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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7c17 | ||||||
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タイトル | The cryo-EM structure of E. coli CueR transcription activation complex with fully duplex promoter DNA | ||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / RNA polymerase / CueR / transcription activation / TRANSCRIPTION (DNA to RNA) | ||||||
機能・相同性 | ![]() sigma factor antagonist complex / DNA-binding transcription activator activity / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription initiation / sigma factor activity / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility ...sigma factor antagonist complex / DNA-binding transcription activator activity / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription initiation / sigma factor activity / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / nitrate assimilation / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription initiation / cell motility / protein-DNA complex / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / response to heat / protein-containing complex assembly / intracellular iron ion homeostasis / protein dimerization activity / transcription cis-regulatory region binding / copper ion binding / DNA-binding transcription factor activity / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.22 Å | ||||||
![]() | Fang, C.L. / Zhang, Y. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: CueR activates transcription through a DNA distortion mechanism. 著者: Chengli Fang / Steven J Philips / Xiaoxian Wu / Kui Chen / Jing Shi / Liqiang Shen / Juncao Xu / Yu Feng / Thomas V O'Halloran / Yu Zhang / ![]() ![]() 要旨: The MerR-family transcription factors (TFs) are a large group of bacterial proteins responding to cellular metal ions and multiple antibiotics by binding within central RNA polymerase-binding regions ...The MerR-family transcription factors (TFs) are a large group of bacterial proteins responding to cellular metal ions and multiple antibiotics by binding within central RNA polymerase-binding regions of a promoter. While most TFs alter transcription through protein-protein interactions, MerR TFs are capable of reshaping promoter DNA. To address the question of which mechanism prevails, we determined two cryo-EM structures of transcription activation complexes (TAC) comprising Escherichia coli CueR (a prototype MerR TF), RNAP holoenzyme and promoter DNA. The structures reveal that this TF promotes productive promoter-polymerase association without canonical protein-protein contacts seen between other activator proteins and RNAP. Instead, CueR realigns the key promoter elements in the transcription activation complex by clamp-like protein-DNA interactions: these induce four distinct kinks that ultimately position the -10 element for formation of the transcription bubble. These structural and biochemical results provide strong support for the DNA distortion paradigm of allosteric transcriptional control by MerR TFs. | ||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 596.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 900.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 942.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 108.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 165.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-DNA-directed RNA polymerase subunit ... , 4種, 5分子 ABCDE
#1: タンパク質 | 分子量: 36558.680 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: K12 / 遺伝子: rpoA, pez, phs, sez, b3295, JW3257 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | | 分子量: 150820.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: K12 遺伝子: rpoB, groN, nitB, rif, ron, stl, stv, tabD, b3987, JW3950 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 156537.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: K12 / 遺伝子: rpoC, tabB, b3988, JW3951 / 発現宿主: ![]() ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 10249.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: K12 / 遺伝子: rpoZ, b3649, JW3624 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-タンパク質 , 2種, 3分子 FGH
#5: タンパク質 | 分子量: 72523.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: K12 / 遺伝子: rpoD, alt, b3067, JW3039 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#8: タンパク質 | 分子量: 15586.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: K12 / 遺伝子: cueR, copR, ybbI, b0487, JW0476 / 発現宿主: ![]() ![]() |
-DNA鎖 , 2種, 2分子 12
#6: DNA鎖 | 分子量: 22159.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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#7: DNA鎖 | 分子量: 22236.307 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
-非ポリマー , 3種, 4分子 ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/AG.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/AG.gif)
#9: 化合物 | #10: 化合物 | ChemComp-MG / | #11: 化合物 | ChemComp-AG / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Escherichia coli CueR transcription activation complex with fully duplex promoter DNA タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.507 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 13 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 282.65 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 平均露光時間: 7.6 sec. / 電子線照射量: 60.8 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 2424 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 38 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 707697 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 23109 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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