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万見
- PDB-7bev: NMR structure of an optimized version of the first TPR domain of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bev
タイトルNMR structure of an optimized version of the first TPR domain of the human SPAG1 protein
要素Sperm-associated antigen 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / HSP70 / HSP90 / EEVD / MD SIMULATION / RUVBL / R2TP / R2SP / CILIA / DYNEIN / ASSEMBLY FACTOR / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


axonemal dynein complex assembly / dynein axonemal particle / protein folding chaperone complex / single fertilization / hydrolase activity / protein stabilization / cilium / GTP binding / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / RNA-polymerase II-associated protein 3-like, C-terminal domain / Potential Monad-binding region of RPAP3 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Sperm-associated antigen 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Dermouche, S. / Chagot, M.E. / Quinternet, M.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-16-CE11-0032-02 フランス
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2021
タイトル: Optimizing the First TPR Domain of the Human SPAG1 Protein Provides Insight into the HSP70 and HSP90 Binding Properties.
著者: Dermouche, S. / Chagot, M.E. / Manival, X. / Quinternet, M.
履歴
登録2020年12月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sperm-associated antigen 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5271
ポリマ－14,5271
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7830 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest restraint energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Sperm-associated antigen 1 / HSD-3.8 / Infertility-related sperm protein Spag-1


分子量: 14527.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPAG1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07617

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
131isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
141isotropic13D HNCO
191isotropic13D HN(CA)CB
181isotropic13D HNCA
171isotropic13D CBCA(CO)NH
161isotropic13D (H)CCH-TOCSY
151isotropic13D (H)CCH-COSY
1101isotropic12D NOESY
1111isotropic13D 1H-15N NOESY
1121isotropic13D 1H-13C NOESY
1131isotropic13D HNHA
1141isotropic13D HBHA(CO)NH

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試料調製

詳細タイプ: emulsion / 内容: 1 mM [U-13C; U-15N] SPAG1-TPR1, 90% H2O/10% D2O / Label: 13C15N_sample / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 1 mM / 構成要素: SPAG1-TPR1 / Isotopic labeling: [U-13C; U-15N]
試料状態イオン強度: 150 mM / Label: condition_1 / pH: 6.4 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
TopSpinBruker Biospin解析
TopSpinBruker Biospincollection
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 5
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest restraint energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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