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- PDB-7czm: Crystal structure of FIP200 Claw/p-OPtineurin LIR complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7czm
タイトルCrystal structure of FIP200 Claw/p-OPtineurin LIR complex
要素
  • Optineurin LIR
  • RB1-inducible coiled-coil protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN/PROTEIN BINDING / autophagy / FIP200 / Optineurin / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of receptor recycling / regulation of protein lipidation / type 2 mitophagy / Atg1/ULK1 kinase complex / cell death / ribophagy / glycophagy / autophagy of peroxisome / Golgi ribbon formation / protein localization to Golgi apparatus ...negative regulation of receptor recycling / regulation of protein lipidation / type 2 mitophagy / Atg1/ULK1 kinase complex / cell death / ribophagy / glycophagy / autophagy of peroxisome / Golgi ribbon formation / protein localization to Golgi apparatus / positive regulation of xenophagy / phagophore assembly site membrane / Golgi to plasma membrane protein transport / piecemeal microautophagy of the nucleus / TBC/RABGAPs / phagophore assembly site / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / reticulophagy / TNFR1-induced proapoptotic signaling / autophagy of mitochondrion / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Macroautophagy / Golgi organization / autophagosome membrane / positive regulation of cell size / autophagosome assembly / polyubiquitin modification-dependent protein binding / cellular response to unfolded protein / positive regulation of autophagy / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein-membrane adaptor activity / extrinsic apoptotic signaling pathway / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / autophagosome / liver development / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of JNK cascade / Regulation of TNFR1 signaling / trans-Golgi network / autophagy / recycling endosome membrane / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / heart development / protein-macromolecule adaptor activity / nuclear membrane / defense response to Gram-negative bacterium / molecular adaptor activity / lysosome / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / Golgi membrane / innate immune response / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Autophagy-related protein 11, C-terminal / Autophagy-related protein 11 / Autophagy-related protein 11 / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / : / NF-kappa-B essential modulator NEMO / C2H2 type zinc-finger / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator
類似検索 - ドメイン・相同性
RB1-inducible coiled-coil protein 1 / Optineurin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Zhou, Z.X. / Pan, L.F.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31470749 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21621002 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2021
タイトル: Phosphorylation regulates the binding of autophagy receptors to FIP200 Claw domain for selective autophagy initiation.
著者: Zhou, Z. / Liu, J. / Fu, T. / Wu, P. / Peng, C. / Gong, X. / Wang, Y. / Zhang, M. / Li, Y. / Wang, Y. / Xu, X. / Li, M. / Pan, L.
履歴
登録2020年9月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RB1-inducible coiled-coil protein 1
B: RB1-inducible coiled-coil protein 1
C: Optineurin LIR
D: Optineurin LIR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,29410
ポリマ-27,9684
非ポリマー3266
1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4450 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area12210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.978, 70.624, 56.337
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.270, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1603-

CL

21B-1842-

HOH

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要素

#1: タンパク質 RB1-inducible coiled-coil protein 1 / FAK family kinase-interacting protein of 200 kDa / FIP200


分子量: 12403.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RB1CC1, KIAA0203, RBICC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TDY2
#2: タンパク質・ペプチド Optineurin LIR


分子量: 1580.587 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OPTN, FIP2, GLC1E, HIP7, HYPL, NRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96CV9
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.88 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Potassium iodide, MES pH 6.5, PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→35.32 Å / Num. obs: 18560 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 41.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.034 / Net I/σ(I): 31.6
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.254 / Num. unique obs: 1836

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6DCE
解像度: 2→34.96 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2234 844 4.76 %
Rwork0.2028 --
obs-18543 99.87 %
原子変位パラメータBiso mean: 56.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→34.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1718 0 16 85 1819
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00691789
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.86492410
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0545261
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0048298
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.4447683

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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