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- PDB-7aty: Solution NMR structure of the SH3 domain of human Caskin1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7aty
タイトルSolution NMR structure of the SH3 domain of human Caskin1
要素Caskin-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Caskin1 / SH3 domain / protein-lipid interaction / lipid signaling / proline-rich motif
機能・相同性
機能・相同性情報


signal transduction / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caskin-1, SH3 domain / Caskin, C-terminal / Caskin-1, CASK-interaction domain / Caskin1/2, SAM repeat 1 / Caskin1/2, SAM repeat 2 / Caskin1 CASK-interaction domain / C-terminal region of Caskin / Proline rich region of Caskin proteins / : / Variant SH3 domain ...Caskin-1, SH3 domain / Caskin, C-terminal / Caskin-1, CASK-interaction domain / Caskin1/2, SAM repeat 1 / Caskin1/2, SAM repeat 2 / Caskin1 CASK-interaction domain / C-terminal region of Caskin / Proline rich region of Caskin proteins / : / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / Ankyrin repeats (many copies) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Toke, O. / Koprivanacz, K. / Radnai, L. / Mero, B. / Juhasz, T. / Liliom, K. / Buday, L.
資金援助 ハンガリー, 2件
組織認可番号国
National Research Development and Innovation Office (NKFIH)K82092 ハンガリー
National Research Development and Innovation Office (NKFIH)K109035 ハンガリー
引用
ジャーナル: Cells / 年: 2021
タイトル: Solution NMR Structure of the SH3 Domain of Human Caskin1 Validates the Lack of a Typical Peptide Binding Groove and Supports a Role in Lipid Mediator Binding.
著者: Toke, O. / Koprivanacz, K. / Radnai, L. / Mero, B. / Juhasz, T. / Liliom, K. / Buday, L.
#1: ジャーナル: Cell Signal / 年: 2017
タイトル: The SH3 domain of Caskin1 binds to lysophosphatidic acid suggesting a direct role for the lipid in intracellular signaling.
著者: Koprivanacz, K. / Toke, O. / Besztercei, B. / Juhasz, T. / Radnai, L. / Mero, B. / Mihaly, J. / Peter, M. / Balogh, G. / Vigh, L. / Buday, L. / Liliom, K.
履歴
登録2020年11月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caskin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,4581
ポリマ－7,4581
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, NMR relaxation study
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area4700 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Caskin-1 / CASK-interacting protein 1


分子量: 7458.308 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Residues 1-4 (GSHM) are from the expression tag. / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASKIN1, KIAA1306 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WXD9

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
114isotropic12D 1H-15N HSQC
124isotropic13D HN(CA)CB
134isotropic13D CBCA(CO)NH
144isotropic13D HBHA(CO)NH
154isotropic13D CC-TOCSY-NNH
164isotropic13D HCC-TOCSY
174isotropic13D (H)CCH-TOCSY
184isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
194isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
1105isotropic12D 1H-15N HSQC
1115isotropic12D 1H-15N HSQC NH2 only
1125isotropic13D 1H-15N NOESY
1134isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1144isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
1154isotropic13D Met-Met NOESY
1166isotropic12D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution40.6 mM [U-13C; U-15N] human caskin1 SH3 domain, 90% H2O/10% D2O20 mM K-phosphate, 100 mM KCl, 0.05% NaN3, 0.1 mM TCEP, pH 7.213C_15N_sample90% H2O/10% D2O
solution50.6 mM [U-15N] human caskin1 SH3 domain, 90% H2O/10% D2O20 mM K-phosphate, 100 mM KCl, 0.05% NaN3, 0.1 mM TCEP, pH 7.215N_sample90% H2O/10% D2O
solution61 mM human caskin1 SH3 domain, 90% H2O/10% D2O20 mM K-phosphate, 100 mM KCl, 0.05% NaN3, 0.1 mM TCEP, pH 7.2unlabeled_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMhuman caskin1 SH3 domain[U-13C; U-15N]4
0.6 mMhuman caskin1 SH3 domain[U-15N]5
1 mMhuman caskin1 SH3 domainnatural abundance6
試料状態詳細: 20 mM K-phosphate, 100 mM KCl, 0.05% NaN3, 0.1 mM TCEP, pH 7.2
イオン強度: 20 mM K-phosphate, 100 mM KCl, 0.05% NaN3, 0.1 mM TCEP Not defined
Label: condition_1 / pH: 7.2 / PH err: 0.1 / 圧: 1 atm / 温度: 283 K / Temperature err: 0.1

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian Uniform NMR System / 製造業者: Varian / モデル: Uniform NMR System / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
VnmrJVariancollection
FelixAccelrys Software Inc.chemical shift assignment
FelixAccelrys Software Inc.peak picking
ARIALinge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 5
詳細: torsional angle simulated annealing followed by torsional angle and Cartesian molecular dynamics cooling stages
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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