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- PDB-7bm0: Crystal structure of the tick-borne encephalitis virus NS3 helica... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bm0
タイトルCrystal structure of the tick-borne encephalitis virus NS3 helicase in complex with AMPPNP
要素NS3 helicase domain
キーワードVIRAL PROTEIN / RNA helicase / hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont entry into host cell / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C ...: / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / : / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Tick-borne encephalitis virus (ダニ媒介脳炎ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Anindita, P.D. / Grinkevich, P. / Franta, Z.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech RepublicCZ.02.1.01/0.0/0.0/15_003/0000441 チェコ
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Mechanistic insight into the RNA-stimulated ATPase activity of tick-borne encephalitis virus helicase.
著者: Anindita, P.D. / Halbeisen, M. / Reha, D. / Tuma, R. / Franta, Z.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: Mechanistic insight into the ATP hydrolysis cycle of tick-borne encephalitis virus helicase
著者: Anindita, P.D. / Halbeisen, M. / Reha, D. / Tuma, R. / Franta, Z.
履歴
登録2021年1月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月7日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: atom_type / citation / citation_author / Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z
改定 1.22022年9月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32022年9月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.42022年10月12日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group
Item: _citation.journal_id_ISSN
改定 1.52024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NS3 helicase domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,0734
ポリマ－53,4891
非ポリマー5843
水4,143230
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area990 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area18590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.952, 72.952, 196.450
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 NS3 helicase domain / Serine protease NS3


分子量: 53489.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tick-borne encephalitis virus (ダニ媒介脳炎ウイルス)
プラスミド: pET-19b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): Codonplus-RIPL / 参照: UniProt: A0A2S1PWV0, RNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis Tris Propane pH 6.5, 0.02 M sodium potassium phosphate pH. 7.5, 20% w/v PEG 3350, 10% v/v ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→45.71 Å / Num. obs: 43006 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 14.25 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.083 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 14.64 % / Mean I/σ(I) obs: 2.03 / Num. unique obs: 6796 / CC1/2: 0.795 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7AY4

7ay4
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.9→45.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.261 / ESU R Free: 0.129 / 詳細: Hydrogens have not been used
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2294 959 2.23 %
Rwork0.2162 42047 -
all0.217 --
obs-43006 99.916 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 42.597 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.679 Å20 Å20 Å2
2--0.679 Å2-0 Å2
3----1.357 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→45.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3369 0 33 230 3632
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0123496
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7651.6524740
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1625427
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.28920.243206
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.43515585
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2631539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2453
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022671
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.21588
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.22326
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.2215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1830.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1110.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it03.9791714
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it05.9452139
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it04.4651782
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it06.5162601
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it054.6275299
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr7.21433496
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.9460.277690.2773024X-RAY DIFFRACTION99.2937
1.946-1.9990.3680.2872967X-RAY DIFFRACTION100
1.999-2.0570.296660.2562910X-RAY DIFFRACTION100
2.057-2.1210.257640.2482808X-RAY DIFFRACTION100
2.121-2.190.251620.2372734X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.2670.227610.2272651X-RAY DIFFRACTION100
2.267-2.3530.211590.2112582X-RAY DIFFRACTION100
2.353-2.4490.231560.2282457X-RAY DIFFRACTION100
2.449-2.5570.225530.2242350X-RAY DIFFRACTION100
2.557-2.6820.264530.2242302X-RAY DIFFRACTION100
2.682-2.8270.202490.2022146X-RAY DIFFRACTION99.9545
2.827-2.9990.178470.1782075X-RAY DIFFRACTION100
2.999-3.2060.314440.2411935X-RAY DIFFRACTION100
3.206-3.4630.238420.2341829X-RAY DIFFRACTION100
3.463-3.7930.307380.2111670X-RAY DIFFRACTION99.9415
3.793-4.240.186350.1861542X-RAY DIFFRACTION100
4.24-4.8960.153310.1531380X-RAY DIFFRACTION100
4.896-5.9960.201270.1871178X-RAY DIFFRACTION100
5.996-8.4750.181220.181939X-RAY DIFFRACTION100
8.475-45.710.304130.227568X-RAY DIFFRACTION98.6418
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -17.4382 Å / Origin y: 28.8647 Å / Origin z: -14.4455 Å
111213212223313233
T0.0577 Å20.0067 Å20.0302 Å2-0.0237 Å2-0.0054 Å2--0.0318 Å2
L0.6096 °2-0.1397 °2-0.1539 °2-1.0509 °2-0.2691 °2--1.8829 °2
S-0.0068 Å °0.0559 Å °-0.0976 Å °-0.2348 Å °-0.0435 Å °-0.1053 Å °0.1266 Å °0.1109 Å °0.0504 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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