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- PDB-7bq9: Crystal structure of ASFV p15 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bq9
タイトルCrystal structure of ASFV p15
要素60 kDa polyprotein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / ASFV / Core-shell / p15
機能・相同性viral capsid assembly / virion component / host cell perinuclear region of cytoplasm / 60 kDa polyprotein / Polyprotein pp62
機能・相同性情報
生物種African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.612 Å
データ登録者Fu, D. / Chen, C. / Guo, Y.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31941011 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31670731 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870733 中国
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2020
タイトル: Structure of a bifunctional membrane-DNA binding protein, African swine fever virus p15
著者: Fu, D. / Guo, Y.
履歴
登録2020年3月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 60 kDa polyprotein
A: 60 kDa polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6142
ポリマ－43,6142
非ポリマー00
水00
1
A: 60 kDa polyprotein

A: 60 kDa polyprotein

A: 60 kDa polyprotein

B: 60 kDa polyprotein

B: 60 kDa polyprotein

B: 60 kDa polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,8436
ポリマ－130,8436
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation4_555x+1/2,-y+1/2,-z1
crystal symmetry operation8_555-z,x+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation12_555-y+1/2,-z,x+1/21
Buried area8030 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area42620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.737, 116.737, 116.737
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 60 kDa polyprotein


分子量: 21807.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SF file contains Friedel pairs.
由来: (組換発現) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
遺伝子: CP530R
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: A0A0A1DY09, UniProt: Q65179*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.53 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2.0 M Ammonium sulfate, 0.08M BIS-TRIS propane PH 7.0, 0.22M Sodium malonate PH 7.0, 0.02M HEPES PH7.0, 0.1% v/v Jeffamine ED-2001 PH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 1.07146 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07146 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 31107 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 40.2 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 30.73
反射 シェル解像度: 2.61→2.76 Å / Num. unique obs: 4975 / CC1/2: 0.511

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.15.2_3472精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.612→47.658 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2181 3098 9.97 %
Rwork0.1812 --
obs0.1849 31069 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 175.73 Å2 / Biso mean: 94.1074 Å2 / Biso min: 52.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.612→47.658 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2408 0 0 0 2408
残基数----306
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.6123-2.65310.39441360.36118791
2.6531-2.69660.34761400.32811258100
2.6966-2.74310.36591480.32421238100
2.7431-2.7930.32991460.29041286100
2.793-2.84670.26951440.26171333100
2.8467-2.90480.27831380.23781226100
2.9048-2.96790.27281400.25151268100
2.9679-3.03690.3031380.27091290100
3.0369-3.11290.28191430.26691263100
3.1129-3.1970.30931420.27491267100
3.197-3.29110.34171400.26061295100
3.2911-3.39730.26551460.20951289100
3.3973-3.51870.24351420.20431272100
3.5187-3.65950.24551400.18991274100
3.6595-3.8260.21491340.18481273100
3.826-4.02760.19961400.171298100
4.0276-4.27980.16661380.1521276100
4.2798-4.610.17191420.13761257100
4.61-5.07340.17571520.14421280100
5.0734-5.80650.18771380.13871267100
5.8065-7.31130.23051400.18961278100
7.3113-47.6580.19411310.15841296100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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