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- PDB-7cjt: Crystal Structure of SETDB1 Tudor domain in complexed with (R,R)-59 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cjt
タイトルCrystal Structure of SETDB1 Tudor domain in complexed with (R,R)-59
要素Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
キーワードTRANSFERASE / SETDB1 / Tudor domian / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 monomethyltransferase activity / transposable element silencing by heterochromatin formation / heterochromatin organization / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex ...[histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 monomethyltransferase activity / transposable element silencing by heterochromatin formation / heterochromatin organization / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / promoter-specific chromatin binding / PKMTs methylate histone lysines / chromosome / methylation / negative regulation of gene expression / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1 / Domain of unknown function DUF5604 / Domain of unknown function (DUF5604) / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Histone methyltransferase, Tudor domain 1 / Histone methyltransferase, Tudor domain 2 / Histone methyltransferase Tudor domain / Histone methyltransferase Tudor domain 1 / : / : ...Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1 / Domain of unknown function DUF5604 / Domain of unknown function (DUF5604) / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Histone methyltransferase, Tudor domain 1 / Histone methyltransferase, Tudor domain 2 / Histone methyltransferase Tudor domain / Histone methyltransferase Tudor domain 1 / : / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Tudor domain / Tudor domain / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG DNA binding / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG-binding domain (MBD) profile. / DNA-binding domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-G09 / Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.474 Å
データ登録者Guo, Y.P. / Liang, X. / Mao, X. / Wu, C. / Luyi, H. / Yang, S.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81930125 中国
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2021
タイトル: Structure-Guided Discovery of a Potent and Selective Cell-Active Inhibitor of SETDB1 Tudor Domain.
著者: Guo, Y. / Mao, X. / Xiong, L. / Xia, A. / You, J. / Lin, G. / Wu, C. / Huang, L. / Wang, Y. / Yang, S.
履歴
登録2020年7月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
B: Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
C: Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,3338
ポリマ－110,4544
非ポリマー1,8784
水27015
1
D: Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0832
ポリマ－27,6141
非ポリマー4701
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0832
ポリマ－27,6141
非ポリマー4701
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0832
ポリマ－27,6141
非ポリマー4701
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
C: Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0832
ポリマ－27,6141
非ポリマー4701
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.335, 69.214, 110.124
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.930, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1 / ERG-associated protein with SET domain / ESET / Histone H3-K9 methyltransferase 4 / H3-K9-HMTase 4 ...ERG-associated protein with SET domain / ESET / Histone H3-K9 methyltransferase 4 / H3-K9-HMTase 4 / Lysine N-methyltransferase 1E / SET domain bifurcated 1


分子量: 27613.551 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETDB1, ESET, KIAA0067, KMT1E / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q15047, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-G09 / 2-[[(3~{R},5~{R})-1-methyl-5-(4-phenylmethoxyphenyl)piperidin-3-yl]amino]-3-prop-2-enyl-5~{H}-pyrrolo[3,2-d]pyrimidin-4-one


分子量: 469.578 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H31N5O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.7 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1%w/v n-Octyl-B-D-glucoside 0.1 M Sodium citrate trihydrate,pH 5.5 22% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2020年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.47→58.4 Å / Num. obs: 29988 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.475→2.731 Å / Num. unique obs: 1505 / CC1/2: 0.485

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6BHD

6bhd


解像度: 2.474→41.162 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2764 1473 4.92 %
Rwork0.2043 28485 -
obs0.2078 29958 67.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 203.71 Å2 / Biso min: 16.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.474→41.162 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6826 0 264 15 7105
Biso mean--68.49 53.38 -
残基数----854
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0167174
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5599732
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0681042
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011192
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8684180
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.474-2.55380.7656180.5254320
2.5538-2.64510.5016280.4033606
2.6451-2.7510.4307420.375272737
2.751-2.87610.38251080.3253205454
2.8761-3.02770.3751540.3185262369
3.0277-3.21740.35811580.2959306280
3.2174-3.46560.32891850.24361994
3.4656-3.81420.32051970.22133828100
3.8142-4.36560.23941780.17433882100
4.3656-5.49810.22311890.15613866100
5.4981-100.23592160.1777389899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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