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- PDB-7bf2: Ca2+-Calmodulin in complex with human muscle form creatine kinase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bf2
タイトルCa2+-Calmodulin in complex with human muscle form creatine kinase peptide in extended 1:2 binding mode
要素
  • Calmodulin-1
  • Creatine kinase M-type
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Calmodulin / Calmodulin-peptide complex / Creatine kinase / calcium signaling / energy metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


creatine kinase / Creatine metabolism / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Reduction of cytosolic Ca++ levels ...creatine kinase / Creatine metabolism / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / presynaptic cytosol / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / voltage-gated potassium channel complex / regulation of calcium-mediated signaling / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / spindle microtubule / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Stimuli-sensing channels / cellular response to type II interferon / long-term synaptic potentiation / response to calcium ion / RAS processing / spindle pole / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Platelet degranulation / myelin sheath / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / vesicle
類似検索 - 分子機能
ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. ...ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Creatine kinase M-type / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.43 Å
データ登録者Sprenger, J. / Akerfeldt, K.S. / Bredfelt, J. / Patel, N. / Rowlett, R. / Trifan, A. / Vanderbeck, A. / Lo Leggio, L. / Snogerup Linse, S.
引用ジャーナル: Curr Res Struct Biol / 年: 2021
タイトル: Calmodulin complexes with brain and muscle creatine kinase peptides.
著者: Sprenger, J. / Trifan, A. / Patel, N. / Vanderbeck, A. / Bredfelt, J. / Tajkhorshid, E. / Rowlett, R. / Lo Leggio, L. / Akerfeldt, K.S. / Linse, S.
履歴
登録2020年12月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Calmodulin-1
CCC: Creatine kinase M-type
DDD: Creatine kinase M-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5167
ポリマ－21,3563
非ポリマー1604
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, 2 peptides bind 1 CaM molecule
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2820 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area10870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.695, 24.530, 60.349
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.838, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン: (詳細: Chains C D)

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: タンパク質・ペプチド Creatine kinase M-type / Creatine kinase M chain / Creatine phosphokinase M-type / CPK-M / M-CK


分子量: 2251.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P06732, creatine kinase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 25% PEG 1500, 0.1 M SPG buffer pH 4-5. CaM-CKBpeptide ratios of 1:4
PH範囲: 4-5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.43→34.346 Å / Num. obs: 27542 / % possible obs: 97.13 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 23.52 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05134 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.43→1.481 Å / Rmerge(I) obs: 1.506 / Mean I/σ(I) obs: 0.96 / Num. unique obs: 2526 / CC1/2: 0.515 / % possible all: 91.07

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2l7l

2l7l


解像度: 1.43→34.346 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / WRfactor Rfree: 0.228 / WRfactor Rwork: 0.201 / Average fsc free: 0.8945 / Average fsc work: 0.9076 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.081 / ESU R Free: 0.081 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2281 1334 4.844 %
Rwork0.2006 26207 -
all0.202 --
obs-27541 97.459 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 35.196 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.079 Å2-0 Å2-0.155 Å2
2--0.142 Å20 Å2
3----0.999 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.43→34.346 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1380 0 4 87 1471
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0121454
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.0171348
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7621.6521958
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7021.573145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1745181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.67923.8289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.56915285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5291510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2193
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021659
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02291
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2530.2375
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.2110.21303
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.2739
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0950.2696
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2080.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.050.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1080.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2390.232
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.280.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1490.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.0960.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7563.098712
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7533.093711
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.7794.611894
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.7814.617895
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.423.792742
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.4223.783739
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.6735.4731063
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.6735.4691062
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.79538.2741716
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.78538.1241701
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.43-1.4670.352900.3311779X-RAY DIFFRACTION90.4647
1.467-1.5070.335860.3031825X-RAY DIFFRACTION96.1751
1.507-1.5510.303890.2721841X-RAY DIFFRACTION97.3273
1.551-1.5990.283860.2591754X-RAY DIFFRACTION97.2002
1.599-1.6510.277840.2531719X-RAY DIFFRACTION97.2492
1.651-1.7090.263760.2381650X-RAY DIFFRACTION97.6797
1.709-1.7730.263740.2271632X-RAY DIFFRACTION98.2153
1.773-1.8460.255780.2211552X-RAY DIFFRACTION98.1337
1.846-1.9280.259850.2091479X-RAY DIFFRACTION97.9336
1.928-2.0220.285790.2121434X-RAY DIFFRACTION97.9922
2.022-2.1310.273580.2061357X-RAY DIFFRACTION98.3322
2.131-2.260.229780.1841304X-RAY DIFFRACTION98.433
2.26-2.4160.221630.1891212X-RAY DIFFRACTION99.0676
2.416-2.6090.227510.1891159X-RAY DIFFRACTION99.0991
2.609-2.8570.221610.1911043X-RAY DIFFRACTION99.1914
2.857-3.1940.232560.205973X-RAY DIFFRACTION99.0375
3.194-3.6860.325320.186861X-RAY DIFFRACTION99.4432
3.686-4.510.175510.172722X-RAY DIFFRACTION99.1026
4.51-6.3590.24330.215578X-RAY DIFFRACTION98.2315

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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