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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 7c7a | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Cryo-EM structure of yeast Ribonuclease MRP with substrate ITS1 | ||||||
要素 |
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キーワード | RNA BINDING PROTEIN / Ribonuclease MRP / RNA-protein complex | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報ribonuclease MRP activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, RNase MRP-dependent / intronic box C/D snoRNA processing / nucleolar ribonuclease P complex / ribonuclease MRP complex / ribonuclease P RNA binding / ribonuclease P complex / plasmid partitioning / ribonuclease P / nuclease activity ...ribonuclease MRP activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, RNase MRP-dependent / intronic box C/D snoRNA processing / nucleolar ribonuclease P complex / ribonuclease MRP complex / ribonuclease P RNA binding / ribonuclease P complex / plasmid partitioning / ribonuclease P / nuclease activity / rRNA primary transcript binding / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / telomerase holoenzyme complex / tRNA processing / maturation of 5.8S rRNA / mRNA processing / rRNA processing / nucleolus / RNA binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
データ登録者 | Lan, P. / Wu, J. / Lei, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2020タイトル: Structural insight into precursor ribosomal RNA processing by ribonuclease MRP. 著者: Pengfei Lan / Bin Zhou / Ming Tan / Shaobai Li / Mi Cao / Jian Wu / Ming Lei / ![]() 要旨: Ribonuclease (RNase) MRP is a conserved eukaryotic ribonucleoprotein complex that plays essential roles in precursor ribosomal RNA (pre-rRNA) processing and cell cycle regulation. In contrast to ...Ribonuclease (RNase) MRP is a conserved eukaryotic ribonucleoprotein complex that plays essential roles in precursor ribosomal RNA (pre-rRNA) processing and cell cycle regulation. In contrast to RNase P, which selectively cleaves transfer RNA-like substrates, it has remained a mystery how RNase MRP recognizes its diverse substrates. To address this question, we determined cryo-electron microscopy structures of RNase MRP alone and in complex with a fragment of pre-rRNA. These structures and the results of biochemical studies reveal that coevolution of both protein and RNA subunits has transformed RNase MRP into a distinct ribonuclease that processes single-stranded RNAs by recognizing a short, loosely defined consensus sequence. This broad substrate specificity suggests that RNase MRP may have myriad yet unrecognized substrates that could play important roles in various cellular contexts. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
|---|---|
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 7c7a.cif.gz | 614.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb7c7a.ent.gz | 490.6 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 7c7a.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 7c7a_validation.pdf.gz | 926.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 7c7a_full_validation.pdf.gz | 970.4 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 7c7a_validation.xml.gz | 74.2 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 7c7a_validation.cif.gz | 117.4 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c7/7c7a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c7/7c7a | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 |
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要素
-RNA鎖 , 2種, 2分子 AR
| #1: RNA鎖 | 分子量: 108806.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c |
|---|---|
| #12: RNA鎖 | 分子量: 6633.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
-Ribonucleases P/MRP protein subunit ... , 5種, 5分子 BCFGH
| #2: タンパク質 | 分子量: 100559.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P41812, ribonuclease P |
|---|---|
| #3: タンパク質 | 分子量: 22643.721 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P53833 |
| #6: タンパク質 | 分子量: 18234.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P53218, ribonuclease P |
| #7: タンパク質 | 分子量: 15844.284 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P38291, ribonuclease P |
| #8: タンパク質 | 分子量: 15530.351 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P38208, ribonuclease P |
-タンパク質 , 1種, 1分子 D
| #4: タンパク質 | 分子量: 32933.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P38336 |
|---|
-Ribonuclease P/MRP protein subunit ... , 2種, 3分子 EIJ
| #5: タンパク質 | 分子量: 19601.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P28005, ribonuclease P |
|---|---|
| #9: タンパク質 | 分子量: 32270.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P38786, ribonuclease P |
-Ribonuclease MRP protein subunit ... , 2種, 2分子 KL
| #10: タンパク質 | 分子量: 22578.955 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P40993 |
|---|---|
| #11: タンパク質 | 分子量: 23657.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q12530 |
-非ポリマー , 2種, 4分子 


| #13: 化合物 | | #14: 化合物 | ChemComp-ZN / | |
|---|
-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Ribonuclease MRP with substrate ITS1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#12 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
| 撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-
解析
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
|---|---|
| 対称性 | 点対称性: C1 (非対称) |
| 3次元再構成 | 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1037868 / 対称性のタイプ: POINT |
ムービー
コントローラー
万見について






引用
UCSF Chimera










PDBj































