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- PDB-7bhf: DARPin_D5/Her3 domain 4 complex, orthorhombic crystals -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bhf
タイトルDARPin_D5/Her3 domain 4 complex, orthorhombic crystals
要素
  • DARPin_D5
  • Isoform 4 of Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
キーワードPROTEIN BINDING / designed ankyrin repeat protein
機能・相同性
機能・相同性情報


neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade ...neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / peripheral nervous system development / ErbB-3 class receptor binding / negative regulation of cell adhesion / negative regulation of motor neuron apoptotic process / motor neuron apoptotic process / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / protein tyrosine kinase activator activity / Signaling by ERBB4 / growth factor binding / ERBB2 Regulates Cell Motility / PI3K events in ERBB2 signaling / lateral plasma membrane / negative regulation of signal transduction / Schwann cell development / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by ERBB2 / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / myelination / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / neurogenesis / basal plasma membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / wound healing / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor protein-tyrosine kinase / Downregulation of ERBB2 signaling / transmembrane signaling receptor activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / heart development / regulation of cell population proliferation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / protein kinase activity / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / phosphorylation / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / extracellular space / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats ...Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.997 Å
データ登録者Mittl, P.R.E. / Radom, F. / Pluckthun, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2021
タイトル: Crystal structures of HER3 extracellular domain 4 in complex with the designed ankyrin-repeat protein D5.
著者: Radom, F. / Vonrhein, C. / Mittl, P.R.E. / Pluckthun, A.
履歴
登録2021年1月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DARPin_D5
B: Isoform 4 of Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
C: DARPin_D5
D: Isoform 4 of Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,2156
ポリマ－62,0974
非ポリマー1182
水12,430690
1
A: DARPin_D5
B: Isoform 4 of Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1083
ポリマ－31,0492
非ポリマー591
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1930 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12980 Å2
手法PISA
2
C: DARPin_D5
D: Isoform 4 of Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1083
ポリマ－31,0492
非ポリマー591
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area13020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.258, 64.951, 144.895
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DARPin_D5


分子量: 14908.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 Isoform 4 of Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3 / Proto-oncogene-like protein c-ErbB-3 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER3


分子量: 16140.108 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB3, HER3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P21860, receptor protein-tyrosine kinase
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 690 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.74 / 詳細: 0.1 M Na citrate, 10% PEG4000, 0.2 M Li sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.997→38.192 Å / Num. obs: 38572 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 8.87 % / Biso Wilson estimate: 23.95 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.216 / Rpim(I) all: 0.075 / Rrim(I) all: 0.23 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 1.997→2.031 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 1.657 / Num. unique obs: 1904 / CC1/2: 0.387 / Rpim(I) all: 0.61 / Rrim(I) all: 1.776 / % possible all: 96.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
BUSTER2.10.3 (18-SEP-2020)精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7BHE

7bhe


解像度: 1.997→38.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU R Cruickshank DPI: 0.191 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.231 / SU Rfree Blow DPI: 0.184 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.17
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2432 1841 4.78 %RANDOM
Rwork0.1981 ---
obs0.2003 38548 94.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 91.14 Å2 / Biso mean: 31.28 Å2 / Biso min: 11.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.0178 Å20 Å20 Å2
2--2.22 Å20 Å2
3----6.2378 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.997→38.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3820 0 8 690 4518
Biso mean--39.79 40.79 -
残基数----514
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1343SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes728HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4010HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion499SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4024SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4010HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5467HARMONIC20.97
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.24
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.52
LS精密化 シェル解像度: 2→2.01 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2875 38 4.93 %
Rwork0.261 733 -
all0.2624 771 -
obs--92.25 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.11850.54810.58481.02911.40713.7879-0.1634-0.0532-0.1142-0.05560.02960.0079-0.1232-0.05610.1338-0.13640.00410.0009-0.0685-0.02530.0539-6.805514.343735.8004
21.18390.81380.29163.11380.64361.452-0.04520.02560.0291-0.28970.0752-0.09710.0513-0.0204-0.03-0.1114-0.05040.0197-0.0338-0.0056-0.06091.0274.048116.012
32.08440.98030.84681.48461.80564.0361-0.13560.03580.076-0.00810.02180.0195-0.0543-0.00260.1139-0.14260.01310.0051-0.0699-0.04090.0624-6.825629.9999108.877
40.9506-0.12820.1661.793-0.18311.37770.0887-0.0118-0.0038-0.29480.0181-0.02510.089-0.0258-0.1068-0.0934-0.04680.0207-0.05390.0275-0.03311.084919.64988.3853
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A11 - 136
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B481 - 611
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C11 - 136
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D481 - 611

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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