1D8
  • light chain of 1D8
キーワードVIRAL PROTEIN / EBV gH/gL / antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell endosome membrane / host cell Golgi apparatus / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus glycoprotein L, rhadinovirus-type / Herpesvirus glycoprotein L, rhadinovirus-type superfamily / Viral glycoprotein L / Envelope glycoprotein L / Herpesvirus glycoprotein H main domain / Herpesvirus glycoprotein H / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal domain superfamily / Herpesvirus glycoprotein H C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein H / Envelope glycoprotein L
類似検索 - 構成要素
生物種Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Zhu, Q. / Shan, S. / Yu, J. / Wang, X. / Zhang, L. / Zeng, M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A Neutralizing Antibody Targeting a New Site of Vulnerability on Epstein-Barr Virus gH/gL Protects against Dual-Tropic Infection
著者: Zhu, Q. / Shan, S. / Yu, J. / Wang, X. / Zhang, L. / Zeng, M.
履歴
登録2020年9月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
M: Envelope glycoprotein H
N: Envelope glycoprotein L
O: light chain of 1D8
P: heavy chain of 1D8
A: Envelope glycoprotein H
B: Envelope glycoprotein L
C: light chain of 1D8
D: heavy chain of 1D8
E: Envelope glycoprotein H
F: Envelope glycoprotein L
G: light chain of 1D8
H: heavy chain of 1D8
I: Envelope glycoprotein H
J: Envelope glycoprotein L
K: light chain of 1D8
L: heavy chain of 1D8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)653,99216
ポリマ－653,99216
非ポリマー00
水00
1
M: Envelope glycoprotein H
N: Envelope glycoprotein L
O: light chain of 1D8
P: heavy chain of 1D8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,4984
ポリマ－163,4984
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Envelope glycoprotein H
B: Envelope glycoprotein L
C: light chain of 1D8
D: heavy chain of 1D8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,4984
ポリマ－163,4984
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Envelope glycoprotein H
F: Envelope glycoprotein L
G: light chain of 1D8
H: heavy chain of 1D8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,4984
ポリマ－163,4984
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
I: Envelope glycoprotein H
J: Envelope glycoprotein L
K: light chain of 1D8
L: heavy chain of 1D8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,4984
ポリマ－163,4984
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)212.865, 212.865, 598.128
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質
Envelope glycoprotein H / gH


分子量: 73959.875 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: gH, BXLF2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q3KSQ3
#2: タンパク質
Envelope glycoprotein L / gL


分子量: 12491.126 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: gL, BKRF2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q3KSS3
#3: 抗体
light chain of 1D8


分子量: 25496.551 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: タンパク質
heavy chain of 1D8


分子量: 51550.348 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.26 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 200 mM Sodium Citrate, 100 mM HEPES Sodium Salt, pH 7.5, 15 % w/v MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.2→50.08 Å / Num. obs: 100776 / % possible obs: 99.34 % / 冗長度: 8.1 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 4.2→4.35 Å / Num. unique obs: 9853 / CC1/2: 0.997

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5t1d

5t1d


解像度: 4.2→50.03 Å / SU ML: 0.56 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2774 5078 5.06 %RANDOM
Rwork0.2458 95245 --
obs0.2474 100323 99.42 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 434.83 Å2 / Biso mean: 153.1349 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 4.2→50.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数36304 0 0 0 36304
残基数----4704
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
4.2-4.250.38221590.36113094325397
4.25-4.30.35321480.343131223270100
4.3-4.350.36561610.332331673328100
4.35-4.410.33222040.324130873291100
4.41-4.460.33571630.304431553318100
4.46-4.530.27531500.28731783328100
4.53-4.590.3131600.281631403300100
4.59-4.660.29821580.285431543312100
4.66-4.730.28711790.270931573336100
4.73-4.810.30771610.281831563317100
4.81-4.890.26361760.265531223298100
4.89-4.980.31681590.260231733332100
4.98-5.080.29421580.259431933351100
5.08-5.180.31071820.253831653347100
5.18-5.290.28141760.255731263302100
5.29-5.410.28611870.253331443331100
5.41-5.550.30611690.264631693338100
5.55-5.70.32591470.263532103357100
5.7-5.870.29771540.263731983352100
5.87-6.060.30651660.266731753341100
6.06-6.270.33341830.267732023385100
6.27-6.520.28181780.255131683346100
6.52-6.820.30041500.246232303380100
6.82-7.180.26851810.240531983379100
7.18-7.630.2651720.22532223394100
7.63-8.210.23831770.212132293406100
8.21-9.030.22561810.18143220340199
9.04-10.330.18681800.15983256343699
10.33-12.980.19971710.16553210338197
12.98-50.030.30161880.26873225341392

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る