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- PDB-7bj3: ScpA from Streptococcus pyogenes, S512A active site mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bj3
タイトルScpA from Streptococcus pyogenes, S512A active site mutant
要素C5a peptidase
キーワードHYDROLASE / C5a peptidase / virulence factor
機能・相同性
機能・相同性情報


C5a peptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
CHU_C Type IX secretion signal domain / Fn3-like domain / C5a peptidase-like domain / Fn3-like domain / : / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. ...CHU_C Type IX secretion signal domain / Fn3-like domain / C5a peptidase-like domain / Fn3-like domain / : / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8, subtilisin-related / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONIC ACID / C5a peptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kagawa, T.F. / O'Connell, M.R. / Cooney, J.C.
資金援助 アイルランド, 3件
組織認可番号国
Irish Research CouncilRS/2005/222 アイルランド
Science Foundation Ireland12/RC/2275_P2 アイルランド
Enterprise IrelandCF/2013/3336 アイルランド
引用
ジャーナル: Comput Struct Biotechnol J / 年: 2021
タイトル: Enzyme kinetic and binding studies identify determinants of specificity for the immunomodulatory enzyme ScpA, a C5a inactivating bacterial protease.
著者: Tecza, M. / Kagawa, T.F. / Jain, M. / Cooney, J.C.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2002
タイトル: Processing, stability, and kinetic parameters of C5a peptidase from Streptococcus pyogenes.
著者: Anderson, E.T. / Wetherell, M.G. / Winter, L.A. / Olmsted, S.B. / Cleary, P.P. / Matsuka, Y.V.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2021年1月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C5a peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,47716
ポリマ－110,0151
非ポリマー1,46215
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance, 1:1 binding with substrate, isothermal titration calorimetry, 1:1 molar ratio with substrate
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2760 Å2
ΔGint-146 kcal/mol
Surface area37040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)167.390, 167.390, 141.840
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Space group name HallP6c2c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/2
#3: y,-x+y,z+1/2
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z
#10: -y,-x,-z+1/2
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 C5a peptidase / SCP


分子量: 110014.945 Da / 分子数: 1 / 変異: S512A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Prior to crystallization, ScpA S512A was subjected to limited proteolysis by SpeB (cysteine protease from S. pyogenes) as described in Anderson et al. (2002). This removes the propepide, ...詳細: Prior to crystallization, ScpA S512A was subjected to limited proteolysis by SpeB (cysteine protease from S. pyogenes) as described in Anderson et al. (2002). This removes the propepide, leaving K90 as the N-terminal residue.
由来: (組換発現) Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
遺伝子: scpA / プラスミド: pGEX-6P-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: B6ETQ5, C5a peptidase

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非ポリマー , 6種, 199分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-MLA / MALONIC ACID / DICARBOXYLIC ACID C3 / PROPANEDIOLIC ACID / METHANEDICARBOXYLIC ACID / マロン酸


分子量: 104.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O4
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 2.0 M Ammonium sulfate, 0.2 M Hepes/KOH pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→36.24 Å / Num. obs: 36554 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 25.22 Å2 / CC1/2: 0.968 / Rpim(I) all: 0.125 / Rrim(I) all: 0.299 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / 冗長度: 5.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 4386 / CC1/2: 0.499 / Rpim(I) all: 0.509 / Rrim(I) all: 1.213 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3EIF

3eif


解像度: 2.6→36.24 Å / SU ML: 0.3634 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.1321
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2646 1825 5 %random
Rwork0.2063 34699 --
obs0.2092 36524 99.99 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→36.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6998 0 79 184 7261
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00227207
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.50759822
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04061096
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00321290
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.13722538
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.670.38071330.29882636X-RAY DIFFRACTION100
2.67-2.750.30651570.27732573X-RAY DIFFRACTION100
2.75-2.840.31451160.27162661X-RAY DIFFRACTION100
2.84-2.940.32521560.26652602X-RAY DIFFRACTION100
2.94-3.060.33491310.25752631X-RAY DIFFRACTION100
3.06-3.20.29931480.24392617X-RAY DIFFRACTION99.96
3.2-3.360.27171340.21572660X-RAY DIFFRACTION100
3.36-3.570.26021490.1962639X-RAY DIFFRACTION100
3.57-3.850.25091330.17762672X-RAY DIFFRACTION100
3.85-4.240.20311250.15772675X-RAY DIFFRACTION100
4.24-4.850.19341410.14552704X-RAY DIFFRACTION100
4.85-6.10.24391480.17392736X-RAY DIFFRACTION100
6.11-36.240.24421540.19622893X-RAY DIFFRACTION99.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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