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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7ciz | ||||||||||||
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タイトル | Crystal structure of DNAJC9 HBD helix2 in complex with H3.3-H4 dimer and MCM2 HBD | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | CHAPERONE / Histone chaperone | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Switching of origins to a post-replicative state / Unwinding of DNA / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / nuclear origin of replication recognition complex / regulation of centromere complex assembly / muscle cell differentiation / CMG complex / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore ...Switching of origins to a post-replicative state / Unwinding of DNA / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / nuclear origin of replication recognition complex / regulation of centromere complex assembly / muscle cell differentiation / CMG complex / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / MCM complex / mitotic DNA replication initiation / positive regulation of ATP-dependent activity / double-strand break repair via break-induced replication / protein folding chaperone complex / oocyte maturation / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / single-stranded DNA helicase activity / cochlea development / nucleus organization / DNA unwinding involved in DNA replication / 3'-5' DNA helicase activity / DNA replication origin binding / spermatid development / Activation of the pre-replicative complex / subtelomeric heterochromatin formation / single fertilization / DNA replication initiation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / protein localization to CENP-A containing chromatin / cellular response to interleukin-4 / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Activation of ATR in response to replication stress / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / heat shock protein binding / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / embryo implantation / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / Assembly of the pre-replicative complex / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / multicellular organism growth / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Orc1 removal from chromatin / Transcriptional regulation of granulopoiesis / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / male gonad development / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / single-stranded DNA binding / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / protein-folding chaperone binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / positive regulation of cell growth / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / DNA replication / DNA helicase 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Bao, H. / Huang, H. | ||||||||||||
資金援助 | 中国, 3件
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引用 | ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2021 タイトル: DNAJC9 integrates heat shock molecular chaperones into the histone chaperone network. 著者: Hammond, C.M. / Bao, H. / Hendriks, I.A. / Carraro, M. / Garcia-Nieto, A. / Liu, Y. / Reveron-Gomez, N. / Spanos, C. / Chen, L. / Rappsilber, J. / Nielsen, M.L. / Patel, D.J. / Huang, H. / Groth, A. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7ciz.cif.gz | 326.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7ciz.ent.gz | 266.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7ciz.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7ciz_validation.pdf.gz | 524.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7ciz_full_validation.pdf.gz | 531 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7ciz_validation.xml.gz | 36.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7ciz_validation.cif.gz | 53.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ci/7ciz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ci/7ciz | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
-タンパク質 , 4種, 12分子 AEIBFJCGKDHL
#1: タンパク質 | 分子量: 9026.496 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 遺伝子: H3-3A, H3.3A, H3F3, H3F3A, PP781, H3-3B, H3.3B, H3F3B 発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) 参照: UniProt: P84243 #2: タンパク質 | 分子量: 11263.231 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4 発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) 参照: UniProt: P62805 #3: タンパク質 | 分子量: 7860.354 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCM2, BM28, CCNL1, CDCL1, KIAA0030 発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) 参照: UniProt: P49736, DNA helicase #4: タンパク質 | 分子量: 8448.566 Da / 分子数: 3 / Mutation: C243S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNAJC9 発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) 参照: UniProt: Q8WXX5 |
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-非ポリマー , 2種, 743分子
#5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.79 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 0.05 M Lithium sulfate, 0.05 M Sodium sulfate; 0.05 M Tris, pH 8.5, 30% (v/v) PEG400. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97736 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月23日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97736 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→40 Å / Num. obs: 78310 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.024 / Net I/σ(I): 31.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.83 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 3667 / CC1/2: 0.793 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5BNV 解像度: 1.8→36.884 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 20.79 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→36.884 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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