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- PDB-7d1x: Crystal structure of 7-alpha-hydroxyl bile acid sulfotransferase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d1x
タイトルCrystal structure of 7-alpha-hydroxyl bile acid sulfotransferase (Sult2a8)
要素Sulfotransferase
キーワードTRANSFERASE / Bile acid / Sulfotransferase / Sult2a8 / 7-hydroxyl
機能・相同性
機能・相同性情報


glycochenodeoxycholate sulfotransferase / bile acid catabolic process / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate binding / sulfation / sulfotransferase activity / lipid catabolic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sulfotransferase domain / Sulfotransferase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / CHOLIC ACID / Sulfotransferase 2A8
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Au, W.N.S. / Wang, K.
引用
ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of sulfotransferase Sult2A8 reveals the distinct mode of substrate binding for sulfonation at 7-hydroxyl group
著者: Wang, K. / Chan, Y.C. / Lee, S.S.T. / Au, S.W.N.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr.
年: 2012
タイトル: Identification and characterization of a novel PPAR alpha-regulated and 7-alpha-hydroxyl bile acid-preferring cytosolic sulfotransferase mL-STL (Sult2a8)
著者: Feng, L. / Yuen, Y.L. / Xu, J. / Liu, X. / Chan, Y.C. / Wang, K. / Fong, W.P. / Cheung, W.T. / Lee, S.S.T.
履歴
登録2020年9月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfotransferase
B: Sulfotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4726
ポリマ－66,8012
非ポリマー1,6724
水1,51384
1
A: Sulfotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2363
ポリマ－33,4001
非ポリマー8362
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area780 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area13960 Å2
手法PISA
2
B: Sulfotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2363
ポリマ－33,4001
非ポリマー8362
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area780 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area12810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.870, 93.870, 71.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number77
Space group name H-MP42
Space group name HallP4c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+1/2
#3: y,-x,z+1/2
#4: -x,-y,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-641-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 6 through 21 or resid 23...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 6 through 21 or resid 23...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1LEUALAA1 - 16
d_12ens_1ILEASPA18 - 29
d_13ens_1ASPASNA31 - 67
d_14ens_1ARGTYRA69 - 79
d_15ens_1ILESERA81 - 84
d_16ens_1LEUPROA90 - 101
d_17ens_1SERASNA103 - 130
d_18ens_1GLULEUA137 - 149
d_19ens_1GLYARGA151 - 221
d_110ens_1ILEILEA226
d_111ens_1PHEPHEA231 - 257
d_112ens_1GLUPHEA259 - 264
d_113ens_1CHDA3PB
d_21ens_1LEUALAC3 - 18
d_22ens_1ILEASPC20 - 31
d_23ens_1ASPASNC33 - 69
d_24ens_1ARGTYRC71 - 81
d_25ens_1ILESERC83 - 86
d_26ens_1LEUPROC88 - 99
d_27ens_1SERLEUC101 - 141
d_28ens_1GLYARGC143 - 213
d_29ens_1ILEILEC215
d_210ens_1PHEPHEC218 - 244
d_211ens_1GLUPHEC246 - 251
d_212ens_1CHDA3PD

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.00969508060556, 0.999942141646, -0.00466034040359), (0.999952922324, 0.0096931187093, -0.000443380120896), (-0.000398181234895, -0.0046644196116, -0.999989042261) ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.00969508060556, 0.999942141646, -0.00466034040359), (0.999952922324, 0.0096931187093, -0.000443380120896), (-0.000398181234895, -0.0046644196116, -0.999989042261)
ベクター: -47.5604217049, 46.6109153273, -35.1556341275)

-
要素

#1: タンパク質 Sulfotransferase


分子量: 33400.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Sult2a8, 2810007J24Rik / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8BGL3, 転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; スルホトランスキナーゼ類
#2: 化合物 ChemComp-CHD / CHOLIC ACID / コ-ル酸


分子量: 408.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H40O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-A3P / ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / アデノシン3′,5′-ビスりん酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.24 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: MES, PEG3350, MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2019年10月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.68 Å / Num. obs: 21605 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.157 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / Rmerge(I) obs: 0.471 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 3135

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_3922精密化
CrystalCleardev_3922データ収集
Cootモデル構築
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3F3Y

3f3y


解像度: 2.5→29.68 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 4.4 / 位相誤差: 29.7074
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2715 1084 5.02 %
Rwork0.2385 20508 -
obs0.2467 21592 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4316 0 112 84 4512
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00344553
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.72096187
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0467673
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061784
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.718657
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 1.66852281149 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.610.33191290.35332551X-RAY DIFFRACTION95.19
2.61-2.750.35811370.3562561X-RAY DIFFRACTION94.92
2.75-2.920.37271330.32722519X-RAY DIFFRACTION94.98
2.92-3.150.3971350.31782563X-RAY DIFFRACTION95
3.15-3.470.291370.2642565X-RAY DIFFRACTION94.93
3.47-3.960.2961320.23212569X-RAY DIFFRACTION95.08
3.97-4.990.21171370.19572564X-RAY DIFFRACTION94.93
4.99-29.680.24371440.20782616X-RAY DIFFRACTION94.51
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -31.8201183811 Å / Origin y: 15.8113362577 Å / Origin z: -18.1823145926 Å
111213212223313233
T0.556156248035 Å20.184628543091 Å20.0144227862669 Å2-0.342585597422 Å2-0.0156220195375 Å2--0.354838560336 Å2
L0.832372030045 °2-0.593371456203 °20.711320894914 °2-0.776902181305 °2-0.693561477678 °2--0.716173110479 °2
S-0.0137039458317 Å °0.022509967324 Å °-0.164447922175 Å °-0.065691164915 Å °0.0457922409068 Å °0.0251515924342 Å °0.120317650278 Å °0.122951526671 Å °-0.0340837519397 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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