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- PDB-7byf: The crystal structure of mouse ORF10-Rae1-Nup98 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7byf
タイトルThe crystal structure of mouse ORF10-Rae1-Nup98 complex
要素
  • 10 protein
  • Peptidase S59 domain-containing protein
  • mRNA export factor
キーワードPROTEIN BINDING / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / snRNP Assembly / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Transcriptional regulation by small RNAs / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Regulation of HSF1-mediated heat shock response ...Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / snRNP Assembly / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Transcriptional regulation by small RNAs / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / structural constituent of nuclear pore / RNA export from nucleus / nucleocytoplasmic transport / mitotic spindle pole / : / mRNA transport / nuclear pore / regulation of mitotic spindle organization / ubiquitin binding / fibrillar center / nuclear envelope / protein transport / cell division / RNA binding / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus Orf11 / Herpesvirus dUTPase protein / Nup98, Gle2-binding sequence / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin peptidase S59-like / Nup98-96 autopeptidase S59 / NUP C-terminal domain profile. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller ...Herpesvirus Orf11 / Herpesvirus dUTPase protein / Nup98, Gle2-binding sequence / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin peptidase S59-like / Nup98-96 autopeptidase S59 / NUP C-terminal domain profile. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 10 protein / Peptidase S59 domain-containing protein / mRNA export factor
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Murid herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Gao, P. / Feng, H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2020
タイトル: Molecular mechanism underlying selective inhibition of mRNA nuclear export by herpesvirus protein ORF10.
著者: Feng, H. / Tian, H. / Wang, Y. / Zhang, Q. / Lin, N. / Liu, S. / Yu, Y. / Deng, H. / Gao, P.
履歴
登録2020年4月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mRNA export factor
B: Peptidase S59 domain-containing protein
F: 10 protein
C: 10 protein
D: mRNA export factor
E: Peptidase S59 domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,29334
ポリマ－183,3876
非ポリマー4,90628
水7,584421
1
A: mRNA export factor
B: Peptidase S59 domain-containing protein
C: 10 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,12416
ポリマ－91,6943
非ポリマー2,43013
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7460 Å2
ΔGint-324 kcal/mol
Surface area33830 Å2
手法PISA
2
F: 10 protein
D: mRNA export factor
E: Peptidase S59 domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,17018
ポリマ－91,6943
非ポリマー2,47615
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7680 Å2
ΔGint-339 kcal/mol
Surface area33790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.397, 150.630, 101.618
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.030, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ADBEFC

#1: タンパク質 mRNA export factor / Rae1 protein homolog / mRNA-associated protein mrnp 41


分子量: 39054.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rae1, Mrnp41
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: Q8C570
#2: タンパク質 Peptidase S59 domain-containing protein


分子量: 6370.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nup98
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: Q3TPG3
#3: タンパク質 10 protein / Protein G10


分子量: 46268.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Murid herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: GAMMAHV.ORF10, 10, ORF10
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: O41931

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非ポリマー , 3種, 449分子

#4: 化合物...
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 421 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M di-Sodium tartrate, 20% PEG 3350, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.903 Å / Num. obs: 63997 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.155 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.597 / Num. unique obs: 12416

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→48.903 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.03 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2331 1961 3.06 %
Rwork0.184 62035 -
obs0.1855 63996 97.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 107.16 Å2 / Biso mean: 41.4789 Å2 / Biso min: 16.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→48.903 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12389 0 28 421 12838
Biso mean--43.42 36.76 -
残基数----1577
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00912740
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.98117346
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571953
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062217
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5387667
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.5-2.56220.40021310.2682402889
2.5622-2.63150.32861380.2538428895
2.6315-2.70890.31721360.2468437296
2.7089-2.79640.33171390.2321435296
2.7964-2.89630.30631350.2228444298
2.8963-3.01230.27721420.2261440998
3.0123-3.14930.29791400.2274443698
3.1493-3.31530.24611410.1985448799
3.3153-3.5230.25421420.1925452699
3.523-3.79490.22581430.17794531100
3.7949-4.17660.21430.1575450499
4.1766-4.78050.17231430.13164543100
4.7805-6.02120.1721440.1445455999
6.0212-48.9030.17021440.1559455899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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