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万見
- PDB-7cg0: Cryo-EM structure of the flagellar proximal rod with FliF peptide... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cg0
タイトルCryo-EM structure of the flagellar proximal rod with FliF peptides from Salmonella
要素
  • Flagellar MS ring L1
  • Flagellar MS ring L2
  • Flagellar basal body rod protein FlgB
  • Flagellar basal-body rod protein FlgC
キーワードMOTOR PROTEIN / Proximal rod / FlgC / FlgB / FliF
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, rod / bacterial-type flagellum basal body, MS ring / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar basal-body rod protein FlgC / Flagellar basal-body rod protein FlgB / Flagellar basal body rod protein, conserved site / Flagella basal body rod proteins signature. / Flagellar basal body rod protein, N-terminal / Flagellar basal-body/hook protein, C-terminal domain / Flagella basal body rod protein / Flagellar basal body rod FlgEFG protein C-terminal / Flagellar M-ring protein FliF / Flagellar M-ring C-terminal ...Flagellar basal-body rod protein FlgC / Flagellar basal-body rod protein FlgB / Flagellar basal body rod protein, conserved site / Flagella basal body rod proteins signature. / Flagellar basal body rod protein, N-terminal / Flagellar basal-body/hook protein, C-terminal domain / Flagella basal body rod protein / Flagellar basal body rod FlgEFG protein C-terminal / Flagellar M-ring protein FliF / Flagellar M-ring C-terminal / Flagellar M-ring protein C-terminal / Lipoprotein YscJ/Flagellar M-ring protein / Secretory protein of YscJ/FliF family / Flagellar M-ring , N-terminal / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar basal-body rod protein FlgC / Flagellar M-ring protein / Flagellar basal body rod protein FlgB
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Tan, J.X. / Chang, S.H. / Wang, X.F. / Xu, C.H. / Zhou, Y. / Zhang, X. / Zhu, Y.Q.
資金援助 中国, 6件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0504803 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2018YFA0507700 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0503900 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81925024 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81530068 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81501717 中国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2021
タイトル: Structural basis of assembly and torque transmission of the bacterial flagellar motor.
著者: Jiaxing Tan / Xing Zhang / Xiaofei Wang / Caihuang Xu / Shenghai Chang / Hangjun Wu / Ting Wang / Huihui Liang / Haichun Gao / Yan Zhou / Yongqun Zhu /
要旨: The bacterial flagellar motor is a supramolecular protein machine that drives rotation of the flagellum for motility, which is essential for bacterial survival in different environments and a key ...The bacterial flagellar motor is a supramolecular protein machine that drives rotation of the flagellum for motility, which is essential for bacterial survival in different environments and a key determinant of pathogenicity. The detailed structure of the flagellar motor remains unknown. Here we present an atomic-resolution cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of the bacterial flagellar motor complexed with the hook, consisting of 175 subunits with a molecular mass of approximately 6.3 MDa. The structure reveals that 10 peptides protruding from the MS ring with the FlgB and FliE subunits mediate torque transmission from the MS ring to the rod and overcome the symmetry mismatch between the rotational and helical structures in the motor. The LP ring contacts the distal rod and applies electrostatic forces to support its rotation and torque transmission to the hook. This work provides detailed molecular insights into the structure, assembly, and torque transmission mechanisms of the flagellar motor.
履歴
登録2020年6月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年5月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-30348
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30348
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: Flagellar MS ring L2
1: Flagellar MS ring L2
2: Flagellar MS ring L2
3: Flagellar MS ring L2
4: Flagellar MS ring L2
5: Flagellar MS ring L1
6: Flagellar MS ring L1
7: Flagellar MS ring L1
9: Flagellar MS ring L1
f: Flagellar basal-body rod protein FlgC
g: Flagellar basal-body rod protein FlgC
h: Flagellar basal-body rod protein FlgC
j: Flagellar basal-body rod protein FlgC
l: Flagellar basal body rod protein FlgB
m: Flagellar basal body rod protein FlgB
o: Flagellar basal body rod protein FlgB
p: Flagellar basal-body rod protein FlgC
8: Flagellar MS ring L1
i: Flagellar basal-body rod protein FlgC
k: Flagellar basal body rod protein FlgB
n: Flagellar basal body rod protein FlgB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,14121
ポリマ－176,14121
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Flagellar MS ring L2


分子量: 1294.587 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
#2: タンパク質・ペプチド
Flagellar MS ring L1


分子量: 1998.195 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
参照: UniProt: P15928
#3: タンパク質
Flagellar basal-body rod protein FlgC / Putative proximal rod protein


分子量: 13991.889 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
参照: UniProt: P0A1I7
#4: タンパク質
Flagellar basal body rod protein FlgB / Putative proximal rod protein


分子量: 15145.061 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
参照: UniProt: P16437
配列の詳細The complex was purified from the natural source and the sequence of Flagellar M-ring protein is ...The complex was purified from the natural source and the sequence of Flagellar M-ring protein is listed below: MSATASTATQPKPLEWLNRLRANPRIPLIVAGSAAVAIVVAMVLWAKTPDYRTLFSNLSD QDGGAIVAQLTQMNIPYRFANGSGAIEVPADKVHELRLRLAQQGLPKGGAVGFELLDQEK FGISQFSEQVNYQRALEGELARTIETLGPVKSARVHLAMPKPSLFVREQKSPSASVTVTL EPGRALDEGQISAVVHLVSSAVAGLPPGNVTLVDQSGHLLTQSNTSGRDLNDAQLKFAND VESRIQRRIEAILSPIVGNGNVHAQVTAQLDFANKEQTEEHYSPNGDASKATLRSRQLNI SEQVGAGYPGGVPGALSNQPAPPNEAPIATPPTNQQNAQNTPQTSTSTNSNSAGPRSTQR NETSNYEVDRTIRHTKMNVGDIERLSVAVVVNYKTLADGKPLPLTADQMKQIEDLTREAM GFSDKRGDTLNVVNSPFSAVDNTGGELPFWQQQSFIDQLLAAGRWLLVLVVAWILWRKAV RPQLTRRVEEAKAAQEQAQVRQETEEAVEVRLSKDEQLQQRRANQRLGAEVMSQRIREMS DNDPRVVALVIRQWMSNDHE. Residues 311-331 (chains 5/6/7/8/9) could be precisely identified. But the residues in chains 0/1/2/3/4 could not be precisely built due to their low densities, and the model of L2 was built as UNK. The fragment likely contains the residues 'TNQQNAQNTPQTSTS' (333-347) according to its relative position to other fragment (residues 311-331).

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Flagellar motor-hook complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K / 詳細: blot for 6 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 47 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 148517 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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