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- PDB-7ba4: Structure of Cystathionine gamma-lyase from Pseudomonas aeruginosa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ba4
タイトルStructure of Cystathionine gamma-lyase from Pseudomonas aeruginosa
要素Cystathionine gamma-lyase
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Hydrogen sulfide / bacteria / cysteine / transulfuration pathway / PLP-dependent enzymes
機能・相同性
機能・相同性情報


cystathionine gamma-synthase / : / cystathionine gamma-synthase activity / transsulfuration / pyridoxal phosphate binding / lyase activity
類似検索 - 分子機能
Cys/Met metabolism enzymes pyridoxal-phosphate attachment site. / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Cystathionine beta-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Fernandez-Rodriguez, C. / Oyenarte, I. / Gonzalez-Recio, I. / Majtan, T. / Astegno, A. / Martinez-Cruz, L.A.
資金援助 スペイン, 4件
組織認可番号国
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)BFU2010-17857 スペイン
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)PID2019-109055RB-I00 スペイン
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)BFU2013-47531-R スペイン
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)BFU2016-77408-R スペイン
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of Cystathionine gamma-lyase from Pseudomonas aeruginosa
著者: Fernandez-Rodriguez, C. / Oyenarte, I. / Gonzalez-Recio, I. / Majtan, T. / Astegno, A. / Martinez-Cruz, L.A.
履歴
登録2020年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月23日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystathionine gamma-lyase
B: Cystathionine gamma-lyase
C: Cystathionine gamma-lyase
D: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,6508
ポリマ－174,6624
非ポリマー9894
水21,2041177
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19610 Å2
ΔGint-102 kcal/mol
Surface area46880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.304, 79.304, 446.668
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質
Cystathionine gamma-lyase / Cystathionine gamma-synthase


分子量: 43665.426 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
遺伝子: CGU42_31115, ECC04_012645, FC629_02215, GNQ48_07915, IPC582_10875
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A509J8D5, cystathionine gamma-synthase
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.02 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 9%PEG 4000 0.1M Sodium acetate pH 4.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 195 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年11月24日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.999→148.889 Å / Num. obs: 112386 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 18.3 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.158 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.162 / Net I/σ(I): 13.9 / Num. measured all: 2060939
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.999-2.03310.60.785851355120.7750.2470.822.998.8
5.425-148.88918.10.10311133861650.9950.0250.10624.999.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2NMP

2nmp


解像度: 2→54.45 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2052 5679 5.07 %
Rwork0.1595 106289 -
obs0.1619 111968 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 158.28 Å2 / Biso mean: 40.9117 Å2 / Biso min: 20.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→54.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11244 0 60 1177 12481
Biso mean--32.09 50.01 -
残基数----1471
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.020.23431820.1963465364799
2.02-2.050.21281850.18113457364299
2.05-2.070.25691970.180334463643100
2.07-2.10.24192010.174835423743100
2.1-2.120.22861830.171834703653100
2.12-2.150.21361650.168735513716100
2.15-2.180.24511720.172534933665100
2.18-2.220.23471580.190135603718100
2.22-2.250.42341780.30283356353495
2.25-2.290.2762210.21163367358898
2.29-2.330.20851740.162535703744100
2.33-2.370.2121680.162634743642100
2.37-2.420.21341950.160135333728100
2.42-2.460.2341740.161135473721100
2.46-2.520.21131960.160434463642100
2.52-2.580.22782030.157335483751100
2.58-2.640.22071880.154135953783100
2.64-2.710.20321830.157234553638100
2.71-2.790.25151910.165135413732100
2.79-2.880.22211760.163235863762100
2.88-2.990.22911850.168435513736100
2.99-3.110.21831740.168735583732100
3.11-3.250.22341990.163335603759100
3.25-3.420.19951980.151335683766100
3.42-3.630.17771860.147536253811100
3.63-3.910.19431770.14735963773100
3.91-4.310.17332160.128836023818100
4.31-4.930.16992010.13136633864100
4.93-6.210.18582250.159136743899100
6.21-54.450.16822280.163838904118100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -39.4149 Å / Origin y: -5.1289 Å / Origin z: 38.4991 Å
111213212223313233
T0.2376 Å2-0.1427 Å2-0.0273 Å2-0.2826 Å20.008 Å2--0.2423 Å2
L0.2259 °20.0201 °20.0995 °2-0.408 °2-0.0284 °2--0.6156 °2
S0.021 Å °-0.0529 Å °0.0245 Å °-0.032 Å °0.0235 Å °0.0307 Å °-0.0142 Å °0.0146 Å °-0.0456 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA9 - 497
2X-RAY DIFFRACTION1allB10 - 497
3X-RAY DIFFRACTION1allC11 - 497
4X-RAY DIFFRACTION1allD12 - 497

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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