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- PDB-7cnb: Crystal structure of Gp16 C-terminal domain from Bacillus virus phi29 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cnb
タイトルCrystal structure of Gp16 C-terminal domain from Bacillus virus phi29
要素DNA packaging protein
キーワードMOTOR PROTEIN / Crystal structure of Gp16 C-terminal domain from Bacillus virus phi29
機能・相同性
機能・相同性情報


viral DNA genome packaging / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Podovirus DNA packaging protein / Podovirus DNA encapsidation protein (Gp16) / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA packaging protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.32 Å
データ登録者Ouyang, S.Y. / Saeed, A.F.U.H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2021
タイトル: Structural Insights into gp16 ATPase in the Bacteriophage φ29 DNA Packaging Motor.
著者: Saeed, A.F.U.H. / Chan, C. / Guan, H. / Gong, B. / Guo, P. / Cheng, X. / Ouyang, S.
履歴
登録2020年7月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.22021年4月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA packaging protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6751
ポリマ－12,6751
非ポリマー00
水00
1
A: DNA packaging protein

A: DNA packaging protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3512
ポリマ－25,3512
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/41
Buried area1640 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area11460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.682, 42.682, 135.856
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

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要素

#1: タンパク質 DNA packaging protein / Gp16 / ATPase gp16 / Gene product 16 / gp16 / Protein p16


分子量: 12675.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus phage phi29 (ファージ) / 遺伝子: 16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11014, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.6 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 1.8 M ammonium sulfate, 2% PEG monoethyl ether 550

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.32→42.68 Å / Num. obs: 6004 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 23.3 % / Biso Wilson estimate: 52.72 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rrim(I) all: 0.126 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 2.32→2.44 Å / Rmerge(I) obs: 1.38 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 835 / CC1/2: 0.883 / Rrim(I) all: 1.434 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
Aimlessデータスケーリング
HKL-2000データ収集
Cootモデル構築
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.32→42.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / SU B: 8.761 / SU ML: 0.219 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.351
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2708 --
Rwork0.2495 --
obs0.2495 5967 99.98 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 177.58 Å2 / Biso mean: 58.247 Å2 / Biso min: 30.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.04 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.04 Å2-0 Å2
3----2.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.32→42.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数881 0 0 0 881
残基数----107
LS精密化 シェル解像度: 2.32→2.379 Å / Rfactor Rfree error: 0 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.291 426 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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