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- PDB-7bu0: Crystal structure of a OTU deubiquitinase in complex with Ub-PA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bu0
タイトルCrystal structure of a OTU deubiquitinase in complex with Ub-PA
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Uncharacterized protein
キーワードHYDROLASE / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / regulation of neuron apoptotic process ...hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / energy homeostasis / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / neuron projection morphogenesis / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / regulation of mitochondrial membrane potential / Josephin domain DUBs / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / positive regulation of protein ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of signaling by CBL / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Iron uptake and transport / Negative regulation of FGFR2 signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Degradation of AXIN / Peroxisomal protein import
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
prop-2-en-1-amine / Ubiquitin B / Polyubiquitin-B / Dot/Icm T4SS effector
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Ouyang, S.Y. / Zhen, X.K.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Interplay between bacterial deubiquitinase and ubiquitin E3 ligase regulates ubiquitin dynamics on Legionella phagosomes.
著者: Liu, S. / Jiwei, L. / Zhen, X. / Qiu, J. / Ouyang, S. / Luo, Z.Q.
履歴
登録2020年4月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月5日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_validate_close_contact ...database_2 / pdbx_validate_close_contact / refine_ls_restr_ncs / reflns / struct_conn / struct_ncs_dom / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _reflns.number_obs

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
C: Polyubiquitin-B
D: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,5776
ポリマ－114,4624
非ポリマー1142
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.930, 119.230, 84.530
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.310, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 48711.430 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila subsp. pneumophila (strain Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513) (バクテリア)
株: Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513 / 遺伝子: lpg2529 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5ZSI8
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8519.778 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: J3QS39, UniProt: P0CG47*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-AYE / prop-2-en-1-amine / ALLYLAMINE / アリルアミン


分子量: 57.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7N
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.81 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1M Magnesium formate dihydrate 15% w/v PEG 3350 / PH範囲: 7-9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979176 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979176 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.43→118.95 Å / Num. obs: 49112 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.43→2.52 Å / Num. unique obs: 3613 / CC1/2: 0.781 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.43→48.615 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.78
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2552 1990 4.05 %
Rwork0.2149 --
obs0.2166 49112 99.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 141.02 Å2 / Biso mean: 61.9874 Å2 / Biso min: 21.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.43→48.615 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7750 0 8 200 7958
Biso mean--23.13 56.38 -
残基数----964
LS精密化 シェル解像度: 2.43→2.4908 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.4235 136
Rwork0.375 -
obs-3289
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3807-0.53930.64961.0773-0.58762.0033-0.0563-0.10470.0766-0.1674-0.0760.19110.074-0.0651-0.06890.3952-0.0221-0.02490.3694-0.00220.4984-10.2390.771126.5955
22.7412-0.67460.97151.47260.41031.21440.0817-0.5915-0.64360.10070.03730.22940.1337-0.0081-0.00650.358-0.03020.09030.5360.18580.57551.8408-16.010946.7297
32.2588-0.4480.00621.614-0.86730.9986-0.03230.1469-0.0842-0.3731-0.14-0.1110.15370.078-0.04310.48130.02360.00390.36220.00270.4389-6.09670.017217.8591
42.00590.25090.48492.5091-0.4651.93230.1826-0.1678-0.099-0.3351-0.0370.26330.1931-0.226-0.17120.7044-0.0149-0.05880.54580.09220.616-23.87630.0388-4.0254
55.9218-1.1115-1.08564.002-0.35363.84460.04760.0411-0.15650.338-0.0542-0.12150.2539-0.35-0.06340.67330.0301-0.07060.51790.05040.5485-18.289532.62082.854
61.3923-0.69090.62451.6172-0.77430.9941-0.0709-0.2048-0.06-0.20980.0533-0.06680.22050.3220.0250.54490.06350.09810.40180.03260.586818.4831.63745.317
70.6752-0.2585-0.68411.6659-0.15752.65410.0558-0.05920.0694-0.2842-0.087-0.1923-0.12470.840.07910.5360.03120.09520.4930.08780.507621.50123.35942.906
84.92710.2423-5.24020.3734-0.29385.60750.089-0.7666-0.17890.0615-0.4067-0.8239-0.29681.22850.31330.3360.04760.02680.68230.21130.514814.19624.95531.907
94.99931.8606-0.27121.98470.45391.99620.3761-0.2205-0.36530.2918-0.1534-0.6012-0.03640.55210.11880.59230.06420.07460.62320.13120.77420.74229.21331.697
100.8547-0.6932-0.27472.0552-0.67141.0439-0.1679-0.4311-0.2862-0.1423-0.0773-0.54290.32320.06780.04060.51170.07670.04560.47270.09360.549211.99726.85540.696
110.7277-0.01910.27641.6271-0.98042.2611-0.0088-0.06210.0320.3504-0.10020.0784-0.17780.01540.03970.4652-0.02880.04740.4509-0.06480.43934.214822.633648.85
122.0024-0.0495-0.14472.6594-0.3261.8911-0.04690.36760.0088-0.13760.0230.0423-0.11570.09560.03470.5856-0.0528-0.06650.5892-0.0270.45715.5649-11.077583.1114
130.6865-0.16850.46030.20210.05860.72760.0976-0.3478-0.20110.4123-0.32090.0938-0.51550.15450.13730.4937-0.05760.02820.4286-0.09420.60792.392-15.28223.778
140.1850.1662-0.1490.8126-0.48650.5552-0.2197-0.0425-0.03090.2796-0.1051-0.3252-0.23520.25080.17070.5822-0.1536-0.02830.669-0.00170.64296.73-14.53622.111
151.1880.3390.54772.5881-0.91761.73570.13790.2873-0.40280.5146-0.1278-1.23550.03290.61080.20030.4813-0.0881-0.07720.65890.01480.583211.366-7.45519.084
160.01660.2552-0.00294.0954-0.0507-0.00080.010.21360.09240.0278-0.1727-0.316-0.02490.15340.07440.4582-0.05650.08010.6007-0.05180.37156.52-6.61630.892
172.61492.80581.03973.08030.99157.34730.12260.6004-0.2392-0.40950.0204-0.3436-0.18820.55920.0410.4184-0.05140.00460.6924-0.06440.500212.683-8.36834.794
182.31851.2523-2.06439.62741.1272.40.10690.0535-0.4393-0.25840.17260.04550.1179-0.04740.16350.4004-0.14240.00570.84230.04330.585316.828-13.42130.568
190.99760.5581-0.29961.3999-1.17391.2952-0.10990.0670.1138-0.06280.204-0.3257-0.2613-0.22920.1060.5046-0.014-0.01080.51-0.05380.48554.653-9.40330.229
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 11 through 159 )A11 - 159
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 160 through 236 )A160 - 236
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 237 through 319 )A237 - 319
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 320 through 393 )A320 - 393
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 394 through 417 )A394 - 417
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 1 through 23 )D1 - 23
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 24 through 46 )D24 - 46
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 47 through 51 )D47 - 51
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 52 through 56 )D52 - 56
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 57 through 75 )D57 - 75
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 10 through 319 )B10 - 319
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 320 through 416 )B320 - 416
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 1 through 7 )C1 - 7
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 8 through 23 )C8 - 23
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 24 through 41 )C24 - 41
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 42 through 46 )C42 - 46
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resid 47 through 51 )C47 - 51
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'C' and (resid 52 through 56 )C52 - 56
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'C' and (resid 57 through 75 )C57 - 75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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