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万見
- PDB-7ctl: Crystal structure of NADH bound holo form of alpha-glucuronidase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ctl
タイトルCrystal structure of NADH bound holo form of alpha-glucuronidase (TM0752) from Thermotoga maritima at 1.97 Angstrom resolution
要素Alpha-glucosidase, putative
キーワードHYDROLASE / Glycosyl hydrolase family 4 / NAD(P)-binding Rossmann-fold domain / LDH C-terminal domain-like / hydrolase activity / alpha-glucuronidase
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate metabolic process / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 4 / Glycosyl hydrolase, family 4, C-terminal / Family 4 glycosyl hydrolase / Family 4 glycosyl hydrolase C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Alpha-glucosidase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Manoj, N. / Mohapatra, B.S.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2021
タイトル: Structural basis of catalysis and substrate recognition by the NAD(H)-dependent alpha-d-glucuronidase from the glycoside hydrolase family 4.
著者: Mohapatra, S.B. / Manoj, N.
履歴
登録2020年8月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-glucosidase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5612
ポリマ－56,8961
非ポリマー6651
水5,459303
1
A: Alpha-glucosidase, putative
ヘテロ分子

A: Alpha-glucosidase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,1234
ポリマ－113,7922
非ポリマー1,3312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_658-x+1,y,-z+31
Buried area5250 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area34160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.720, 81.280, 89.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.030, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Alpha-glucosidase, putative


分子量: 56895.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / 遺伝子: TM_0752 / プラスミド: pMH2T7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q9WZL1
#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 303 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 14 % PEG 3350, 0.2 M trilithium citrate, 0.1 M imidazole with pH 5.8, 2-propanol, 7 mM NADH, 7 mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年8月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→29.65 Å / Num. obs: 35756 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 25.52 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Rpim(I) all: 0.059 / Rrim(I) all: 0.153 / Net I/σ(I): 9.6 / Num. measured all: 233223 / Scaling rejects: 41
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.97-2.026.71.2721.525700.5960.5331.382100
9.03-29.656.80.03532.53790.9980.0140.03897.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLM7.2.1データ削減
Aimless0.5.17データスケーリング
PHENIX1.11.1精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6KCX

6kcx


解像度: 1.97→29.65 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2226 1783 4.99 %random
Rwork0.1763 33960 --
obs0.1785 35743 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 93.56 Å2 / Biso mean: 38.0452 Å2 / Biso min: 14.61 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.97→29.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3774 0 71 303 4148
Biso mean--43.65 36.34 -
残基数----469
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073935
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8045357
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049572
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005686
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2012332
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
1.97-2.02330.31731240.28272672
2.0233-2.08280.30671170.24492588
2.0828-2.150.24521350.23132594
2.15-2.22680.26871530.22512563
2.2268-2.31590.29331300.22932618
2.3159-2.42130.2521250.19212614
2.4213-2.54890.2221430.18222593
2.5489-2.70850.23411410.17812620
2.7085-2.91740.23321280.1922588
2.9174-3.21070.25361380.18532628
3.2107-3.67460.21031610.15452588
3.6746-4.62680.16761430.12732632
4.6268-29.650.18431450.15012662
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2125-0.06930.37961.4319-0.0941.43960.02240.5450.1078-0.7232-0.01970.1588-0.3075-0.02860.01280.62270.0273-0.00930.44940.03290.22241.4964.534389.1574
20.8754-0.21340.12791.76950.01561.17070.03050.0887-0.1055-0.3221-0.01460.19890.0207-0.0895-0.01760.1915-0.0021-0.0450.163-0.02270.1735-3.5369-4.8263114.028
30.0925-0.0195-0.16850.30920.22931.0373-0.11240.3799-0.13-0.45690.1320.2840.3619-0.1541-0.04140.7393-0.0506-0.1230.6191-0.09550.4496-6.5643-9.345290.4665
40.879-0.12530.09181.1768-0.13891.61610.11260.0940.05-0.3029-0.0733-0.0619-0.16120.0292-0.03260.21740.00370.03320.1725-0.00960.19746.28880.8884117.2164
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 82 )A0 - 82
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 83 through 297 )A83 - 297
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 298 through 345 )A298 - 345
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 346 through 468 )A346 - 468

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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