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万見
- PDB-7d3u: Structure of Mrp complex from Dietzia sp. DQ12-45-1b -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d3u
タイトルStructure of Mrp complex from Dietzia sp. DQ12-45-1b
要素
  • (Monovalent Na+/H+ antiporter subunit ...) x 5
  • Cation antiporter
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Sodium/proton antiporter
機能・相同性
機能・相同性情報


sodium:proton antiporter activity / monoatomic cation transmembrane transporter activity / antiporter activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / monoatomic ion transport / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / MrpA C-terminal/MbhE / : / MBH, subunit E / Na+/H+ antiporter subunit E / Na+/H+ antiporter subunit G / Na+/H+ antiporter MnhB subunit-related protein / Na(+)/H(+) antiporter subunit F-like / MrpA C-terminal/MbhD / : ...: / MrpA C-terminal/MbhE / : / MBH, subunit E / Na+/H+ antiporter subunit E / Na+/H+ antiporter subunit G / Na+/H+ antiporter MnhB subunit-related protein / Na(+)/H(+) antiporter subunit F-like / MrpA C-terminal/MbhD / : / Na+/H+ ion antiporter subunit / Na+/H+ antiporter subunit / Domain related to MnhB subunit of Na+/H+ antiporter / Multiple resistance and pH regulation protein F (MrpF / PhaF) / MBH, subunit D / Helix Hairpins - #3510 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminus / NADH:ubiquinone oxidoreductase / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, TM / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Monovalent Na+/H+ antiporter subunit D / Cation antiporter / Monovalent Na+/H+ antiporter subunit A / Monovalent Na+/H+ antiporter subunit C / Monovalent Na+/H+ antiporter subunit F / Monovalent Na+/H+ antiporter subunit G
類似検索 - 構成要素
生物種Dietzia sp. DQ12-45-1b (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Li, B. / Zhang, K.D. / Wu, X.L. / Zhang, X.C.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China)31971134 中国
National Science Foundation (NSF, China)31770120 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Structure of the Mrp complex reveals molecular mechanism of this giant bacterial sodium proton pump.
著者: Bin Li / Kaiduan Zhang / Yong Nie / Xianping Wang / Yan Zhao / Xuejun C Zhang / Xiao-Lei Wu /
要旨: Multiple resistance and pH adaptation (Mrp) complexes are sophisticated cation/proton exchangers found in a vast variety of alkaliphilic and/or halophilic microorganisms, and are critical for their ...Multiple resistance and pH adaptation (Mrp) complexes are sophisticated cation/proton exchangers found in a vast variety of alkaliphilic and/or halophilic microorganisms, and are critical for their survival in highly challenging environments. This family of antiporters is likely to represent the ancestor of cation pumps found in many redox-driven transporter complexes, including the complex I of the respiratory chain. Here, we present the three-dimensional structure of the Mrp complex from a sp. strain solved at 3.0-Å resolution using the single-particle cryoelectron microscopy method. Our structure-based mutagenesis and functional analyses suggest that the substrate translocation pathways for the driving substance protons and the substrate sodium ions are separated in two modules and that symmetry-restrained conformational change underlies the functional cycle of the transporter. Our findings shed light on mechanisms of redox-driven primary active transporters, and explain how driving substances of different electric charges may drive similar transport processes.
履歴
登録2020年9月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30567
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Monovalent Na+/H+ antiporter subunit D
A: Monovalent Na+/H+ antiporter subunit A
C: Monovalent Na+/H+ antiporter subunit C
F: Monovalent Na+/H+ antiporter subunit F
G: Monovalent Na+/H+ antiporter subunit G
E: Cation antiporter
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,35334
ポリマ－209,0566
非ポリマー14,29728
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area53370 Å2
ΔGint-250 kcal/mol
Surface area54980 Å2

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要素

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Monovalent Na+/H+ antiporter subunit ... , 5種, 5分子 DACFG

#1: タンパク質 Monovalent Na+/H+ antiporter subunit D / Putative monovalent cation/H antiporter subunit D


分子量: 59028.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dietzia sp. DQ12-45-1b (バクテリア)
遺伝子: amnhD, GJR88_00771 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A221C8X0
#2: タンパク質 Monovalent Na+/H+ antiporter subunit A / Putative monovalent cation/H antiporter subunit A


分子量: 100097.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dietzia sp. DQ12-45-1b (バクテリア)
遺伝子: amnhA, GJR88_00777 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A221C8X2
#3: タンパク質 Monovalent Na+/H+ antiporter subunit C / Putative monovalent cation/H antiporter subunit C


分子量: 14310.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dietzia sp. DQ12-45-1b (バクテリア)
遺伝子: amnhC, GJR88_00774 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A221C8X5
#4: タンパク質 Monovalent Na+/H+ antiporter subunit F / Multiple resistance and pH regulation protein F


分子量: 8960.800 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dietzia sp. DQ12-45-1b (バクテリア)
遺伝子: amnhF, GJR88_00768 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A221C8X7
#5: タンパク質 Monovalent Na+/H+ antiporter subunit G / Monovalent cation/proton antiporter / MnhG/PhaG subunit


分子量: 12780.665 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dietzia sp. DQ12-45-1b (バクテリア)
遺伝子: amnhG, GJR88_00766 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A221C8Y4

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タンパク質 / 糖 , 2種, 29分子 E

#6: タンパク質 Cation antiporter / Monovalent Na+/H+ antiporter subunit E


分子量: 13878.893 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dietzia sp. DQ12-45-1b (バクテリア)
遺伝子: amnhE, GJR88_00770 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A221C8X1
#7: 糖...
ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mrp complex of Dietzia sp. DQ12-45-1b / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Dietzia sp. DQ12-45-1b (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 93505 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00414605
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.57419863
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.1132261
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042487
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042388

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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