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万見
- PDB-7cy0: Crystal structure of S185H mutant PET hydrolase from Ideonella sa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cy0
タイトルCrystal structure of S185H mutant PET hydrolase from Ideonella sakaiensis
要素Poly(ethylene terephthalate) hydrolase
キーワードHYDROLASE / Poly(ethylene terephthalate) hydrolase / substrate binding / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylesterase activity / poly(ethylene terephthalate) hydrolase / carboxylic ester hydrolase activity / xenobiotic catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Dienelactone hydrolase / Dienelactone hydrolase family / : / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Poly(ethylene terephthalate) hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Ideonella sakaiensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.32 Å
データ登録者Han, X. / Liu, W.D. / Zheng, Y.Y. / Chen, C.C. / Guo, R.T.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)3180062 中国
Chinese Academy of SciencesKFJ-STS-ZDTP-064 中国
引用ジャーナル: Nat Catal / 年: 2021
タイトル: General features to enhance enzymatic activity of poly(ethylene terephthalate) hydrolysis.
著者: Che, C.C. / Han, X. / Li, X. / Jiang, P. / Niu, D. / Ma, L. / Liu, W. / Li, S. / Qu, Y. / Hu, H. / Min, J. / Yang, Y. / Zhang, L. / Zeng, W. / Huang, J.W. / Dai, L. / Guo, R.T.
履歴
登録2020年9月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月2日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / citation_author / struct
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _struct.title
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly(ethylene terephthalate) hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4664
ポリマ－27,2861
非ポリマー1803
水5,945330
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9450 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)50.925, 51.806, 84.287
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Poly(ethylene terephthalate) hydrolase / PETase / PET-digesting enzyme


分子量: 27286.275 Da / 分子数: 1 / 変異: R103G, S131A, S214H / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ideonella sakaiensis (strain NBRC 110686 / TISTR 2288 / 201-F6) (バクテリア)
株: NBRC 110686 / TISTR 2288 / 201-F6 / 遺伝子: ISF6_4831 / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: A0A0K8P6T7, poly(ethylene terephthalate) hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 330 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.63 % / Mosaicity: 1.097 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: Polyethylene Glycol 6000, Glycerol, MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL15A1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2019年10月29日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.32→25 Å / Num. obs: 51200 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.049 / Χ2: 1.528 / Net I/σ(I): 14 / Num. measured all: 360092
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.32-1.3770.43849700.9330.1760.4731.3695.5
1.37-1.4270.33450170.9590.1350.3611.42795.8
1.42-1.4970.24349930.9780.0980.2631.46396
1.49-1.5670.17550360.9870.0710.191.46196
1.56-1.666.90.13550180.9910.0540.1461.57995.9
1.66-1.796.90.09650170.9960.0390.1041.61595.3
1.79-1.9770.06250840.9980.0250.0671.36296.4
1.97-2.267.20.05152430.9980.0210.0551.78198.7
2.26-2.847.40.03953090.9990.0150.0421.6599
2.84-2570.02855130.9990.0110.0311.54398.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0266精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XG0

5xg0


解像度: 1.32→24.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 0.685 / SU ML: 0.029 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.047 / ESU R Free: 0.049 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1656 2481 4.9 %RANDOM
Rwork0.144 ---
obs0.1451 48671 96.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 56.25 Å2 / Biso mean: 13.769 Å2 / Biso min: 8.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.52 Å2-0 Å20 Å2
2---0.61 Å20 Å2
3---1.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.32→24.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1915 0 12 330 2257
Biso mean--20.21 28.36 -
残基数----261
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0131984
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.0171792
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4951.6412707
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5391.5724129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8285266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.49521.79889
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.3915285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8461512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2270
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0160.022359
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.02473
LS精密化 シェル解像度: 1.322→1.356 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 208 -
Rwork0.216 3409 -
all-3617 -
obs--94.09 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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