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万見
- PDB-7b5t: S. agalactiae BusR transcription factor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b5t
タイトルS. agalactiae BusR transcription factor
要素GntR family transcriptional regulator
キーワードTRANSCRIPTION / Transcription factor / full length / repressor
機能・相同性
機能・相同性情報


monoatomic cation transmembrane transporter activity / potassium ion transport / DNA-binding transcription factor activity
類似検索 - 分子機能
Regulator of K+ conductance, C-terminal domain / Transcription regulator HTH, GntR / Bacterial regulatory proteins, gntR family / GntR-type HTH domain profile. / helix_turn_helix gluconate operon transcriptional repressor / Regulator of K+ conductance, C-terminal / Regulator of K+ conductance, C-terminal domain superfamily / TrkA-C domain / RCK C-terminal domain profile. / Winged helix DNA-binding domain superfamily ...Regulator of K+ conductance, C-terminal domain / Transcription regulator HTH, GntR / Bacterial regulatory proteins, gntR family / GntR-type HTH domain profile. / helix_turn_helix gluconate operon transcriptional repressor / Regulator of K+ conductance, C-terminal / Regulator of K+ conductance, C-terminal domain superfamily / TrkA-C domain / RCK C-terminal domain profile. / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GntR family transcriptional regulator
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus agalactiae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Bandera, A.M. / Witte, G.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)WI3717/3-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)GRK1721 ドイツ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2021
タイトル: BusR senses bipartite DNA binding motifs by a unique molecular ruler architecture.
著者: Adrian M Bandera / Joseph Bartho / Katja Lammens / David Jan Drexler / Jasmin Kleinschwärzer / Karl-Peter Hopfner / Gregor Witte /
要旨: The cyclic dinucleotide second messenger c-di-AMP is a major player in regulation of potassium homeostasis and osmolyte transport in a variety of bacteria. Along with various direct interactions with ...The cyclic dinucleotide second messenger c-di-AMP is a major player in regulation of potassium homeostasis and osmolyte transport in a variety of bacteria. Along with various direct interactions with proteins such as potassium channels, the second messenger also specifically binds to transcription factors, thereby altering the processes in the cell on the transcriptional level. We here describe the structural and biochemical characterization of BusR from the human pathogen Streptococcus agalactiae. BusR is a member of a yet structurally uncharacterized subfamily of the GntR family of transcription factors that downregulates transcription of the genes for the BusA (OpuA) glycine-betaine transporter upon c-di-AMP binding. We report crystal structures of full-length BusR, its apo and c-di-AMP bound effector domain, as well as cryo-EM structures of BusR bound to its operator DNA. Our structural data, supported by biochemical and biophysical data, reveal that BusR utilizes a unique domain assembly with a tetrameric coiled-coil in between the binding platforms, serving as a molecular ruler to specifically recognize a 22 bp separated bipartite binding motif. Binding of c-di-AMP to BusR induces a shift in equilibrium from an inactivated towards an activated state that allows BusR to bind the target DNA, leading to transcriptional repression.
履歴
登録2020年12月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22021年10月13日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_database_proc
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GntR family transcriptional regulator
B: GntR family transcriptional regulator
D: GntR family transcriptional regulator
C: GntR family transcriptional regulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,2714
ポリマ－96,2714
非ポリマー00
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, SAXS data indicates that BusR is a tetramer in solution.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20160 Å2
ΔGint-139 kcal/mol
Surface area38640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.180, 114.180, 240.480
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-302-

HOH

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要素

#1: タンパク質
GntR family transcriptional regulator / Transcriptional regulator / GntR family


分子量: 24067.738 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal GP residues derive from tag
由来: (組換発現) Streptococcus agalactiae (バクテリア)
遺伝子: BM110_ORF1201, AX245_01365, C6N10_09995, F5043_05515, GD434_05225, RDF_1124
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: K0JNC6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.02 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 150 mM Mg-acetate, 6% D+ Trehalose

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9797 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→48.22 Å / Num. obs: 74011 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Num. unique obs: 3694 / CC1/2: 0.615

