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万見
- PDB-7ap7: Structure of the W64R amyloidogenic variant of human lysozyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ap7
タイトルStructure of the W64R amyloidogenic variant of human lysozyme
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE / lysozyme / amyloidoses
機能・相同性
機能・相同性情報


antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / metabolic process / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism ...antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / metabolic process / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Vettore, N. / Herman, R. / Kerff, F. / Charlier, P. / Sauvage, E. / Brans, A. / Morray, J. / Dobson, C. / Kumita, J. / Dumoulin, M.
引用ジャーナル: Biophys.Chem. / 年: 2021
タイトル: Characterisation of the structural, dynamic and aggregation properties of the W64R amyloidogenic variant of human lysozyme.
著者: Vettore, N. / Moray, J. / Brans, A. / Herman, R. / Charlier, P. / Kumita, J.R. / Kerff, F. / Dobson, C.M. / Dumoulin, M.
履歴
登録2020年10月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9804
ポリマ－14,6921
非ポリマー2883
水2,954164
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area400 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area7000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.773, 56.655, 60.597
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C


分子量: 14691.678 Da / 分子数: 1 / 変異: W64R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LYZ, LZM / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P61626, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.25M (NH4)2SO4, 0.1M cacodylate pH 6.5, 10 mM Tris pH 7, 14.4 TP buffer

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.980119943619 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.980119943619 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→41.384 Å / Num. obs: 39372 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.35 % / Biso Wilson estimate: 12.31 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 10.04
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.15-1.220.7691.7560790.798195.1
1.22-1.30.5782.5759220.887199.1
1.3-1.410.4293.6755480.929199.3
1.41-1.540.276.0651540.968199.7
1.54-1.720.16410.7546870.984199.7
1.72-1.990.10416.3541460.992199.5
1.99-2.430.07221.9335390.995199.4
2.43-3.430.05926.627700.997199
3.43-41.3840.05330.0716400.996199.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å41.38 Å
Translation2.5 Å41.38 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.4.0位相決定
PHENIX1.1精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JSF

1jsf


解像度: 1.15→30.298 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 19.07
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1927 1973 5.01 %
Rwork0.1606 --
obs0.1623 39365 98.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.47 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / Bsol: 45.093 Å2 / ksol: 0.439 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 47.65 Å2 / Biso mean: 16.58 Å2 / Biso min: 6.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.6074 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.6095 Å2-0 Å2
3----1.9979 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.15→30.298 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1026 0 15 164 1205
Biso mean--26.14 27.25 -
残基数----130
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0221126
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.9821526
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.121158
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012200
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.409429
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.15-1.17640.35641280.33572395X-RAY DIFFRACTION90
1.1764-1.20820.34281370.30322619X-RAY DIFFRACTION99
1.2082-1.24380.25321320.25512658X-RAY DIFFRACTION99
1.2438-1.28390.24661430.2282638X-RAY DIFFRACTION99
1.2839-1.32980.24251390.19912666X-RAY DIFFRACTION99
1.3298-1.3830.22791440.18542662X-RAY DIFFRACTION99
1.383-1.4460.20481330.17242668X-RAY DIFFRACTION99
1.446-1.52220.22551500.14212671X-RAY DIFFRACTION100
1.5222-1.61760.19881470.13652680X-RAY DIFFRACTION100
1.6176-1.74250.17881340.12882699X-RAY DIFFRACTION100
1.7425-1.91780.15821500.1312678X-RAY DIFFRACTION100
1.9178-2.19520.18731390.13412728X-RAY DIFFRACTION99
2.1952-2.76540.16361450.13432737X-RAY DIFFRACTION99
2.7654-30.2980.17841520.16862893X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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