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→48.22 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.3 / 位相誤差: 41.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2689 3628 4.9 %random selection
Rwork0.2573 70359 --
obs0.2579 73987 99.08 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 297.19 Å2 / Biso mean: 127.6763 Å2 / Biso min: 61.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→48.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6506 0 0 22 6528
Biso mean---97.54 -
残基数----828
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8-2.840.4668880.42892807289598
2.84-2.880.47471230.40122564268797
2.88-2.920.36451400.39412745288599
2.92-2.960.41531160.37962686280298
2.96-3.010.40231080.36862772288098
3.01-3.060.38981380.37452616275497
3.06-3.110.32351200.38222690281099
3.11-3.170.4241520.37212716286899
3.17-3.230.45091200.37052688280899
3.23-3.290.40191240.35692749287399
3.29-3.370.38861540.33482701285599
3.37-3.440.42821100.32322734284499
3.44-3.530.36621540.31382640279499
3.53-3.630.28361500.303227012851100
3.63-3.730.3641620.30532725288799
3.73-3.850.32061400.30592685282599
3.85-3.990.28391520.289327122864100
3.99-4.150.29841360.264627412877100
4.15-4.340.31311640.257426872851100
4.34-4.570.25771680.23922688285699
4.57-4.850.22161440.235427102854100
4.85-5.230.23691460.234427322878100
5.23-5.750.2921240.257527642888100
5.76-6.580.24971660.26626972863100
6.59-8.290.21731680.213827052873100
8.3-48.220.17711610.17082704286599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5205-0.52440.49863.6157-0.1108-0.1072-0.36790.5267-0.48050.26150.04470.10610.0931-0.2354-0.00690.85570.20980.15710.81020.06131.019530.039618.642131.3574
2-1.31750.97160.1254-0.54770.69040.57430.09030.2081-0.2036-0.5243-0.03180.5361-0.1742-1.446501.45140.0887-0.08961.3902-0.17571.054741.889811.0561-15.235
35.7842-2.2901-1.00063.2268-0.40911.0063-0.23970.13470.5259-0.24780.31090.1962-0.18280.235601.3733-0.0987-0.23681.2308-0.1061.037154.118328.4402-41.3974
42.9393-0.35810.0951.10450.86360.7428-0.0307-0.3494-0.3238-0.2820.1193-0.0791.02220.6973-01.771-0.04690.08081.4433-0.16621.030667.965110.8905-49.1794
5-1.4891-0.92280.7335-1.4494-1.46651.5639-0.48220.1402-0.3711-0.288-1.1212-0.06710.22570.394401.2659-0.00110.07431.4028-0.06040.967851.19659.1848-3.2095
64.9414-0.8813-0.28790.4568-0.1810.60230.05620.4830.24740.48520.17610.2099-0.4932-0.24490.00250.95850.110.02940.57280.10670.880447.247430.026823.0188
72.52471.2765-0.92461.0437-0.04360.4507-0.12940.2221-0.1755-0.1887-0.0650.32580.5474-0.340601.51350.0129-0.2891.3742-0.20661.123524.845523.1381-48.2852
8-0.02-0.5921-0.3495-0.4594-0.12830.9565-0.3767-1.08230.33420.4302-0.1742-0.0585-1.5035-3.45290.00081.02210.0398-0.1511.23290.05531.122643.40920.3375-7.9337
95.02130.2795-0.26123.6441.13233.88130.0712-0.94150.31651.2363-0.01990.0051-0.6789-0.138601.02790.1459-0.01870.44580.05620.787152.485221.740440.2811
105.41222.3571-0.20885.4018-0.55722.315-0.03720.0678-0.52920.15780.1681-0.3854-0.18350.03470.29890.7893-0.0484-0.02390.56860.01510.961169.729911.253328.1034
110.0802-0.5960.48790.90170.57860.8155-0.11320.53250.4333-1.2212-0.5595-0.26570.2872-0.083401.18610.1943-0.10911.327-0.00510.950353.73618.0936-9.8833
121.8844-0.0448-0.8421-0.1446-0.39862.4552-0.28830.62210.1173-0.58490.216-0.09810.40130.6214-01.4737-0.1787-0.13161.3319-0.07071.062745.840322.5547-58.1759
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 94 )A0 - 94
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 95 through 131 )A95 - 131
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 132 through 210 )A132 - 210
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 8 through 94 )B8 - 94
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 95 through 131 )B95 - 131
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 132 through 210 )B132 - 210
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 11 through 94 )D11 - 94
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 95 through 125 )D95 - 125
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 126 through 210 )D126 - 210
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 1 through 94 )C1 - 94
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 95 through 124 )C95 - 124
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 125 through 210 )C125 - 210

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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